ประเภทของโปรตีน หน้าที่และโครงสร้าง กระรอก การจัดระเบียบโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน หน้าที่ของโมเลกุลโปรตีน

หน้า 1

โมเลกุลโปรตีนอาจประกอบด้วยตั้งแต่หนึ่งโมเลกุลขึ้นไป โมเลกุลที่มีสารตกค้างน้อยกว่า 50 มักเรียกว่าเปปไทด์

โมเลกุลของโปรตีนมีขนาดใหญ่และซับซ้อนมาก น้ำหนักโมเลกุลของมันอยู่ในช่วง 10,000 ถึงหลายล้าน

โมเลกุลของโปรตีนต่างกันมากทั้งในธรรมชาติและในจำนวนของกรดอะมิโนที่ตกค้าง

โมเลกุลโปรตีนก่อตัวขึ้นจากกรดซีซี-อะมิโนจำนวนมาก สิ่งนี้กำหนดคุณสมบัติทางเคมีของโปรตีนเป็นส่วนใหญ่และเหนือสิ่งอื่นใดคือแอมโฟเทอริซิตี้

โมเลกุลโปรตีนคือพอลิเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงโควาเลนต์ บางไซต์สามารถเชื่อมโยงกันด้วยพันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์ (-S-S-) ซึ่งเกิดขึ้นจากการเกิดออกซิเดชันของกลุ่ม SH ของซิสเทอีนตกค้างสองตัว

โมเลกุลของโปรตีนสามารถมีลักษณะเป็นทรงกลม, ทรงกลม, และมีลักษณะยาว, เป็นเส้นใย, ไฟบริลลาร์ ส่วนใหญ่แล้วรูปร่างของโมเลกุลโปรตีนนั้นไม่สมมาตรและยืดออก ในรูป รูปที่ 4 แสดงอัตราส่วนรูปร่างและขนาดของโมเลกุลโปรตีนบางตัว

โมเลกุลของโปรตีนในสารละลายมีประจุบางอย่าง ซึ่งเกิดจากการมีอยู่ของหมู่ฟังก์ชันของอนุมูลอิสระของกรดอะมิโนที่สามารถแยกตัวด้วยไฟฟ้าได้

โมเลกุลโปรตีนที่มีการจัดเรียงเชิงพื้นที่ (โครงสร้างตติยภูมิ) เรียกว่ากลบ

โมเลกุลของโปรตีนมีความไม่แน่นอนสูง ถูกทำให้เสียสภาพได้ง่าย อันเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางชีวภาพและทางเคมีกายภาพ ภายใต้การกระทำของเอนไซม์เช่นเดียวกับกรดโปรตีนจะถูกแยกออกจากกันทำให้เกิดผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของการแยกส่วน (โปรตีโอสเปปโตนเปปไทด์) และผลิตภัณฑ์สุดท้ายของการไฮโดรไลซิส - กรดอะมิโน

โมเลกุลโปรตีนอาจประกอบด้วยสายพอลิเปปไทด์หนึ่งสายหรือมากกว่าซึ่งมีกรดอะมิโนตกค้างตั้งแต่ 2 ถึง 3 โหลถึงหลายร้อยตัว

โมเลกุลของโปรตีนแตกต่างกันไม่เพียงแต่ในจำนวนของตกค้างของกรดอะมิโนต่างๆ แต่ยังอยู่ในลำดับของสารตกค้างในสายพอลิเปปไทด์และในลักษณะที่มันโค้งงอ จำนวนของโครงสร้างโปรตีนที่เป็นไปได้มีขนาดใหญ่มาก

โมเลกุลของโปรตีนเป็นโมเลกุลที่ใหญ่ที่สุด ซับซ้อนที่สุด และหลากหลายที่สุดที่ประกอบเป็นเซลล์ของสิ่งมีชีวิต งานหลักของชีวฟิสิกส์โปรตีนคือการสร้างความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างของโปรตีนและหน้าที่ทางชีวภาพของโปรตีน

บางครั้งโมเลกุลโปรตีนจะรวมกันเป็นโครงสร้างที่ซับซ้อนมากขึ้น ตัวอย่างเช่น โมเลกุลโปรตีน a-helical มักจะบิดเป็นคู่เป็นเกลียวรอง โมเลกุลโปรตีนทรงกลมสามารถสร้างโครงสร้างเป็นเกลียวได้

โมเลกุลของโปรตีน แม้ว่าขนาดของพวกมันจะใหญ่มากเมื่อเทียบกับโมเลกุลอื่น แต่ก็ยังไม่หนักพอที่จะจับตัวเป็นสารละลายภายใต้อิทธิพลของน้ำหนักของมันเอง และพวกมันไม่สามารถตกตะกอนในเครื่องหมุนเหวี่ยงธรรมดาได้

โมเลกุลของโปรตีนมักประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างหลายร้อยถึงหลายร้อยตัว ซึ่งส่วนมากจะเหมือนกัน เป็นเรื่องง่ายที่จะจินตนาการว่าจำนวนของกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เป็นไปได้รวมกันซึ่งมีจำนวนมากเช่นนี้ในโมเลกุลเดียวนั้นมีขนาดใหญ่มาก อย่างไรก็ตาม จำนวนของโปรตีนในชีวิตจริงที่แตกต่างกันมีจำนวนน้อยกว่าจำนวนของการผสมผสานที่เป็นไปได้ในทางทฤษฎี เนื่องจากโครงสร้างหลักทั้งหมดไม่สอดคล้องกับโมเลกุลจริงที่มีคุณสมบัติที่จำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต อย่างไรก็ตาม จำนวนของโปรตีนต่าง ๆ ที่พบในธรรมชาตินั้นมีมาก

โครงสร้าง คุณสมบัติ และหน้าที่ทางชีวภาพของโปรตีน

โปรตีนเป็นส่วนประกอบที่สำคัญของเซลล์ที่มีชีวิตซึ่งให้และสนับสนุนกิจกรรมที่สำคัญของมัน โมเลกุลของโปรตีนคือไบโอโพลีเมอร์ที่สร้างขึ้นจากกรดอะมิโนเป็นหลัก นอกจากกรดอะมิโนแล้ว ส่วนประกอบอินทรีย์และอนินทรีย์อื่นๆ สามารถรวมอยู่ในองค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีนได้ โปรตีนประกอบด้วยคาร์บอน 50-55% ออกซิเจน 20-24% ไฮโดรเจน 7% กำมะถัน 0.5-3% โปรตีนบางชนิดอาจมีฟอสฟอรัสและโลหะหลายชนิด

ความหลากหลายทางโครงสร้างขนาดใหญ่ของโปรตีนและการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางเคมีกายภาพที่หลากหลายทำให้ไบโอโพลีเมอร์เหล่านี้สามารถทำหน้าที่ที่หลากหลายและมีความสำคัญในสิ่งมีชีวิต โปรตีนหลายพันชนิดทำงานพร้อมกันในเซลล์พืชแต่ละเซลล์ ปฏิกิริยาทางชีวเคมีทั้งหมดในเซลล์เกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของโปรตีนเร่งปฏิกิริยา - เอนไซม์ พื้นฐานโครงสร้างของเยื่อหุ้มชีวภาพของไซโตพลาสซึมและออร์แกเนลล์ภายในเซลล์นั้นถูกสร้างขึ้นด้วยการมีส่วนร่วมของโปรตีน ฟังก์ชั่นการป้องกันดำเนินการโดยแอนติบอดีโปรตีนและโปรตีนความเครียดที่เกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของปัจจัยความเครียด บทบาทที่สำคัญในเซลล์พืชเล่นโดยการควบคุมและการขนส่งโปรตีนที่สามารถเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของพวกมันได้และมีส่วนร่วมอย่างแข็งขันในการรักษากิจกรรมที่สำคัญของพืชในฐานะระบบควบคุมตนเอง

โปรตีนสำรองจะสะสมอยู่ในเมล็ดพืชและอวัยวะอื่นๆ ของพืช ซึ่งส่วนใหญ่จะกำหนดคุณค่าทางโภชนาการ อาหารสัตว์ และคุณค่าทางเทคโนโลยีของผลิตภัณฑ์จากพืช โปรตีนจำนวนมากสะสมในเมล็ดพืชตระกูลถั่ว - 20-30% ในถั่วเหลืองและลูปิน - 30-40% ในเมล็ดพืชน้ำมัน - 15-30% เนื้อหาของโปรตีนในผลิตภัณฑ์จากพืชอื่น ๆ คือ %: เมล็ดพืชธัญพืช - 9-18; ข้าวโพดและข้าว - 6-10; หัวมันฝรั่ง - 1.5-2; พืชราก - 1-1.5; ผัก ผลไม้ และผลเบอร์รี่ - 0.5-2; กะหล่ำดอก - 2-3; กะหล่ำดาวและกระเทียม -6-8; มวลพืชของหญ้าบลูแกรสส์ - 5-15 หญ้าตระกูลถั่ว - 15-25 (ตัวบ่งชี้สองตัวสุดท้ายจะได้รับต่อน้ำหนักแห้ง)

การเตรียมโปรตีนครั้งแรกแยกได้จากแป้งสาลีในปี 1728 โดย J.B. Beccari และตั้งชื่อว่ากลูเตน ในปี พ.ศ. 2352-10 ข้อมูลแรกเกี่ยวกับองค์ประกอบองค์ประกอบปรากฏขึ้นและในปี พ.ศ. 2379 ได้มีการเสนอสูตรโปรตีนเชิงประจักษ์ครั้งแรก ในอนาคตนักวิจัยหลายคนค่อนข้างกระตือรือร้นศึกษาผลิตภัณฑ์ที่สลายตัวของสารโปรตีนและข้อมูลมากขึ้นเรื่อย ๆ ปรากฏว่าผลิตภัณฑ์หลักของการสลายตัวด้วยไฮโดรไลติกของโปรตีนคือกรดอะมิโน ในปี พ.ศ. 2442 ได้มีการรู้จักกรดอะมิโน 13 ชนิด ซึ่งส่วนใหญ่ถูกระบุว่าเป็นผลิตภัณฑ์ของโปรตีนไฮโดรไลซิส

ผลงานพื้นฐานในการพัฒนาทฤษฎีโครงสร้างของโปรตีนเกิดจากการทำงานของอี. ฟิชเชอร์ ซึ่งในปี 2444 ได้เสนอแนะและทดลองยืนยันตำแหน่งที่โมเลกุลโปรตีนสร้างขึ้นจากกรดอะมิโน พันธะเปปไทด์ โพลีเมอร์ที่เกิดขึ้นในลักษณะนี้มักจะเรียกว่าโพลีเปปไทด์และหลักคำสอนของการสร้างโมเลกุลโปรตีนจากกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์คือ ทฤษฎีโพลีเปปไทด์ของโครงสร้างโปรตีน.

ในการก่อตัวของพันธะเปปไทด์นั้นเกี่ยวข้องกับกรดα-อะมิโนซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่มเอมีนและคาร์บอกซิลและโมเลกุลของน้ำจะถูกปล่อยออกมา ในกรดไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก มีเพียงหมู่อะมิโนที่อยู่ในตำแหน่ง α เท่านั้นที่สามารถสร้างพันธะเปปไทด์ และในกรดโมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก หมู่คาร์บอกซิลที่มีหมู่อะมิโนในตำแหน่ง α สามารถสร้างพันธะเปปไทด์ได้ อนุมูลไฮโดรคาร์บอนของกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ยังคงอยู่ในรูปของอนุมูลด้านข้าง ตัวอย่างเช่น ไตรเปปไทด์เกิดจากอะลานีน กรดแอสปาร์ติก และไลซีน:

ชื่อของเปปไทด์ประกอบด้วยชื่อของกรดอะมิโนที่ก่อตัว ในขณะที่กรดอะมิโนที่มีหมู่คาร์บอกซิลอิสระจะถูกเขียนไว้ที่ส่วนท้ายของสูตร ในขณะที่กรดอะมิโนอื่นๆ ที่ลงท้ายด้วย "il" และ พวกมันถูกระบุไว้ในชื่อของเปปไทด์ในลำดับที่พวกมันอยู่ในสูตรโครงสร้างของสารประกอบที่เป็นผลลัพธ์ ดังนั้น ไตรเปปไทด์ข้างต้นจึงมีชื่อว่าอะลานิลาสพาราจิลลิซิน

การวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์พบว่ากลุ่มอะตอมของพันธะเปปไทด์อยู่ในระนาบเดียวกัน ภวังค์-การกำหนดค่าเกี่ยวกับพันธะ C-N ซึ่งส่วนใหญ่มีลักษณะของพันธะคู่ และการหมุนรอบพันธะนี้มีจำกัดอย่างมาก

โดยทั่วไป โครงสร้างเชิงพื้นที่ของสายโพลีเปปไทด์สามารถแสดงเป็นลำดับของโครงสร้างแบบเรียบที่เกิดขึ้นจากองค์ประกอบพันธะเปปไทด์ที่เชื่อมต่อผ่านอะตอม α-คาร์บอนของอนุมูลกรดอะมิโน เนื่องจากพันธะที่อะตอมของ α-carbon ไม่เป็นสองเท่า การหมุนของกลุ่มที่อยู่ในระนาบของพันธะเปปไทด์จึงเกิดขึ้นได้

ถ้าเราเปลี่ยนลำดับของกรดอะมิโนในเปปไทด์ เราจะได้ไอโซเมอร์หลายตัว ส่วนใหญ่แล้ว โปรตีนโพลีเปปไทด์สามารถประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 100-400 ซึ่งเมื่อเชื่อมต่อด้วยพันธะเปปไทด์ในลำดับที่แน่นอน สามารถให้โมเลกุลไอโซเมอร์จำนวนมากที่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพต่างๆ ได้ โดยทั่วไป โครงสร้างของโพลีเปปไทด์สามารถแสดงออกได้โดยสูตรต่อไปนี้:

ในสูตรนี้ กรดอะมิโนตกค้างเชื่อมต่อกันด้วยพันธะ -CO-NH- ซึ่งเรียกว่า เปปไทด์, และ R 1 , R 2 , R 3 ... Rn - อนุมูลของกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งมีกลุ่มอะตอมต่างๆ และสร้างกิ่งก้านด้านข้างในโมเลกุลโพลีเปปไทด์

ที่ปลายอีกด้านของสายโพลีเปปไทด์ จะมีหมู่เอมีนอิสระและหมู่คาร์บอกซิลอิสระ ซึ่งกำหนดทิศทางของโพลีเปปไทด์ กรดอะมิโนที่ปลายสายโพลีเปปไทด์ซึ่งมีหมู่อะมิโนอิสระอยู่ในตำแหน่ง α เรียกว่ากรดอะมิโนปลาย N และกรดอะมิโนที่ปลายอีกด้านของโพลีเปปไทด์ซึ่งมีหมู่คาร์บอกซิลอิสระ ไม่ใช้เพื่อสร้างพันธะเปปไทด์เรียกว่ากรดอะมิโน C-terminal การกำหนดกรดอะมิโนปลาย N และ C เป็นสิ่งสำคัญสำหรับการอธิบายโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน เนื่องจากช่วยให้สามารถกำหนดจำนวนสายโซ่โพลีเปปไทด์ในนั้นได้

โปรตีนที่รู้จักส่วนใหญ่มีสายพอลิเปปไทด์มากกว่าหนึ่งสายในโมเลกุล และสิ่งนี้แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญจากเปปไทด์ทั่วไปที่มีสายโพลีเปปไทด์เดียวและมีน้ำหนักโมเลกุลต่ำกว่า อย่างไรก็ตาม เป็นการยากที่จะกำหนดขอบเขตที่ชัดเจนระหว่างเปปไทด์และโปรตีน ทั้งคู่มีโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่ชัดเจนและทำหน้าที่ทางชีวเคมี เกณฑ์หลักควรพิจารณาระดับของการเกิดพอลิเมอไรเซชันของโมเลกุลซึ่งให้คุณสมบัติคอลลอยด์ออสโมติกบัฟเฟอร์และคุณสมบัติอื่น ๆ ของโปรตีนที่จำเป็นรวมถึงความสามารถในการสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่บางอย่าง ระดับต่ำสุดของการเกิดพอลิเมอไรเซชันของโปรตีนที่รู้จักคือเรซิดิวกรดอะมิโนอย่างน้อย 50 ตัวต่อโมเลกุล ในเวลาเดียวกัน โปรตีนบางชนิดเป็นที่รู้จัก ซึ่งเป็นโมเลกุลที่มีกรดอะมิโนตกค้างมากกว่าหนึ่งพันตัว

เปปไทด์ในสิ่งมีชีวิตต่างๆ มักถูกสังเคราะห์โดยใช้กลไกเดียวกับโปรตีน และเป็นตัวกลางเมแทบอลิซึมที่สำคัญ ส่วนมากทำหน้าที่ควบคุมและเป็นสารประกอบที่ออกฤทธิ์ทางสรีรวิทยา อย่างไรก็ตาม เปปไทด์เป็นที่รู้จัก ในการสังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่ได้เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน พวกมันสามารถสร้างโครงสร้างแบบวัฏจักรได้ เปปไทด์เหล่านี้รวมถึงยาปฏิชีวนะ gramicidin, cyclosporine, thyrocidin และ toxin pallidum เปปไทด์ที่ทำหน้าที่ควบคุม ได้แก่ ฮอร์โมนของมนุษย์และสัตว์หลายชนิด (ออกซิโทซิน วาโซเพรสซิน ฮอร์โมนอะดรีโนคอร์ติโคทรอปิก และอื่นๆ อีกบางส่วน)

ในบรรดาเปปไทด์จากพืช กลูตาไธโอนได้รับการศึกษามากที่สุด โครงสร้างที่ได้รับการอธิบายในปี 1945 โดย F. Hopkins โมเลกุลกลูตาไธโอนประกอบด้วยกรดอะมิโนสามตัวที่ตกค้าง ได้แก่ กรดกลูตามิกซิสเทอีนและไกลซีน Glycine และ cysteine ​​​​เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์และ cysteine ​​​​และกรดกลูตามิกเชื่อมต่อกันด้วยพันธะ pseudopeptide (หรือ isopeptide) ซึ่งเกิดขึ้นจากการทำงานร่วมกันของกลุ่มอะมิโนของซิสเทอีนกับกลุ่มคาร์บอกซิลของกลูตามิก กรดซึ่งไม่มีหมู่อะมิโนในตำแหน่ง α และมักพบในโปรตีนโพลีเปปไทด์ อนุมูลด้านข้าง

H 2 N-CH-CH 2 -CH 2 -CO-NH-CH-CO-NH-CH 2 -COOH

กลูตาไธโอน

กิจกรรมทางชีวภาพที่สูงของกลูตาไธโอนเกิดจากความสามารถในการมีส่วนร่วมในปฏิกิริยารีดักชัน เนื่องจากภายใต้การทำงานของเอนไซม์ มันสามารถกำจัดไฮโดรเจนออกจากกลุ่มซัลไฟด์ไฮดริล (-SH) ได้อย่างง่ายดายและไปอยู่ในรูปแบบรีดิวซ์ ทำให้เกิดไดเมอร์ที่เชื่อมโยงกันด้วยไดซัลไฟด์ ( -S-S-) พันธบัตร แผนผัง การก่อตัวของกลูตาไธโอนไดเมอร์ที่ออกซิไดซ์สามารถแสดงได้ดังนี้:

R-SH + HS-R ¾¾® R-S-S-R + เอนไซม์ - H 2

กลูตาไธโอนพบได้ในทุกเซลล์พืชและส่งผลต่อการทำงานของเอ็นไซม์หลายชนิดที่กระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของโปรตีน

เนื่องจากเปปไทด์จำนวนมากมีฤทธิ์ทางชีวภาพสูง เทคโนโลยีสำหรับการสังเคราะห์ทางเคมีจึงได้รับการพัฒนาเพื่อให้ได้ฮอร์โมนเทียม ยาปฏิชีวนะ และยาเตรียมทางการแพทย์ต่างๆ จากการทดลองแสดงให้เห็นว่า โดยการสังเคราะห์ทางเคมี เป็นไปได้ที่จะได้รับสายพอลิเปปไทด์ที่มีกรดอะมิโนตกค้างมากถึง 100 ตัว ความก้าวหน้าที่สำคัญโดยเฉพาะอย่างยิ่งเกิดขึ้นจากการสังเคราะห์ทางเคมีและเอนไซม์ร่วมกัน ตัวอย่างเช่น ชิ้นส่วนเปปไทด์ขององค์ประกอบที่ต้องการถูกแยกออกจากพอลิเปปไทด์ตามธรรมชาติโดยการไฮโดรไลซิสบางส่วน จากนั้นจึงรวมเข้าด้วยกันโดยใช้ปฏิกิริยาเคมีหรือการสังเคราะห์ด้วยเอนไซม์ ดังนั้นจึงได้รับการเตรียมเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพ

หลังจากที่ทฤษฎีโพลีเปปไทด์ของโครงสร้างของโปรตีนได้รับการกำหนดสูตรและได้รับการยืนยันจากการทดลองแล้ว ขั้นตอนต่อไปคือการกำหนดสูตรโครงสร้างของโปรตีน โดยแสดงลำดับของการเชื่อมต่อกรดอะมิโนตกค้างในโมเลกุลโปรตีน เป็นครั้งแรกที่ทำโดย F. Senger ในปี 1954 ซึ่งใช้วิธีการใหม่ในการระบุสารเคมีของกรดอะมิโนปลายทางในเปปไทด์ต่างๆ ซึ่งสามารถได้มาจากการไฮโดรไลซิสบางส่วนของโพลีเปปไทด์ของโปรตีนที่ศึกษา

การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนของชิ้นส่วนที่ทับซ้อนกันของสายโซ่โพลีเปปไทด์ของอินซูลินฮอร์โมนตับอ่อนทำให้เขาสามารถตรวจสอบลำดับการเชื่อมต่อของกรดอะมิโนตกค้างในโมเลกุลของโปรตีนนี้ได้อย่างแม่นยำสูง เมื่อมันปรากฏออกมา โมเลกุลอินซูลินประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สองสาย ซึ่งหนึ่งในนั้นมีกรดอะมิโน 30 ตัว ที่เหลือคือ 21 โซ่โพลีเปปไทด์ในสองตำแหน่งเชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ซึ่งเกิดขึ้นจากการทำงานร่วมกันของกลุ่มซัลไฟด์ไฮดริล (- SH) ของ cysteine ​​​​radicals เป็นกลไกเดียวกับของ glutathione dimers ตำแหน่งของซิสเทอีนตกค้างในสายโซ่อินซูลินโพลีเปปไทด์แสดงในรูปที่ 5

ควรคำนึงว่าการนับจำนวนกรดอะมิโนตกค้างในพอลิเปปไทด์มักจะคำนวณในทิศทางจากกรดอะมิโนที่ปลาย N ถึงขั้ว C ในสายสั้นของอินซูลินพันธะไดซัลไฟด์อีกตัวหนึ่งเกิดขึ้นระหว่างซิสเทอีนที่ตกค้างในตำแหน่งที่ 6 และ 11 ในสายยาว กรดอะมิโนที่ปลาย N คือฟีนิลอะลานีน กรดอะมิโนที่ปลาย C คืออะลานีน ในสายสั้นกรดอะมิโน N-terminal คือไกลซีน C-terminal คือ asparagine ดังนั้น จากการใช้ตัวอย่างของอินซูลิน เราจะเห็นว่าโมเลกุลโปรตีนสามารถสร้างขึ้นจากโพลีเปปไทด์มากกว่าหนึ่งชนิดและสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่แตกต่างกันในโมเลกุลโปรตีนสามารถเชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์เนื่องจากซิสเทอีนตกค้าง

หลังจากอินซูลิน ลำดับกรดอะมิโนของเปปไทด์และโปรตีนต่างๆ จะถูกถอดรหัส: ออกซิโทซิน, วาโซเพรสซิน, RNA polymerase, เปปซิน, ทริปซิน, ไลโซไซม์, ไซโตโครม, เฮโมโกลบิน, ปาเปน และสารประกอบกรดโพลีอะมิโนอื่น ๆ อีกมากมาย ในปี 1975 มีโปรตีน 600 ตัวที่มีลำดับกรดอะมิโนที่รู้จัก โดยปี 1985 - มากกว่า 2500 ตัว ในปัจจุบัน การวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนในโปรตีนนั้นแทบจะเป็นแบบอัตโนมัติทั้งหมด และจำนวนโปรตีนดังกล่าวก็เกิน 20,000 ไปแล้วอย่างมีนัยสำคัญ .

โครงสร้างหลักของโปรตีน ลำดับของกรดอะมิโนในสายโซ่พอลิเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีนมักเรียกว่า โครงสร้างหลักของโปรตีน. ถูกกำหนดโดยลำดับนิวคลีโอไทด์ของส่วนเฉพาะของ DNA ที่เข้ารหัสพอลิเปปไทด์ที่กำหนดและเรียกว่ายีน

การแทนที่กรดอะมิโนแม้แต่ตัวเดียวในโครงสร้างของโปรตีนก็สามารถเปลี่ยนหน้าที่ของมันได้อย่างมีนัยสำคัญ ดังนั้นโพลีเปปไทด์จึงถือได้ว่าเป็น "ลายนิ้วมือ" ของยีนที่เข้ารหัสพวกมันและสามารถนำมาใช้เพื่อจำแนกจีโนไทป์ได้ตลอดจนสร้างความสัมพันธ์ทางพันธุกรรมระหว่างพวกมัน ตัวอย่างเช่น ในสายโซ่โพลีเปปไทด์สั้นของอินซูลินของมนุษย์ ตำแหน่ง 8, 9 และ 10 มีลำดับกรดอะมิโน Thr-Ser-Ile ในอินซูลินของแกะ - Ala-Gly-Val ในอินซูลินของวัว - Ala-Ser-Val ในสุนัขอินซูลิน - Thr-Ser-Ile นั่นคือลำดับกรดอะมิโนเดียวกับในมนุษย์ซึ่งบ่งบอกถึงความแตกต่างทางสายวิวัฒนาการที่เล็กกว่าระหว่างสิ่งมีชีวิตเหล่านี้

ในการศึกษาอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องกับการศึกษารูปแบบที่ผิดปกติของเฮโมโกลบิน พบว่าในหลายกรณี การแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวในสายโซ่โพลีเปปไทด์ด้วยอีกสายหนึ่งทำให้เกิดการละเมิดการทำงานทางสรีรวิทยาของโปรตีนนี้ ซึ่งนำไปสู่ ต่อผลทางคลินิกที่ร้ายแรงต่อร่างกายมนุษย์

โครงสร้างรองของโปรตีน สายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งรวมถึงลำดับของลักษณะเฉพาะของกรดอะมิโนตกค้างของโปรตีนที่กำหนด ก่อให้เกิดโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่กำหนดไว้อย่างดี ซึ่งปกติจะเรียกว่า โครงสร้างโมเลกุลโปรตีน

โครงสร้างเชิงพื้นที่ของแต่ละส่วนของสายโพลีเปปไทด์เป็นโครงสร้างรองของโปรตีน

การก่อตัวของโครงสร้างรองของโมเลกุลโปรตีนขึ้นอยู่กับพารามิเตอร์ทางเคมีกายภาพของกรดอะมิโนตกค้างและลำดับของพวกมันในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ตามที่ระบุไว้แล้วกลุ่มอะตอมของพันธะเปปไทด์อยู่ในระนาบเดียวกันและโครงสร้างระนาบดังกล่าวแต่ละโครงสร้างเชื่อมต่อกับอะตอมใกล้เคียงผ่านอะตอมα-คาร์บอนของอนุมูลกรดอะมิโนด้วยพันธะโควาเลนต์ซึ่งโครงสร้างระนาบของ พันธะเปปไทด์สามารถหมุนได้ มุมการหมุนของพันธะแต่ละอันสำหรับเรซิดิวกรดอะมิโนแต่ละตัวค่อนข้างแน่นอน ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของอนุมูลของกรดอะมิโน ถ้าเรซิดิวกรดอะมิโนที่มีมุมการหมุนคล้ายกันถูกจัดกลุ่มที่ตำแหน่งจำเพาะของโมเลกุลพอลิเปปไทด์ตามพันธะที่ระบุ จะเกิดโครงสร้างทุติยภูมิชนิดเดียวกันขึ้น

ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างทุติยภูมิของพอลิเปปไทด์ พันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มของเปปไทด์มีบทบาทสำคัญ

พันธบัตรตามโครงการดังต่อไปนี้ ═N-H.....O=C═

โครงสร้างรองอย่างหนึ่งของโปรตีนคือ α-helix ซึ่งก่อตั้งขึ้นในปี 1951 โดย L. Pauling และ R. Corey โดยการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ ในระหว่างการก่อตัวของ α-helix จะเกิดการบิดเกลียวของสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งมีความเสถียรเนื่องจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นในลำดับที่แน่นอนระหว่างกลุ่ม NH และ CO ของพันธะเปปไทด์ที่อยู่ติดกัน เกลียว (รูปที่ 6) กลุ่ม NH ของพันธะเปปไทด์ของกรดอะมิโนแต่ละตัวจะถูกพันธะไฮโดรเจนกับกลุ่ม CO ของพันธะเปปไทด์ของกรดอะมิโนอีกตัวที่ตกค้างอยู่ในสายพอลิเปปไทด์จากตัวแรกด้วยกรดอะมิโน 4 ตัวที่ตกค้าง นับถอยหลังในทิศทางของห่วงโซ่ .

พันธะไฮโดรเจนถูกวางแนวตามแนวแกนของเกลียว โดยอะตอมของออกซิเจนเชื่อมต่อกันด้วยพันธะคู่กับอะตอมของคาร์บอนที่หมุนวนไปข้างหน้าจากอะตอมของคาร์บอน และอะตอมของไฮโดรเจนที่เชื่อมต่อกับอะตอมไนโตรเจนที่วนกลับจากอะตอมไนโตรเจน อนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนยังถูกจัดวางตามแนวแกนของเกลียวในทิศทางตรงกันข้ามกับทิศทางของสายพอลิเปปไทด์ (ถือว่าทิศทางของสายโซ่โพลีเปปไทด์มาจากปลาย N ถึงปลาย C) ไม่มีโพรงเกิดขึ้นภายใน α-helix เนื่องจากพื้นที่ทั้งหมดถูกครอบครองโดยกลุ่มของพันธะเปปไทด์และอะตอมของ α-คาร์บอน บนพื้นผิวของ α-helix มีสารอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโน ซึ่งสามารถโต้ตอบกันและกับสารในสิ่งแวดล้อมได้

โปรตีนที่รู้จักส่วนใหญ่ก่อตัวเป็นเกลียว α ซึ่งการบิดเป็นเกลียวของสายพอลิเปปไทด์เกิดขึ้นในทิศทางตามเข็มนาฬิกา การคำนวณแสดงให้เห็นว่ามีกรดอะมิโน 3.6 เรซิดิวต่อเทิร์นของเกลียว และเส้นทางของเกลียวเมื่อสายถูกยืดออกโดยเรซิดิวกรดอะมิโนหนึ่งตัวคือ 0.15 นาโนเมตร เส้นผ่านศูนย์กลางของพื้นผิวทรงกระบอกตามเงื่อนไขซึ่งมีอะตอมของα-คาร์บอนของอนุมูลกรดอะมิโนอยู่ที่ 1.01 นาโนเมตร ( ข้าว. 7).

โครงสร้างแบบเกลียวของโครงสร้างทุติยภูมิเป็นพื้นฐานสำหรับโปรตีนไฟบริลลาร์ เช่น โปรตีนจากเส้นผม ขนสัตว์ ขนนก เขา - เคราติน อย่างไรก็ตาม ความยาวของส่วนเกลียวของโปรตีนทรงกลมนั้นเล็กและมักจะมีหลายรอบ (3-4 รอบของ α-helix) การทำให้เป็นเกลียวของสายโพลีเปปไทด์เกิดขึ้นเมื่อสารตกค้างของ α-alanine, leucine, phenylalanine, tyrosine, tryptophan, cysteine, methionine, histidine, asparagine, glutamine และ valine ถูกจัดกลุ่มไว้ในบางส่วนของมัน

บ่อยครั้งในโครงสร้างของโปรตีนทรงกลมมีส่วนโค้งและลูปที่เปลี่ยนสายเปปไทด์ในมุมหนึ่ง รูปแบบที่มีลักษณะเฉพาะมากที่สุดของโครงสร้างดังกล่าวคือสิ่งที่เรียกว่า b-bend ซึ่งหมุนสายเปปไทด์ไป 180˚ โดยปกติ b-fold จะประกอบด้วยกรดอะมิโน 3-4 เรซิดิว กุญแจสำคัญคือกรดอะมิโนไกลซีน

เรซิดิวของกรดอะมิโนโพรลีนทำให้เกิดการแตกใน α-helix ที่เป็นผลลัพธ์โดยมีการเบี่ยงเบนจากแกนของเกลียวโดยทำมุม 20˚-30˚ สิ่งนี้อธิบายได้จากข้อเท็จจริงที่ว่าไนโตรเจนของโพรลีน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของกลุ่มเปปไทด์ ไม่ถูกผูกมัดกับอะตอมไฮโดรเจน ดังนั้นจึงไม่เกิดพันธะไฮโดรเจน

มีกรดอะมิโนที่ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของอนุมูลรูปแบบอื่นของโครงสร้างทุติยภูมิ (ซีรีน, ไอโซลิวซีน, ธรีโอนีน, ไลซีน, อาร์จินีน, แอสปาร์ติกและกรดกลูตามิก) เรียกว่าโครงสร้างบี ในโครงสร้าง b พันธะไฮโดรเจนจะเกิดขึ้นระหว่างกลุ่ม CO และ NH ซึ่งอยู่ในกลุ่มที่อยู่ใกล้เคียงของสายพอลิเปปไทด์ซึ่งมีการวางแนวขนานหรือตรงกันข้าม ตามนี้ โครงสร้าง b จะเรียกว่าขนานหรือขนานกัน

ในสายโซ่สองสายที่อยู่ติดกันสร้างโครงสร้าง b ครึ่งหนึ่งของกลุ่ม CO และ NH มีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนซึ่งเกี่ยวข้องกับการสลับกันของการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของอนุมูลกรดอะมิโน อนุมูลด้านข้างของเรซิดิวกรดอะมิโนที่อยู่ใกล้เคียงอยู่ใน ภวังค์- ตำแหน่งที่สัมพันธ์กับกลุ่มเปปไทด์ ดังนั้น ทุกกลุ่มของเปปไทด์ที่สองมีส่วนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนกับสายโซ่พอลิเปปไทด์ที่อยู่ใกล้เคียง หมู่ CO และ NH อิสระที่เหลือสามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนกับกลุ่มที่คล้ายกันของอีกสายหนึ่งที่อยู่ฝั่งตรงข้าม และมันกับสายโซ่เปปไทด์ถัดไป เป็นต้น ดังนั้น สายเปปไทด์หลายสาย (2-10 ) จึงมีกรดอะมิโนตกค้างมากถึง 8 ตัวตามแต่ละกลุ่ม ของโซ่และอื่น ๆ อีกมากมาย

อนุมูลของกรดอะมิโนที่ตกค้างอยู่ในทิศทางตรงกันข้ามจากพื้นผิวของสายพอลิเปปไทด์แต่ละสายมีโครงสร้างแบบพับ กำหนดรอยพับของพื้นผิวเหล่านี้

มุมพันธะของอะตอม α-คาร์บอนของเรซิดิวกรดอะมิโน (รูปที่ 8) บ่อยครั้งที่พื้นผิวของโครงสร้าง b บิดเป็นมุมหนึ่ง ทำให้เกิดโครงสร้างรองขั้นสุดยอด

โครงสร้างทุติยภูมิของโพลีเปปไทด์ในรูปของ α-helix และโครงสร้าง b หมายถึงโครงสร้างที่ทำซ้ำการกำหนดค่าในอวกาศเป็นระยะๆ ซึ่งเป็นสาเหตุที่เรียกว่าโครงสร้างปกติ อย่างไรก็ตาม ในเกือบทุกโมเลกุลของโปรตีนจะมีบริเวณที่มีการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ที่กำหนดไว้อย่างดี แต่จะไม่เกิดซ้ำในบริเวณอื่น โครงสร้างรองของโปรตีนประเภทนี้เรียกว่า โครงสร้างที่ไม่สม่ำเสมอ.

โปรตีนแต่ละชนิด ขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักที่กำหนดชุดและลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในสายพอลิเปปไทด์ มีกลุ่มกรดอะมิโนที่กำหนดไว้อย่างดีในส่วนต่างๆ ของโมเลกุล ซึ่งขึ้นอยู่กับพารามิเตอร์ทางเคมีกายภาพของพวกมัน โครงสร้างทุติยภูมิอย่างใดอย่างหนึ่งหรืออย่างอื่น ดังนั้น ในโปรตีนที่กำหนด ตามลำดับของกรดอะมิโน โครงสร้างทุติยภูมิชนิดจำเพาะเจาะจงอย่างสมบูรณ์จะถูกรับรู้ในแต่ละไซต์

ทราบว่ามีโปรตีนน้อยมากที่มีโครงสร้างรองเหมือนกันในทุกส่วนของโมเลกุล โปรตีนเหล่านี้รวมถึงเคราติน (โปรตีนโครงสร้างของขนสัตว์ ขนนก เขา) และคอลลาเจน (โปรตีนเอ็น) ซึ่งมีโครงสร้างโมเลกุล α-helix อีกตัวอย่างหนึ่งคือโปรตีนไหม (ไฟโบรอิน) และเมล็ดคานาวัลเลีย (คอนคานาวาลิน เอ) ซึ่งส่วนใหญ่เป็นโครงสร้างบี โปรตีนส่วนใหญ่ก่อให้เกิดโครงสร้างทุติยภูมิแบบผสม รวมทั้งทั้ง α-helix และโครงสร้าง b และโครงสร้างที่ไม่สม่ำเสมอในบริเวณเฉพาะของโมเลกุล ตัวอย่างเช่น ในโปรตีน myoglobin 79% ของกรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบสร้างโครงสร้างทุติยภูมิในรูปของ α-helix 16% อยู่ในพื้นที่ที่มีโครงสร้างไม่สม่ำเสมอ และ 5% เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของ b- โค้ง ในปาเปนโปรตีนจากพืช 28% ของโครงสร้างทุติยภูมิแสดงโดย α-helices, 14% โดยโครงสร้าง b, 17% โดย b-bends และ 41% โดยโครงสร้างที่ไม่สม่ำเสมอ

ส่วนของโครงสร้าง b ต้านขนาน

พล็อตของโครงสร้าง b ขนาน

(ลูกศรแสดงทิศทางของสายโซ่โพลีเปปไทด์)

รูปที่ 9 แสดงไดอะแกรมของการก่อรูปที่เป็นไปได้ของโครงสร้างทุติยภูมิในบริเวณใดบริเวณหนึ่งของสายพอลิเปปไทด์ของโปรตีนจากเอนไซม์ glyceraldehyde phosphate dehydrogenase ดังที่เห็นได้จากแผนภาพ ลำดับกรดอะมิโน 9 ® 22, 33 ® 45, 78 ® 81, 85 ® 88, 95 ® 98, 100 ® 112, 129 ® 133 ก่อให้เกิดโครงสร้างทุติยภูมิเป็นเกลียว ในขณะที่ลำดับกรดอะมิโน 1® โครงสร้าง 7, 26 ®32, 56®75, 90®94, 115®120, 126®128, 142® 147 ในรูปแบบ b, เรซิดิวของกรดอะมิโนอื่นๆ มีส่วนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของการโค้งงอและโครงสร้างที่ไม่สม่ำเสมอ

โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน การจัดเรียงในอวกาศของกลุ่มอะตอมทั้งหมดของสายโซ่โพลีเปปไทด์มักเรียกว่าโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโมเลกุลโปรตีน เป็นครั้งแรกที่แนวคิดของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนถูกกำหนดขึ้นในปี 1958 โดย D. Kendrew บนพื้นฐานของการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ของการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโปรตีน myoglobin อันเป็นผลมาจากการที่มันเป็นไปได้ที่จะอธิบาย โครงสร้างสามมิติของโปรตีนนี้

ในระหว่างการวิจัยเพิ่มเติม พบว่าปฏิกิริยาแบบไม่มีโควาเลนต์ระหว่างอนุมูลของกรดอะมิโนที่ตกค้างอยู่บนพื้นผิวของโครงสร้างทุติยภูมิ เช่นเดียวกับพันธะไดซัลไฟด์ที่เกิดจากการทำงานร่วมกันของกลุ่มซัลไฟด์ไฮดริล มีบทบาทสำคัญในการก่อสร้าง ของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน

(-SH) ซิสเทอีน กรดอะมิโนตกค้าง เมื่อสร้างโครงสร้างระดับตติยภูมิ อันตรกิริยาที่ไม่ใช่โควาเลนต์สามประเภทจะถูกรับรู้: การก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน ปฏิกิริยาระหว่างไฟฟ้าสถิตและไม่ชอบน้ำ

พันธะไฮโดรเจนเชื่อมโยงกลุ่มการทำงานเข้าด้วยกัน

สายข้างของกรดอะมิโนตกค้าง:

R-OH....O=C-R R-O....H-N-R R-C=O....H-N-R

OH H H NH 2 H

ความอิ่มตัวของโมเลกุลโปรตีนที่มีพันธะไฮโดรเจนนั้นสูงมาก - อย่างน้อย 90% ของการก่อตัวที่เป็นไปได้ สิ่งสำคัญสำหรับการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนก็คือพันธะไฮโดรเจนซึ่งสร้างกลุ่มของโพลีเปปไทด์ที่มีโมเลกุลของน้ำที่สร้างเฟสของเหลวของสารละลายโปรตีน

แรงปฏิกิริยาทางไฟฟ้าสถิตเกิดขึ้นระหว่างหมู่ที่มีประจุของเรซิดิวกรดอะมิโน:

R-COO‾...H 3 N⁺-R

การก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่ขนาดกะทัดรัดส่วนใหญ่อำนวยความสะดวกโดยปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำระหว่างกลุ่มที่ไม่มีขั้วของอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนที่ประกอบขึ้นเป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์ อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ โมเลกุลของน้ำจะถูกผลักออกจากพื้นผิวของกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำและส่วนหลังเข้าหากัน อันเป็นผลมาจากการที่สายโซ่โพลีเปปไทด์ถูกขดเป็นทรงกลม ในกรณีนี้ อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำส่วนใหญ่อยู่ภายในทรงกลมจึงได้รับการปกป้องจากการสัมผัสกับโมเลกุลของน้ำ ในทางกลับกัน อนุมูลที่ชอบน้ำจะอยู่บนผิวของทรงกลมโปรตีน พวกมันสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำและทำให้พื้นที่คงตัว โครงสร้างของโปรตีน

กรดอะมิโนที่มีอนุมูลอิสระ ได้แก่ ไกลซีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน วาลีน อะลานีน ฟีนิลอะลานีน ซิสเทอีน เมไทโอนีน อนุมูลที่ชอบน้ำมีกรดอะมิโนตกค้างของทรีโอนีน ซีรีน ทริปโตเฟน ไทโรซีน แอสพาราจีนและกรดแอสปาร์ติก กลูตามีนและกรดกลูตามิก ไลซีน ฮิสทิดีน

โครงสร้างเชิงพื้นที่ของโพลีเปปไทด์ที่เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำมีการบรรจุที่ค่อนข้างหนาแน่นซึ่งเป็นผลมาจากการที่มันถูกเรียกว่าแกนกลางที่ไม่ชอบน้ำของโมเลกุลโปรตีน รอบนิวเคลียสจะเกิดเปลือกของกรดอะมิโนที่ชอบน้ำซึ่งยังรวมถึงอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำซึ่งก่อตัวเป็นช่องทางที่ไม่ชอบน้ำบนพื้นผิวของโปรตีนทรงกลม เนื่องจากการก่อตัวของโครงสร้างดังกล่าวจึงมั่นใจได้ถึงความจำเพาะของการทำงานร่วมกันของโมเลกุลโปรตีนกับสารสิ่งแวดล้อม องค์ประกอบของเปลือกที่ชอบน้ำรอบแกนไม่ชอบน้ำยังรวมถึงโมเลกุลของน้ำที่เชื่อมโยงด้วยพันธะไฮโดรเจนกับกลุ่มขั้วของโมเลกุลโปรตีน

ในโปรตีนหลายชนิดปัจจัยสำคัญในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างตติยภูมิคือพันธะซัลไฟด์ซึ่งเกิดขึ้นระหว่างการทำงานร่วมกันของซิสเทอีนตกค้างตามกลไกเดียวกับในการก่อตัวของกลูตาไธโอนไดเมอร์ อย่างไรก็ตาม การก่อตัวของพันธะไดซัลไฟด์ไม่ใช่ข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับความเสถียรของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน เนื่องจากเป็นที่ทราบกันดีว่าโปรตีนค่อนข้างน้อยก่อให้เกิดโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เสถียรเนื่องจากปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์เท่านั้น

ในระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน นิวเคลียสที่ไม่ชอบน้ำอาจเกิดขึ้นได้ไม่ใช่หนึ่ง แต่อย่างน้อยสองนิวเคลียส ซึ่งรวมถึงส่วนที่ค่อนข้างใหญ่ของสายพอลิเปปไทด์เดียวกัน ระหว่างนิวเคลียสเหล่านี้จะเกิดความหดหู่ใจและฟันผุซึ่งจำเป็นสำหรับการทำงานของโปรตีน

โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโพลีเปปไทด์ประกอบด้วยองค์ประกอบของโครงสร้างทุติยภูมิ ดังนั้นในองค์ประกอบของโปรตีนจำนวนหนึ่งโครงสร้างตติยภูมิจึงแสดงโดยα-helices เท่านั้นซึ่งอยู่ในอวกาศในรูปแบบของส่วนขนาน ในเวลาเดียวกัน เป็นที่ทราบกันดีว่าโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากโครงสร้าง b ที่พับอยู่ในอวกาศในมุมหนึ่งเป็นส่วนใหญ่ อย่างไรก็ตาม ในโปรตีนหลายชนิด โครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลเกิดขึ้นในรูปแบบของโครงสร้างแบบผสม ซึ่งรวมถึงการรวมกันของ α-helices และโครงสร้าง b ในกรณีนี้บ่อยครั้งที่ส่วนด้านในของโมเลกุลโพลีเปปไทด์แสดงด้วยโครงสร้าง b ซึ่งล้อมรอบด้วยα-helices บนพื้นผิว

รูปที่ 10 แสดงโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของเอนไซม์โปรตีนไตรโอส ฟอสเฟต ไอโซเมอเรสและไลโซไซม์ ในโมเลกุลไอโซเมอเรสฟอสเฟตไตรโอส ชั้น b จะถูกนำเสนอในส่วนกลางซึ่งล้อมรอบด้วยα-helices ในไลโซไซม์ ส่วนหนึ่งของโครงสร้างตติยภูมิ (ในส่วนบนของรูป) จะเกิดขึ้นในรูปแบบของโครงสร้าง b และส่วนอื่น ๆ (ในส่วนล่างของรูป) จะแสดงด้วย α-helices

สำหรับโปรตีนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติ มีการกำหนดความสัมพันธ์ที่เข้มงวดระหว่างโครงสร้างปฐมภูมิและตติยภูมิของพอลิเปปไทด์ ลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในสายพอลิเปปไทด์กำหนดโครงแบบเชิงพื้นที่ หลักการนี้ได้รับการยืนยันในการทดลองเกี่ยวกับการสร้างลำดับกรดอะมิโนของพอลิเปปไทด์ที่สามารถสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของชนิดที่กำหนดได้

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน โปรตีนหลายชนิดเป็นโมเลกุลที่ซับซ้อนซึ่งเกิดขึ้นจากปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ของพอลิเปปไทด์ตั้งแต่สองตัวขึ้นไป ซึ่งแต่ละอันมีโครงสร้างตติยภูมิของตัวเอง โปรตีนดังกล่าวมักจะเรียกว่าโอลิโกเมอร์ และโพลีเปปไทด์ที่สร้างพวกมันจะเรียกว่าหน่วยย่อยโพลีเปปไทด์ของโปรตีน วิธีการบรรจุและการจัดวางร่วมกันในช่องว่างของหน่วยย่อยโพลีเปปไทด์ของโปรตีนโอลิโกเมอร์เรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน

เป็นครั้งแรกที่โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนถูกสร้างขึ้นโดยการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์เมื่อศึกษาการกำหนดค่าเชิงพื้นที่

ของโมเลกุลเฮโมโกลบิน (Peruts M. , 1959) ในการศึกษาเหล่านี้ พบว่าโมเลกุลของเฮโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อยสี่หน่วย: สาย α-โพลีเปปไทด์สองสายของกรดอะมิโน 141 เรซิดิวแต่ละสายและสาย b สองสายที่มีกรดอะมิโน 146 เรซิดิว หน่วยย่อยของเฮโมโกลบินถูกวางไว้ในช่องว่างอย่างสมมาตรโดยยึดส่วนบนของโครงสร้างจัตุรมุข (รูปที่ 11)

ในโมเลกุลของเฮโมโกลบิน มีปฏิสัมพันธ์ระหว่างหน่วยย่อยที่แตกต่างกันและความสัมพันธ์ที่ค่อนข้างอ่อนแอระหว่างหน่วยย่อยที่คล้ายคลึงกัน อันเป็นผลมาจากการสร้างไดเมอร์ที่เสถียรของหน่วยย่อยต่างๆ (ab) ซึ่งโครงสร้างของโมเลกุลเตตระเมอร์ได้ก่อตัวขึ้นแล้ว เนื่องจากปฏิสัมพันธ์ที่อ่อนแอ ลำดับของการปฏิสัมพันธ์ของหน่วยย่อยของเฮโมโกลบินนี้นำไปสู่การก่อตัวของโมเลกุล a 2 b ชนิดเดียวกันอย่างสมบูรณ์ ในขณะที่การรวมหน่วยย่อยอื่นๆ นั้นไม่เสถียร

หากธรรมชาติของปฏิกิริยาระหว่างหน่วยย่อยทั้งหมดของโปรตีนโอลิโกเมอร์เหมือนกัน โมเลกุลที่มีโพลีเปปไทด์ต่างกันก็อาจเกิดขึ้นได้ ตัวอย่างเช่น ในเตตระเมอร์ที่มีโมเลกุลเกิดขึ้นจากหน่วยย่อยสองประเภท A และ B โอลิโกเมอร์ขององค์ประกอบต่อไปนี้จะเกิดขึ้น: A 4 , A 3 B, A 2 B 2 , AB 3 , AB 4 . ทั้งหมดนี้เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกันซึ่งทำหน้าที่เหมือนกันในร่างกาย โมเลกุลของโปรตีนโอลิโกเมอริกที่สร้างขึ้นจากหน่วยย่อยของโพลีเปปไทด์ที่ต่างกันและทำหน้าที่ทางชีวภาพที่เหมือนกันมักถูกเรียกว่ารูปแบบโมเลกุลหลายแบบหรือไอโซฟอร์มของโปรตีนที่กำหนด

การเชื่อมต่อของหน่วยย่อยของโพลีเปปไทด์เข้ากับโมเลกุลโอลิโกเมอร์เกิดขึ้นเนื่องจากอันตรกิริยาที่ไม่ใช่โควาเลนต์ พันธะไฮโดรเจนมีบทบาทสำคัญ ซึ่งเกิดขึ้นระหว่างองค์ประกอบที่ทับซ้อนกันของโครงสร้าง b ที่ประกอบเป็นหน่วยย่อยของโปรตีน เช่นเดียวกับผลจากการทำงานร่วมกันของอนุมูลของกรดอะมิโนที่มีกลุ่ม:

COOH, -OH, \u003d NH, -NH 2

เมื่อพิจารณาโครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีน พบว่าเปลือกผิวรอบแกนที่ไม่ชอบน้ำยังมีอนุมูลของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำจำนวนมาก ซึ่งเป็นผลมาจากการเข้าใกล้ของพื้นผิวของโครงสร้างตติยภูมิของหน่วยย่อยทั้งสอง เข้าสู่สภาวะไม่ชอบน้ำ ปฏิสัมพันธ์ซึ่งมีส่วนสำคัญต่อการก่อตัวของโปรตีนโครงสร้างสี่ส่วน นอกจากนี้ในโปรตีนบางชนิดปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำเป็นปัจจัยหลักในการก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารี ตัวอย่างเช่น โปรตีนควบคุมจำนวนหนึ่งมีลำดับลักษณะเฉพาะของเรซิดิวกรดอะมิโนซึ่งลิวซีนเรดิคัลที่ไม่ชอบน้ำเกิดขึ้นกับความถี่ที่แน่นอน (ในตำแหน่งเดียวกันทุกๆ 2 รอบของ α-helix) อันเป็นผลมาจากการทำงานร่วมกันของหน่วยย่อยสองหน่วยทำให้เกิดการรวมตัวที่ไม่ชอบน้ำของโครงร่างเกลียวและการก่อตัวของเกลียวคู่ที่เชื่อมต่อหน่วยย่อยเหล่านี้เข้ากับโมเลกุลเดียวเกิดขึ้น ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำประเภทนี้ระหว่างโปรตีนโพลีเปปไทด์เรียกว่า "ลูซีนลูป"

ปัจจัยสำคัญในการก่อตัวของโครงสร้างสี่ส่วนของโปรตีน

เป็นปฏิกิริยาทางไฟฟ้าสถิตระหว่างกลุ่มที่มีประจุของหน่วยย่อยที่อยู่ใกล้เคียง แทนด้วยอนุมูลของกรดไดคาร์บอกซิลิก (กรดแอสปาร์ติกและกรดกลูตามิก) และกรดไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก (ไลซีน, อาร์จินีน) ดังนั้น อันเป็นผลมาจากการกระทำร่วมกันของปัจจัยทั้งหมดเหล่านี้ โครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เสถียรเพียงพอของโมเลกุลโปรตีนโอลิโกเมอร์จึงถูกสร้างขึ้น

ส่วนใหญ่แล้วโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนจะถูกแสดงโดย dimers, trimers, tetramers และ hexamers แม้ว่าจะรู้จักโปรตีนที่มีหน่วยย่อย 8, 12, 24 หรือมากกว่าในโมเลกุลก็ตาม บทบาททางชีววิทยาของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนคือการรวมองค์ประกอบโครงสร้างที่ค่อนข้างเล็กเข้าด้วยกัน เป็นไปได้ที่จะสร้างโครงสร้างที่ซับซ้อนมากขึ้นซึ่งให้โปรตีนที่มีความสามารถมากขึ้น ความสามารถในการทำหน้าที่ทางชีวภาพที่เฉพาะเจาะจง และความเป็นไปได้ของการรวมหลายหน้าที่ ศูนย์ที่ใช้งานอยู่ในโครงสร้างเชิงพื้นที่เดียว

โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน

ในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตที่อุณหภูมิหนึ่ง ค่า pH และความเข้มข้นของสภาพแวดล้อมทางสรีรวิทยา โมเลกุลของโปรตีนจะสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เสถียรทางอุณหพลศาสตร์มากที่สุดภายใต้สภาวะเหล่านี้ ซึ่งทำให้แน่ใจได้ว่าโปรตีนจะทำหน้าที่ทางชีวภาพ โครงสร้างเชิงพื้นที่นี้เรียกว่า รูปแบบพื้นเมือง-ชั่นโมเลกุลโปรตีน

เมื่อสภาวะทางสรีรวิทยาเปลี่ยนแปลงไป โมเลกุลของโปรตีนสามารถเปลี่ยนรูปแบบเดิมของพวกมันกลับด้านได้ และกิจกรรมทางชีวภาพของพวกมันก็เปลี่ยนไปด้วย การเปลี่ยนแปลงแบบย้อนกลับได้ในรูปแบบดั้งเดิมของโปรตีน (การปรับโครงสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของพวกมัน) มีความสำคัญสำหรับการควบคุมการทำงานของเอนไซม์ การขนส่งไอออนและเมแทบอไลต์ผ่านเยื่อบางๆ และการควบคุมการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์

ดังที่ได้กล่าวไว้ก่อนหน้านี้ การก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนถูกกำหนดโดยลำดับที่กำหนดทางพันธุกรรมของการเชื่อมต่อของกรดอะมิโนตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ดังนั้น โครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนจึงขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักของโปรตีน แต่ในขณะเดียวกัน การก่อตัวของรูปแบบโปรตีนโดยกำเนิดนั้นต้องการปัจจัยทั้งชุดของสภาพแวดล้อมทางสรีรวิทยาภายในของเซลล์ที่กำหนด (ค่า pH ที่แน่นอน การมีอยู่ของไอออนและปัจจัยร่วมอื่นๆ)

การสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้นในระหว่างการสังเคราะห์เมื่อสายโซ่โพลีเปปไทด์ถูกยืดออก ซึ่งอาจกำหนดลำดับของการทำงานร่วมกันของกลุ่มไว้ล่วงหน้าในระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของพอลิเปปไทด์สังเคราะห์ การทดลองพิเศษได้แสดงให้เห็นว่าโมเลกุลโปรตีนประกอบด้วยเรซิดิวของกรดอะมิโนซึ่งเป็นตัวเริ่มต้นที่ออกฤทธิ์ของอันตรกิริยาที่ไม่ใช่โควาเลนต์ซึ่งอำนวยความสะดวกในการก่อตัวของโครงสร้างระดับกลางระหว่างการเปลี่ยนผ่านของโปรตีนไปเป็นโครงสร้างโดยกำเนิด

โปรตีนพิเศษมีส่วนเกี่ยวข้องในการสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนที่ถูกต้อง - พี่เลี้ยง. โดยเฉพาะอย่างยิ่งโปรตีนจำนวนมากเหล่านี้ถูกสังเคราะห์ภายใต้สภาวะที่ตึงเครียด พวกมันสร้างสารเชิงซ้อนที่มีสายโซ่โพลีเปปไทด์ป้องกันการรวมตัวระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ บริเวณหนึ่งของโปรตีนพี่เลี้ยงจับแบบไม่มีโควาเลนต์กับสายพอลิเปปไทด์ที่กางออก และอีกส่วนหนึ่งยึด ATP เมื่อมีการไฮโดรไลซิสของ ATP พี่เลี้ยงจะผ่านไปสู่สถานะโครงสร้างอื่นและความซับซ้อนของมันด้วยพอลิเปปไทด์ที่สร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่จะสลายตัว

โปรตีนอื่น ๆ ยังเป็นที่รู้จัก - ตัวเร่งปฏิกิริยาสำหรับการก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโพลีเปปไทด์ ดังนั้นในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตชั้นสูงจึงพบเอนไซม์ โปรตีนซัลไฟด์ไอโซเมอเรสกระตุ้นการสร้างพันธะไดซัลไฟด์ที่ถูกต้องระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโพลีเปปไทด์ เป็นโปรตีน dimeric ที่มีสารตกค้างของกรดอะมิโนซิสเทอีนในศูนย์ที่ใช้งานอยู่

ในการสร้างโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีน ขั้นตอนการจำกัดอัตราอาจเป็นการเปลี่ยนแปลงของกลุ่มพันธะเปปไทด์จาก cis- ใน ภวังค์-การกำหนดค่า ผ่านไปช้าเป็นพิเศษ cis-ภวังค์-ไอโซเมอไรเซชันของหมู่พันธะเปปไทด์ที่เกิดขึ้นจากหมู่อิมิโนของโพรลีน เพื่อเร่งการเปลี่ยนแปลงดังกล่าวในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตมีเอนไซม์พิเศษ เพิง-cis-ภวังค์-ไอโซเมอเรส.

ลักษณะเฉพาะของการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนคล้ายคลึงกันซึ่งทำหน้าที่เดียวกันในสิ่งมีชีวิตที่แตกต่างกันนั้นถูกกำหนดโดยการมีอยู่ของกรดอะมิโนที่เหมือนกันในตำแหน่งสำคัญที่ส่งผลกระทบอย่างมากต่อโครงสร้างของโมเลกุล ในขณะที่สามารถระบุกรดอะมิโนที่ตกค้างต่างกันได้ ในตำแหน่งอื่นๆ แต่พวกมันมีผลกระทบที่อ่อนแอกว่าต่อโครงสร้างของโมเลกุล

โปรตีนเมมเบรนมีโครงสร้างที่มีลักษณะเฉพาะซึ่งตามกฎแล้วจะมีชิ้นส่วนของเมมเบรนในรูปของα-helices โพลีเปปไทด์นอกเยื่อหุ้มเซลล์ทำให้สามารถสื่อสารกับสภาพแวดล้อมทางสรีรวิทยาโดยรอบได้ ชิ้นส่วนทรานส์เมมเบรนโพลีเปปไทด์ยังสามารถก่อรูปในรูปแบบของโครงสร้างบี หน้าที่หลักของโปรตีนเมมเบรนคือการขนส่งโมเลกุลและไอออนผ่านเมมเบรน ปฏิกิริยาระหว่างเซลล์ การก่อตัวของช่องไอออน การส่งสัญญาณภายนอกไปยังเซลล์ ฯลฯ

ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยที่แข็งแกร่ง (อุณหภูมิสูง, ค่า pH ที่รุนแรง, การปรากฏตัวของไอออนบวกของโลหะหนัก, การใช้ตัวทำละลายอินทรีย์และสารซักฟอก), ระบบของพันธะไฮโดรเจน, ปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตและไม่ชอบน้ำในโมเลกุลโปรตีนสามารถทำให้เกิดความวุ่นวาย การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ นำไปสู่การสูญเสียโครงสร้างดั้งเดิม ในขณะเดียวกัน โปรตีนก็ไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพได้อีกต่อไป การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ซึ่งมาพร้อมกับการสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมของพวกมันเรียกว่า การทำให้เสียสภาพโปรตีน

ตัวอย่างที่ดีของการลดทอนสภาพคือการเปลี่ยนสภาพจากความร้อนของโปรตีน เมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น แอมพลิจูดของการสั่นสะเทือนของอะตอมจะเพิ่มขึ้น ซึ่งนำไปสู่การแตกของพันธะไฮโดรเจนและการลดลงของปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตในโมเลกุลโปรตีน ส่งผลให้เกิดการแข็งตัวของโปรตีนและการตกตะกอนของโปรตีนจากสารละลายที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ โปรตีนส่วนใหญ่ได้รับการแปลงสภาพที่อุณหภูมิ 70–80˚C อย่างไรก็ตาม โปรตีนบางชนิดมีความคงตัวทางความร้อนค่อนข้างสูง ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ของแบคทีเรียที่ชอบความร้อนจะคงกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาไว้ที่อุณหภูมิ 80˚C

เป็นที่ทราบกันดีว่าสารที่ทำให้โครงสร้างดั้งเดิมของโมเลกุลโปรตีนมีเสถียรภาพ และการมีอยู่ของพวกมันในสารละลายจะเพิ่มอุณหภูมิของการทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพ สารเหล่านี้รวมถึงเกลือที่ละลายน้ำได้ซึ่งมีแคลเซียมไอออนบวก (Ca 2+)

การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนสามารถเกิดขึ้นได้ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสูงหรือเป็นด่างอย่างแรง ในตัวกลางที่เป็นกรดอย่างแรงการแยกตัวของกลุ่มคาร์บอกซิลของอนุมูลกรดอะมิโนของกรดไดคาร์บอกซิลิกจะถูกระงับเกือบทั้งหมดและประจุของโมเลกุลโปรตีนจะถูกกำหนดโดยประจุบวกของอนุมูลของกรดไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิกซึ่งเป็นสาเหตุให้เกิดการทำลาย พันธะไฮโดรเจนและการอ่อนตัวลงของปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตที่ทำให้โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโมเลกุลมีเสถียรภาพ เป็นผลให้โปรตีนสูญเสียโครงสร้างดั้งเดิมและเกิดการแข็งตัว (ตกตะกอน)

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่างอย่างแรง (pH>11) ประจุบวกของอนุมูลของกรดไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิกจะหายไปและประจุของโมเลกุลโปรตีนจะถูกกำหนดโดยประจุลบของกลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก ซึ่งทำให้เกิดแรงผลักซึ่งกันและกัน การแตกของพันธะไฮโดรเจนและการลดลงของปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตในโมเลกุลอันเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในโครงสร้างเชิงพื้นที่และการเปลี่ยนสภาพของโปรตีน

ไอออนบวกของโลหะหนัก ไตรคลอโรอะซิติก เปอร์คลอริก ทังสติก และกรดอื่นๆ ซึ่งสร้างเกลือที่ไม่ละลายน้ำกับโปรตีน มีผลทำให้เสียสภาพอย่างแรง

ตัวทำละลายอินทรีย์บางชนิด (แอลกอฮอล์ อะซิโตน ฟอร์มาไมด์) สามารถโต้ตอบกับอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนตกค้างของโปรตีนและโมเลกุลของน้ำ ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำลดลงและพันธะไฮโดรเจนแตกซึ่งทำให้โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของพอลิเปปไทด์มีเสถียรภาพ ส่งผลให้เกิดการเสียสภาพของ โมเลกุลของโปรตีน

มีการพิสูจน์แล้วว่าการเปลี่ยนสภาพของโปรตีนในสารละลายหรือในสภาวะเปียกนั้นเกิดขึ้นได้ง่ายกว่าและเร็วกว่าในสภาวะแห้ง และสิ่งนี้ใช้ในการพัฒนาเทคโนโลยีสำหรับการทำให้แห้งวัสดุชีวภาพและผลิตภัณฑ์จากพืชต่างๆ (ธัญพืช พาสต้า ผักและผลไม้) ข้อมูลเกี่ยวกับการเปลี่ยนสภาพของโปรตีนยังถูกนำมาพิจารณาเมื่ออบขนมปังและลูกกวาด การเตรียมอาหารกระป๋อง และผลิตภัณฑ์อาหารอื่นๆ

เหล่านี้เป็นไบโอโพลีเมอร์ที่มีโมโนเมอร์เป็นกรดอะมิโน

กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์น้ำหนักโมเลกุลต่ำที่มีหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) และหมู่เอมีน (-NH 2) ที่เชื่อมโยงกับอะตอมของคาร์บอนเดียวกัน โซ่ข้างติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน - อนุมูลที่ให้คุณสมบัติบางอย่างของกรดอะมิโนแต่ละชนิด

กรดอะมิโนส่วนใหญ่มีหมู่คาร์บอกซิลหนึ่งหมู่และหมู่อะมิโนหนึ่งหมู่ กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกว่า เป็นกลาง. แต่ก็มี กรดอะมิโนพื้นฐาน- มีหมู่อะมิโนมากกว่าหนึ่งหมู่ รวมทั้ง กรดอะมิโนที่เป็นกรด- มีหมู่คาร์บอกซิลมากกว่าหนึ่งกลุ่ม

ทราบว่ามีกรดอะมิโนประมาณ 200 ชนิดเกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิต แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน สิ่งเหล่านี้เรียกว่า หลักหรือ โปรตีนกรดอะมิโน.

กรดอะมิโนพื้นฐานแบ่งออกเป็น 3 กลุ่มขึ้นอยู่กับอนุมูลอิสระ:

1. ไม่มีขั้ว (อะลานีน, เมไทโอนีน, วาลีน, โพรลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน);
2. ขั้วไม่มีประจุ (แอสพาราจีน, กลูตามีน, ซีรีน, ไกลซีน, ไทโรซีน, ทรีโอนีน, ซิสเทอีน);
3. มีประจุ (อาร์จินีน, ฮิสติดีน, ไลซีน - บวก; กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก - ลบ)

สายด้านข้างของกรดอะมิโน (อนุมูลอิสระ) สามารถเป็นแบบไม่ชอบน้ำและชอบน้ำ และให้คุณสมบัติที่สอดคล้องกันกับโปรตีน

ในพืช กรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดจะถูกสังเคราะห์จากผลิตภัณฑ์หลักของการสังเคราะห์ด้วยแสง มนุษย์และสัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนได้จำนวนหนึ่งและต้องได้รับกรดอะมิโนสำเร็จรูปพร้อมอาหาร กรดอะมิโนดังกล่าวเรียกว่าจำเป็น เหล่านี้รวมถึงไลซีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ทรีโอนีน, ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน, เมไทโอนีน; อาร์จินีนและฮิสติดีนเป็นสิ่งที่ขาดไม่ได้สำหรับเด็ก

ในสารละลาย กรดอะมิโนสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งกรดและเบส กล่าวคือ เป็นสารประกอบแอมโฟเทอริก หมู่คาร์บอกซิล (-COOH) สามารถบริจาคโปรตอน โดยทำหน้าที่เป็นกรด และหมู่เอมีน (-NH2) สามารถรับโปรตอนได้ จึงแสดงคุณสมบัติของเบส

หมู่อะมิโนของกรดอะมิโนหนึ่งสามารถทำปฏิกิริยากับหมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนอื่นได้ โมเลกุลที่ได้คือ ไดเปปไทด์และพันธะ -CO-NH- เรียกว่าพันธะเปปไทด์

ที่ปลายด้านหนึ่งของโมเลกุลไดเปปไทด์คือหมู่อะมิโนอิสระ และที่ปลายอีกด้านหนึ่งคือหมู่คาร์บอกซิลอิสระ ด้วยเหตุนี้ไดเปปไทด์จึงสามารถเกาะกับกรดอะมิโนอื่น ๆ เพื่อสร้างโอลิโกเปปไทด์ได้ หากมีกรดอะมิโนจำนวนมาก (มากกว่า 10 ชนิด) รวมกันในลักษณะนี้ โพลีเปปไทด์.

เปปไทด์มีบทบาทสำคัญในร่างกาย อะลิโกเปปไทด์จำนวนมากเป็นฮอร์โมน เหล่านี้คือ oxytocin, vasopressin, thyroliberin, thyrotropin เป็นต้น Oligopeptides ยังรวมถึง bradykidin (pain peptide) และ opiates ("ยาธรรมชาติ" ของบุคคล) ที่ทำหน้าที่บรรเทาอาการปวด การเสพยาทำลายระบบฝิ่นของร่างกาย ดังนั้นผู้ที่เสพยาโดยไม่ใช้ยาจะประสบกับอาการปวดอย่างรุนแรง 1 อย่าง คือ “การถอนตัว” ซึ่งปกติจะบรรเทาได้ด้วยฝิ่น

Oligopeptides ประกอบด้วยยาปฏิชีวนะบางชนิด (เช่น gramicidin S)

ฮอร์โมนหลายชนิด (อินซูลิน ฮอร์โมนอะดรีโนคอร์ติโคทรอปิก ฯลฯ) ยาปฏิชีวนะ (เช่น แกรมซิซิดิน เอ) สารพิษ (เช่น พิษคอตีบ) เป็นโพลีเปปไทด์

โปรตีนเป็นโพลีเปปไทด์ซึ่งมีโมเลกุลตั้งแต่ 50 ถึงหลายพันกรดอะมิโนที่มีน้ำหนักโมเลกุลมากกว่า 10,000

โปรตีนแต่ละตัวมีโครงสร้างเชิงพื้นที่พิเศษของตัวเองในสภาพแวดล้อมที่แน่นอน เมื่อกำหนดลักษณะโครงสร้างเชิงพื้นที่ (สามมิติ) จะแยกแยะการจัดระเบียบโมเลกุลโปรตีนสี่ระดับ

โครงสร้างหลัก- ลำดับของกรดอะมิโนในสายโซ่พอลิเปปไทด์ โครงสร้างหลักมีความเฉพาะเจาะจงสำหรับโปรตีนแต่ละชนิดและถูกกำหนดโดยข้อมูลทางพันธุกรรม กล่าวคือ ขึ้นอยู่กับลำดับของนิวคลีโอไทด์ในบริเวณโมเลกุลดีเอ็นเอที่เข้ารหัสโปรตีนที่กำหนด คุณสมบัติและหน้าที่ทั้งหมดของโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลัก การแทนที่กรดอะมิโนเดี่ยวในองค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีนหรือการเปลี่ยนแปลงในตำแหน่งมักจะทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการทำงานของโปรตีน เนื่องจากโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนถึง 20 ชนิด จำนวนของตัวเลือกสำหรับการรวมกันในพื้นและสายโซ่เปปไทด์นั้นไม่จำกัดอย่างแท้จริง ซึ่งให้โปรตีนจำนวนมากในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต

ในเซลล์ที่มีชีวิต โมเลกุลโปรตีนหรือแต่ละส่วนของพวกมันไม่ใช่สายโซ่ยาว แต่บิดเป็นเกลียวคล้ายกับสปริงที่ขยายออก (นี่คือสิ่งที่เรียกว่า α-helix) หรือพับเป็นชั้นพับ (ชั้น β) โครงสร้างรองเกิดขึ้นจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม -CO - และ -NH 2 ของพันธะเปปไทด์สองกลุ่มภายในสายพอลิเปปไทด์หนึ่งสาย (โครงแบบเกลียว) หรือระหว่างสายพอลิเปปไทด์สองสาย (ชั้นพับ)

โปรตีนเคราตินมีโครงแบบ α-helical เต็มที่ เป็นโปรตีนโครงสร้างของเส้นผม ขนสัตว์ เล็บ กรงเล็บ จะงอยปาก ขนและเขา โครงสร้างทุติยภูมิแบบเกลียวมีลักษณะเฉพาะนอกเหนือจากเคราตินสำหรับโปรตีนไฟบริลลาร์ (เส้นใย) เช่นไมโอซิน ไฟบริโนเจน คอลลาเจน

ในโปรตีนส่วนใหญ่ ส่วนที่เป็นเกลียวและส่วนที่ไม่ใช่เกลียวของสายพอลิเปปไทด์จะถูกพับเป็นรูปทรงกลมสามมิติ ซึ่งเป็นรูปทรงกลม (มีลักษณะเฉพาะของโปรตีนทรงกลม) ลูกกลมของการกำหนดค่าเฉพาะคือ โครงสร้างระดับอุดมศึกษากระรอก. โครงสร้างระดับตติยภูมิมีความเสถียรโดยพันธะไอออนิก พันธะไฮโดรเจน พันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์ (ซึ่งเกิดขึ้นระหว่างอะตอมของกำมะถันที่ประกอบเป็นซิสเทอีน) เช่นเดียวกับปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำเป็นสิ่งสำคัญที่สุดในการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิ ในเวลาเดียวกันโปรตีนจะพับในลักษณะที่โซ่ด้านข้างที่ไม่ชอบน้ำนั้นถูกซ่อนอยู่ภายในโมเลกุลนั่นคือพวกมันได้รับการปกป้องจากการสัมผัสกับน้ำและในทางกลับกันโซ่ด้านที่ชอบน้ำนั้นถูกเปิดเผยสู่ภายนอก

โปรตีนจำนวนมากที่มีโครงสร้างที่ซับซ้อนเป็นพิเศษประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หลายสายที่ยึดเข้าด้วยกันเป็นโมเลกุลอันเนื่องมาจากปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ เช่นเดียวกับด้วยความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจนและไอออนิก - มี โครงสร้างสี่ส่วน. โครงสร้างดังกล่าวมีอยู่ ตัวอย่างเช่น ในโปรตีนทรงกลมของเฮโมโกลบิน โมเลกุลของมันประกอบด้วยหน่วยย่อยโพลีเปปไทด์สี่หน่วยแยกกัน (โปรโตเมอร์) ที่อยู่ในโครงสร้างระดับตติยภูมิและส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน - heme เฉพาะในโครงสร้างดังกล่าวเท่านั้นที่เฮโมโกลบินสามารถทำหน้าที่ขนส่งได้

ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยทางเคมีและกายภาพต่างๆ (การบำบัดด้วยแอลกอฮอล์ อะซิโตน กรด ด่าง อุณหภูมิสูง การฉายรังสี ความดันสูง ฯลฯ) โครงสร้างระดับตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโปรตีนจะเปลี่ยนไปเนื่องจากการแตกของพันธะไฮโดรเจนและไอออนิก . กระบวนการทำลายโครงสร้างดั้งเดิม (ตามธรรมชาติ) ของโปรตีนเรียกว่า การทำให้เสียสภาพ. ในกรณีนี้จะสังเกตเห็นการลดลงของความสามารถในการละลายโปรตีนการเปลี่ยนแปลงในรูปร่างและขนาดของโมเลกุลการสูญเสียกิจกรรมของเอนไซม์ ฯลฯ กระบวนการเปลี่ยนสภาพบางครั้งสามารถย้อนกลับได้นั่นคือการกลับมาของสภาวะแวดล้อมปกติอาจเป็นได้ พร้อมกับการฟื้นฟูโครงสร้างตามธรรมชาติของโปรตีนตามธรรมชาติ กระบวนการนี้เรียกว่าการปรับสภาพใหม่ เป็นไปตามที่คุณสมบัติทั้งหมดของโครงสร้างและการทำงานของโมเลกุลโปรตีนถูกกำหนดโดยโครงสร้างหลักของมัน

ตามองค์ประกอบทางเคมี โปรตีนแบ่งออกเป็นแบบง่ายและซับซ้อน ถึง เรียบง่ายโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น ยาก- ประกอบด้วยส่วนโปรตีนและไม่ใช่โปรตีน (ต่อมลูกหมากโต) - ไอออนของโลหะ คาร์โบไฮเดรต ไขมัน ฯลฯ โปรตีนอย่างง่าย ได้แก่ อัลบูมินในเลือด อิมมูโนโกลบูลิน (แอนติบอดี) ไฟบริน เอ็นไซม์บางชนิด (ทริปซิน) เป็นต้น โปรตีนเชิงซ้อนคือโปรตีนทั้งหมดและ ไกลโคโปรตีน ฮีโมโกลบิน เอนไซม์ส่วนใหญ่ ฯลฯ

หน้าที่ของโปรตีน

โครงสร้าง.

โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์และออร์แกเนลล์ของเซลล์ ผนังหลอดเลือด กระดูกอ่อน เส้นเอ็น ผม เล็บ กรงเล็บในสัตว์ชั้นสูงประกอบด้วยโปรตีนเป็นหลัก

ตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์)

เอนไซม์โปรตีนกระตุ้นปฏิกิริยาเคมีทั้งหมดในร่างกาย พวกมันให้การสลายสารอาหารในทางเดินอาหาร การตรึงคาร์บอนระหว่างการสังเคราะห์ด้วยแสง ปฏิกิริยาการสังเคราะห์เมทริกซ์ ฯลฯ

ขนส่ง.

โปรตีนสามารถเกาะติดและนำพาสารต่างๆ ได้ อัลบูมินในเลือดขนส่งกรดไขมัน โกลบูลิน - ไอออนของโลหะและฮอร์โมน เฮโมโกลบินมีออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์

โมเลกุลของโปรตีนที่ประกอบเป็นเยื่อหุ้มพลาสมามีส่วนในการขนส่งสารเข้าและออกจากเซลล์

ป้องกัน

มันดำเนินการโดยอิมมูโนโกลบูลิน (แอนติบอดี) ของเลือดซึ่งให้การป้องกันภูมิคุ้มกันของร่างกาย ไฟบริโนเจนและทรอมบินเกี่ยวข้องกับการแข็งตัวของเลือดและป้องกันเลือดออก

คอนแทรคไทล์

มีให้โดยการเคลื่อนไหวที่สัมพันธ์กันของเส้นใยของโปรตีนแอคตินและไมโอซินในกล้ามเนื้อและภายในเซลล์ การเลื่อนของไมโครทูบูลที่สร้างขึ้นจากโปรตีนทูบูลินนั้นอธิบายได้จากการเคลื่อนไหวของซีเลียและแฟลเจลลา

ระเบียบข้อบังคับ

ฮอร์โมนหลายชนิดเป็นโอลิโกเปปไทด์หรือโปรตีน เช่น อินซูลิน กลูคากอน ฮอร์โมนอะดีโนคอร์ติโคทรอปิก เป็นต้น

ตัวรับ

โปรตีนบางชนิดที่ฝังอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์สามารถเปลี่ยนโครงสร้างของพวกมันเป็นการกระทำของสภาพแวดล้อมภายนอกได้ นี่คือวิธีรับสัญญาณจากสภาพแวดล้อมภายนอกและข้อมูลถูกส่งไปยังเซลล์ ตัวอย่างจะเป็น ไฟโตโครม- โปรตีนไวแสงที่ควบคุมการตอบสนองช่วงแสงของพืชและ opsin- ส่วนประกอบ โรดอปซินซึ่งเป็นเม็ดสีที่พบในเซลล์ของเรตินา

สวัสดีผู้อ่านที่รักของฉัน ฉันอยู่กับคุณ Galina Baeva และวันนี้เราจะพูดถึงโครงสร้างและหน้าที่ของโมเลกุลโปรตีน

ทำไมจึงจำเป็น โปรตีนนี้? เราสามารถทำได้โดยไม่มีมัน?

ไม่เราจะไม่ ฟรีดริช เองเงิลส์ ผู้ก่อตั้งวัตถุนิยมวิภาษวิธีที่มีหนวดเครา กล่าวว่า ชีวิตคือวิถีแห่งการดำรงอยู่ของร่างกายโปรตีน กล่าวอีกนัยหนึ่ง โปรตีนคือชีวิต ไม่มีโปรตีน - อนิจจา โดยปกติโปรตีนคือ 50%, เหล่านั้น. ครึ่งหนึ่งของมวลแห้งของเซลล์ และจากมวลแห้งของร่างกายมนุษย์ มีตั้งแต่ 45% .

ลักษณะโครงสร้างของโปรตีนช่วยให้สามารถแสดงคุณสมบัติต่างๆ ซึ่งกำหนดหน้าที่ทางชีวภาพที่หลากหลายของโปรตีน

โปรตีนเรียกว่าโปรตีนเป็นอย่างอื่น

โปรตีนทำอะไรในร่างกาย?

1. โปรตีนเป็นหน่วยการสร้างของร่างกายของเรา เป็นองค์ประกอบโครงสร้างของเยื่อหุ้มเซลล์ (ไลโปโปรตีน ไกลโคโปรตีน) และโครงสร้างนอกเซลล์ คอลลาเจนสร้างเส้นเอ็นและยังรับผิดชอบต่อความยืดหยุ่นของผิวหนังเคราตินสร้างผมและเล็บ
2. โปรตีนขนส่งองค์ประกอบที่จำเป็นทั่วร่างกาย เฮโมโกลบินนำออกซิเจนจากปอดไปยังอวัยวะและเนื้อเยื่อทั้งหมด และกำจัดคาร์บอนไดออกไซด์ โปรตีนอัลบูมินนำพากรดไขมัน และโปรตีนพิเศษมีคอเลสเตอรอล เยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนที่ช่วยให้ถ่ายโอนสารและไอออนบางอย่างจากเซลล์ไปยังพื้นที่นอกเซลล์และในทางกลับกัน
3. ฮอร์โมน - สารพิเศษที่ควบคุมกระบวนการเผาผลาญ - มีลักษณะเป็นโปรตีน ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลินขับน้ำตาลจากพลาสมาเลือดเข้าสู่เซลล์
4. โปรตีนปกป้องร่างกายจากสารแปลกปลอม แกมมาโกลบูลินทำให้จุลินทรีย์เป็นกลาง interferons ยับยั้งการสืบพันธุ์ของไวรัส ไฟบรินหยุดเลือด
5. โปรตีนช่วยให้กล้ามเนื้อสั่งการและเนื้อเยื่อหดตัวอื่นๆ Actin และ myosin เป็นส่วนหนึ่งของกล้ามเนื้อของร่างกาย, troponin, tropomyosin - กล้ามเนื้อของหัวใจ
6. โปรตีนรับสัญญาณจากสภาพแวดล้อมภายนอกและส่งคำสั่งไปยังเซลล์ ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยด้านสิ่งแวดล้อม โปรตีนที่ส่งสัญญาณจะเปลี่ยนโครงสร้างระดับอุดมศึกษา ซึ่งจะทำให้เกิดห่วงโซ่ของกระบวนการทางชีวเคมี นี่คือวิธีที่ rhodopsin ทำปฏิกิริยากับแสง โดยเปลี่ยนพลังงานแสงเป็นพลังงานไฟฟ้า ซึ่งส่งผ่านเซลล์ประสาทไปยังสมอง ซึ่งทำให้เกิดภาพขึ้น
7. โปรตีนเป็นเอนไซม์ - ตัวเร่งปฏิกิริยา เนื่องจากปฏิกิริยาทางชีวเคมีสามารถเกิดขึ้นได้ที่อุณหภูมิต่ำ (37 0 C)
8. โปรตีน - ตัวควบคุมเปิดและปิดยีนของเซลล์ ดังนั้นจึงไปยับยั้งหรือกระตุ้นกระบวนการทางชีวเคมี
9. ตามกฎแล้วโปรตีนจะไม่สะสมในร่างกายยกเว้นไข่อัลบูมินและเคซีนนม ไม่มีโปรตีนเสริมในร่างกาย อย่างไรก็ตาม พวกมันสามารถรวมกับสารและธาตุอื่นๆ เพื่อป้องกันการกำจัดออกจากร่างกาย ดังนั้นเฟอร์ริตินจึงสร้างสารเชิงซ้อนที่มีธาตุเหล็ก ซึ่งถูกปลดปล่อยออกมาในระหว่างการสลายของฮีโมโกลบิน และรวมเข้าไปใหม่ในกระบวนการทางชีววิทยา
10. โปรตีนสามารถให้พลังงาน ด้วยการสลายโปรตีน 1 กรัม 4 กิโลแคลอรี (17.6 กิโลจูล) จะถูกปล่อยออกมา ในฐานะที่เป็นแหล่งพลังงาน โปรตีนถูกใช้เมื่อแหล่งอื่น ๆ ที่เป็นกฎเกณฑ์ - คาร์โบไฮเดรตและไขมัน - หมดลง ในการถอดความของ D.I. Mendeleev เราสามารถพูดได้ว่าการจมน้ำด้วยโปรตีนก็เหมือนกับการจมน้ำด้วยธนบัตร ซึ่งมีคุณค่าต่อร่างกายมาก

โมเลกุลของชีวิตคืออะไร?

นี่คือสายโซ่ยาวเช่น พอลิเมอร์ประกอบด้วยโมโนเมอร์ - กรดอะมิโน ทำไมต้องมีกรดอะมิโน? เนื่องจากแต่ละโมเลกุลมีหางกรดอินทรีย์ C-O-OH และหมู่อะมิโน NH 2 ในสายโซ่โพลีเมอร์ โมโนเมอร์ของกรดอะมิโนแต่ละตัวจับกรดตกค้างกับหมู่อะมิโนของโมโนเมอร์อื่น ทำให้เกิดพันธะที่แรงเรียกว่า เปปไทด์.

แนวคิดของโปรตีนและเปปไทด์นั้นใกล้เคียงกัน แต่ไม่เท่ากัน เปปไทด์มักจะถูกอ้างถึงเป็นลำดับที่แน่นอนของเรซิดิวกรดอะมิโน Oligopeptides ถูกแยกออก - สายสั้นของกรดอะมิโน 10-15 และโพลีเปปไทด์ - สายยาวของลำดับกรดอะมิโน โปรตีนเป็นโพลีเปปไทด์ที่มีรูปแบบพิเศษของการจัดระเบียบเชิงพื้นที่

โดยการร้อยกรดอะมิโนเช่นลูกปัดในสร้อยคอ a โครงสร้างหลักของโปรตีนเหล่านั้น. ลำดับของกรดอะมิโนตกค้าง\

ในอวกาศโปรตีนนั้นไม่มีอยู่ในรูปแบบของเกลียวยาว แต่จะม้วนเป็นเกลียวนั่นคือ รูปร่าง โครงสร้างรอง

เกลียวกลายเป็นลูกบอล - กลม นี้แล้ว โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน

โปรตีนบางชนิด (ไม่ทั้งหมด) มี โครงสร้างสี่ส่วนรวมโมเลกุลหลายโมเลกุลเข้าด้วยกัน โดยแต่ละโมเลกุลมีโครงสร้างหลัก ทุติยภูมิ และตติยภูมิของตัวเอง

ทำไมคุณต้องรู้? เนื่องจากการย่อยและการดูดซึมโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนโดยตรง ยิ่งโปรตีนบรรจุอยู่ในองค์ประกอบของผลิตภัณฑ์อาหารที่มีความหนาแน่นมากเท่าใด ก็ยิ่งย่อยได้ยากขึ้นเท่านั้น จึงต้องใช้พลังงานมากขึ้นในการดูดซึม

การสลายตัวของพันธะในโมเลกุลโปรตีนเรียกว่า การทำให้เสียสภาพ. การเปลี่ยนสภาพสามารถย้อนกลับได้เมื่อโปรตีนฟื้นฟูโครงสร้างและไม่สามารถย้อนกลับได้ โปรตีนได้รับการแปลงสภาพที่ไม่สามารถกลับคืนสภาพเดิมได้ รวมถึงเมื่อสัมผัสกับอุณหภูมิสูง สำหรับบุคคล อุณหภูมิจะสูงกว่า 42 0 C ซึ่งเป็นสาเหตุที่ทำให้ไข้เป็นอันตรายถึงชีวิต

เราใช้โปรตีนเพื่อควบคุมการเสียสภาพในระหว่างขั้นตอนการปรุงอาหาร เมื่อเราปรุงเนื้อสัตว์หรือปลา ต้มนม ทอดหรือต้มไข่ ต้มซีเรียล และอบขนมปัง ด้วยการสัมผัสกับอุณหภูมิที่ไม่รุนแรง โปรตีนที่มีพันธะแตกจะสามารถเข้าถึงเอนไซม์ย่อยอาหารได้ง่ายขึ้นและร่างกายดูดซึมได้ดีขึ้น ด้วยการสัมผัสกับอุณหภูมิที่ยืดเยื้อและรุนแรง - การทอดบนถ่าน, การปรุงอาหารเป็นเวลานาน - การเสียสภาพรองของโปรตีนเกิดขึ้นกับการก่อตัวของสารประกอบที่ย่อยไม่ได้

กรดอะมิโน

มีกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากกว่าสองร้อยชนิด แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่พบในองค์ประกอบของโปรตีน - โพลีเมอร์ กรดอะมิโน "เวทมนตร์" 20 ชนิดเหล่านี้แบ่งออกเป็นสองกลุ่มที่ไม่เท่ากัน: ไม่จำเป็น กล่าวคือ ที่ร่างกายสร้างขึ้นเองได้ และไม่สามารถทดแทนได้ (จำเป็น) ไม่ได้ผลิตโดยร่างกายมนุษย์ และเราจำเป็นต้องได้รับด้วยอาหาร

กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น ได้แก่ Alanine, Arginine, Aspargin, Aspartic acid, Glycine, Glutamine, Glutamic acid, Proline, Serine, Tyrosine, Cystine

กรดอะมิโนที่จำเป็น: Valine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Trionine, Tryptophan, Phenylalanine

สำหรับเด็ก กรดอะมิโนที่จำเป็นคืออาร์จินีนและฮิสติดีน

กรดอะมิโนจะถูกโพสต์แยกต่างหาก

การจำแนกโปรตีน

โปรตีนที่สมบูรณ์ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดในองค์ประกอบของมัน และโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ ดังนั้นจึงไม่มีกรดอะมิโนใดๆ

สำหรับการสร้างโปรตีนในร่างกาย ไม่เพียงแต่การมีกรดอะมิโนทั้งหมดเท่านั้น แต่ยังรวมถึงสัดส่วนในผลิตภัณฑ์อาหารด้วย อาหารที่ใกล้เคียงที่สุดในองค์ประกอบของกรดอะมิโนกับโปรตีนของร่างกายมนุษย์นั้นเหมาะสมที่สุด หากขาดกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่ง ร่างกายจะไม่สามารถใช้กรดอะมิโนตัวอื่นๆ ได้ ยิ่งไปกว่านั้น เพื่อชดเชยการขาดแคลน โปรตีนของพวกมันเองจะเริ่มสลายตัว โปรตีนเป็นหลัก - เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการสังเคราะห์ทางชีวภาพ และโปรตีนจากกล้ามเนื้อ ภายใต้เงื่อนไขของการขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นอย่างใดอย่างหนึ่ง กรดอะมิโนอื่น ๆ จะกลายเป็นมากเกินไป แม้ว่าส่วนเกินนี้จะสัมพันธ์กัน การสลายตัวของโปรตีนของกล้ามเนื้อทำให้เกิดผลิตภัณฑ์เมตาบอลิซึมที่เป็นพิษสูงและถูกขับออกจากร่างกายอย่างเข้มข้นสร้าง สมดุลไนโตรเจนเชิงลบคนเริ่มอ่อนแอแม้ว่าเขาจะเชื่อได้อย่างจริงใจว่าทุกอย่างเป็นไปตามโภชนาการของเขา

ตามแหล่งกำเนิด โปรตีนแบ่งออกเป็นสัตว์และผัก

โปรตีนจากสัตว์ ได้แก่ โปรตีนจากไข่ นมและผลิตภัณฑ์จากนม ปลาและอาหารทะเล เนื้อสัตว์และนก

โปรตีนจากพืชได้แก่ โปรตีนจากธัญพืช พืชตระกูลถั่ว ถั่ว และเห็ด

อาหารถือเป็นโปรตีนหากมีโปรตีนอย่างน้อย 15%

โปรตีนจากสัตว์ทั้งหมดครบถ้วน กล่าวคือ มีกรดอะมิโนครบชุด โปรตีนจากพืชส่วนใหญ่ไม่สมบูรณ์

ด้วยการบริโภคโปรตีนไม่เพียงพอจากอาหาร กระบวนการความเสื่อมจะพัฒนาขึ้นในร่างกายที่เกี่ยวข้องกับการไม่สามารถทำหน้าที่ที่จำเป็นได้ ประการแรกภูมิคุ้มกันทนทุกข์ทรมาน บุคคลมีแนวโน้มที่จะติดเชื้อไวรัสและแบคทีเรียโรคจะยืดเยื้อเรื้อรัง ขนเริ่มร่วง ผิวหย่อนคล้อย มีริ้วรอย ทรงกลม volitional ทนทุกข์, ความไม่แยแสครอบคลุมบุคคล, ไม่เต็มใจที่จะทำอะไรเลย, ภาวะซึมเศร้าเข้าร่วม มวลกล้ามเนื้อลดลงการเผาผลาญช้าลง ปัญหาการย่อยอาหารเริ่มต้นขึ้นที่เรียกว่า "อาการลำไส้แปรปรวน" เมื่อรับประทานอาหารพร้อมกับอาการท้องอืดท้องเสียจะถูกแทนที่ด้วยอาการท้องผูกและในทางกลับกัน ฟังก์ชั่นการสืบพันธุ์ถูกระงับ ประจำเดือนหยุดในผู้หญิง ในกรณีที่รุนแรง การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในอวัยวะและเนื้อเยื่อเริ่มต้นขึ้น มองเห็นได้ชัดเจน ความอดอยากโปรตีนในเด็กทำให้ปัญญาอ่อน

ความอดอยากโปรตีนอย่างรุนแรงในยุคของเราในประเทศอารยะ ซึ่งเรารวมประเทศของเราไว้ด้วย หากเราไม่รวมโรคต่าง ๆ เช่น วัณโรคหรือมะเร็งวิทยา เกิดขึ้นในคนที่ฝึกการอดอาหารอย่างบ้าคลั่งด้วยความปรารถนาอย่างบ้าคลั่งที่จะลดน้ำหนัก

ข้อความสุดท้ายเกี่ยวข้องกับแองเจลินา โจลี เธอเข้ารับการรักษาในโรงพยาบาลด้วยน้ำหนัก 35 กก. - นี่คือวิธีที่ผู้ปลดปล่อยโซเวียตจากนักโทษค่ายกักกันนาซีค้นพบ ไม่น่าเป็นไปได้ที่โครงกระดูกที่มีชีวิตเป็นตัวอย่างของความงาม

อย่างไรก็ตาม การขาดโปรตีนนั้นไม่ใช่ภาวะที่หายากนัก เนื่องจากรูปแบบการรับประทานอาหารที่ไม่ดีต่อสุขภาพซึ่งเกิดขึ้นจากต้นทุนผลิตภัณฑ์โปรตีนที่ค่อนข้างสูง ในความพยายามที่จะประหยัดเงิน ผู้คนเปลี่ยนไปรับประทานอาหารที่มีไขมันคาร์โบไฮเดรตโดยบริโภคโปรตีนจากพืชที่บกพร่อง ผลิตภัณฑ์กึ่งสำเร็จรูปที่ทำจากตัวแทนเสมือนและผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่โปรตีนมีส่วนร่วม ดังนั้นคนที่ซื้อชิ้นเนื้อสำเร็จรูป ไส้กรอก ไส้กรอกสามารถเชื่อได้อย่างแท้จริงว่าเขาบริโภคโปรตีนเพียงพอ อย่าทำผิด.

ในบทความถัดไป คุณจะได้เรียนรู้ว่าร่างกายต้องการโปรตีนมากแค่ไหนและชนิดใดเพื่อให้มีสุขภาพที่ดี

แสดงความคิดเห็น แบ่งปันข้อมูลบนโซเชียลเน็ตเวิร์ก กาลิน่า บาเยวา.

โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน การเชื่อมต่อคุณสมบัติ หน้าที่ และกิจกรรมของโปรตีนกับการจัดระเบียบโครงสร้าง

กระรอก - สารเหล่านี้คือสารที่มีไนโตรเจนโมเลกุลสูง ซึ่งประกอบด้วยสารตกค้างของกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ โปรตีนเรียกอีกอย่างว่าโปรตีน

โปรตีนอย่างง่ายถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนและเมื่อไฮโดรไลซิสสลายตัวตามลำดับเป็นกรดอะมิโนเท่านั้น โปรตีนเชิงซ้อนเป็นโปรตีนสององค์ประกอบที่ประกอบด้วยโปรตีนธรรมดาและส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนที่เรียกว่ากลุ่มเทียม ในระหว่างการไฮโดรไลซิสของโปรตีนเชิงซ้อน นอกเหนือไปจากกรดอะมิโนอิสระแล้ว ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนหรือผลิตภัณฑ์ที่สลายตัวก็จะถูกปล่อยออกมา ในทางกลับกัน โปรตีนอย่างง่ายจะถูกแบ่งตามเกณฑ์ที่เลือกแบบมีเงื่อนไขเป็นกลุ่มย่อยจำนวนหนึ่ง: โปรตามีน ฮิสโตน อัลบูมิน โกลบูลิน โพรลามิน กลูเตลิน ฯลฯ

การจำแนกประเภทของโปรตีนที่ซับซ้อนขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีของส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน ตามนี้ มี: ฟอสโฟโปรตีน (ประกอบด้วยกรดฟอสฟอริก), โครโมโปรตีน (ประกอบด้วยเม็ดสี), นิวคลีโอโปรตีน (ประกอบด้วยกรดนิวคลีอิก), ไกลโคโปรตีน (ประกอบด้วยคาร์โบไฮเดรต), ไลโปโปรตีน (ประกอบด้วยไขมัน) และเมทัลโลโปรตีน (ประกอบด้วยโลหะ)

3. โครงสร้างโปรตีน

ลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในสายพอลิเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีนเรียกว่า โครงสร้างหลักของโปรตีน. โครงสร้างหลักของโปรตีน นอกเหนือจากพันธะเปปไทด์จำนวนมากแล้ว มักจะมีพันธะไดซัลไฟด์ (-S-S-) จำนวนน้อยด้วย การกำหนดค่าเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ แม่นยำยิ่งขึ้นประเภท เกลียวโพลีเปปไทด์กำหนดรอง โครงสร้างโปรตีนมันถูกนำเสนอใน ส่วนใหญ่เป็นα-helixซึ่งถูกตรึงด้วยพันธะไฮโดรเจน โครงสร้างระดับอุดมศึกษา- สายโซ่โพลีเปปไทด์ ที่ขดทั้งหมดหรือบางส่วน วางหรือบรรจุไว้ในช่องว่าง (ในรูปทรงกลม) ความเสถียรที่ทราบของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนนั้นมาจากพันธะไฮโดรเจน แรงแวนเดอร์วาลส์ระหว่างโมเลกุล อันตรกิริยาทางไฟฟ้าสถิตของกลุ่มประจุ ฯลฯ

โครงสร้างโปรตีนควอเทอร์นารี - โครงสร้างที่ประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์จำนวนหนึ่งซึ่งมีตำแหน่งคงที่อย่างเข้มงวดซึ่งสัมพันธ์กัน

ตัวอย่างคลาสสิกของโปรตีนที่มีโครงสร้างสี่ส่วนคือ เฮโมโกลบิน.

คุณสมบัติทางกายภาพของโปรตีน:สารละลายที่มีความหนืดสูง,

การแพร่กระจายเล็กน้อย, ความจุการบวมขนาดใหญ่, กิจกรรมทางแสง, การเคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้า, แรงดันออสโมติกต่ำและความดัน oncotic สูง, ความสามารถในการดูดซับรังสียูวีที่ 280 นาโนเมตรเช่นกรดอะมิโนเป็นแอมโฟเทอริกเนื่องจากมีกลุ่ม NH2 และ COOH อิสระและ มีลักษณะเฉพาะตามลำดับโดยกรดและเบสของ St. you ทั้งหมด พวกเขามีคุณสมบัติที่ชอบน้ำเด่นชัด สารละลายมีแรงดันออสโมติกต่ำมาก มีความหนืดสูง และมีการกระจายตัวเพียงเล็กน้อย โปรตีนสามารถบวมได้ในระดับที่มาก ปรากฏการณ์ของการกระเจิงของแสงซึ่งรองรับการกำหนดปริมาณโปรตีนโดยการวัดค่าของรังสีใต้พิภพนั้นสัมพันธ์กับสถานะคอลลอยด์ของโปรตีน

โปรตีนสามารถดูดซับสารประกอบอินทรีย์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำและไอออนอนินทรีย์บนผิวของพวกมัน คุณสมบัตินี้กำหนดหน้าที่การขนส่งของโปรตีนแต่ละตัว

คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีนมีความหลากหลาย เนื่องจากเรดิคัลด้านข้างของเรซิดิวกรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่ฟังก์ชันต่างๆ (-NH2, -COOH, -OH, -SH เป็นต้น) ปฏิกิริยาที่มีลักษณะเฉพาะสำหรับโปรตีนคือการไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ เนื่องจากการมีอยู่ของทั้งหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล โปรตีนจึงมีคุณสมบัติแอมโฟเทอริก

การเสื่อมสภาพของโปรตีน- การทำลายพันธะที่ทำให้โครงสร้างควอเทอร์นารี ตติยภูมิ และทุติยภูมิมีเสถียรภาพ นำไปสู่การสับสนของการกำหนดค่าโมเลกุลโปรตีน และมาพร้อมกับการสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิม

มีปัจจัยทางกายภาพ (อุณหภูมิ, ความดัน, ผลกระทบทางกล, รังสีอัลตราโซนิกและไอออไนซ์) และปัจจัยทางเคมี (โลหะหนัก, กรด, ด่าง, ตัวทำละลายอินทรีย์, อัลคาลอยด์) ที่ทำให้เกิดการเสียสภาพ

กระบวนการย้อนกลับคือ การปรับสภาพใหม่นั่นคือการฟื้นฟูคุณสมบัติทางเคมีกายภาพและชีวภาพของโปรตีน ไม่สามารถเปลี่ยนสภาพใหม่ได้หากโครงสร้างหลักได้รับผลกระทบ

โปรตีนส่วนใหญ่เสียสภาพเมื่อถูกความร้อนด้วยสารละลายที่สูงกว่า 50-60 องศาเซลเซียส อาการภายนอกของการเปลี่ยนสภาพจะลดลงจนสูญเสียความสามารถในการละลาย โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่จุดไอโซอิเล็กทริก การเพิ่มความหนืดของสารละลายโปรตีน การเพิ่มปริมาณการทำงานอิสระ SH-rpypp และการเปลี่ยนแปลงในธรรมชาติของการกระเจิงของรังสีเอกซ์ ก้อนกลมของโมเลกุลโปรตีนพื้นเมืองและรูปแบบโครงสร้างแบบสุ่มและไม่เป็นระเบียบ

ฟังก์ชั่นการหดตัวแอคตินและไมโอซินเป็นโปรตีนจำเพาะของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ฟังก์ชั่นโครงสร้างโปรตีนไฟบริลลาร์ โดยเฉพาะคอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เคราตินในเส้นผม เล็บ ผิวหนัง อีลาสตินในผนังหลอดเลือด เป็นต้น

การทำงานของฮอร์โมนฮอร์โมนหลายชนิดเป็นตัวแทนของโปรตีนหรือโพลีเปปไทด์ เช่น ฮอร์โมนของต่อมใต้สมอง ตับอ่อน ฯลฯ ฮอร์โมนบางชนิดเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโน

ฟังก์ชั่นทางโภชนาการ (สำรอง)โปรตีนสำรองที่เป็นแหล่งโภชนาการของทารกในครรภ์ นอกจากนี้ โปรตีนหลักของนม (เคซีน) ยังทำหน้าที่ทางโภชนาการเป็นหลัก

หน้าที่ทางชีวภาพของโปรตีน ความหลากหลายของโปรตีนในแง่ของการจัดโครงสร้างและหน้าที่ทางชีวภาพ ความหลากหลาย ความแตกต่างในองค์ประกอบโปรตีนของอวัยวะและเนื้อเยื่อ การเปลี่ยนแปลงองค์ประกอบในออนโทจีนีและในโรคต่างๆ

-ระดับความยากโครงสร้างโปรตีนแบ่งออกเป็นแบบง่ายและซับซ้อน เรียบง่าย หรือ องค์ประกอบเดียว โปรตีนประกอบด้วยส่วนโปรตีนเท่านั้นและเมื่อไฮโดรไลซ์จะให้กรดอะมิโน ถึง ยาก หรือ สององค์ประกอบ ได้แก่ โปรตีน ในองค์ประกอบซึ่งรวมถึงโปรตีนและกลุ่มเพิ่มเติมของธรรมชาติที่ไม่ใช่โปรตีนที่เรียกว่า เทียม ( ไขมัน, คาร์โบไฮเดรต, กรดนิวคลีอิกสามารถกระทำได้); ตามลำดับโปรตีนที่ซับซ้อนเรียกว่าไลโปโปรตีน, ไกลโคโปรตีน, นิวคลีโอโปรตีน

- ตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีนโปรตีนแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม: ไฟบริลาร์ (fibrous) และ globular (corpuscular) โปรตีนไฟบริลล่า โดดเด่นด้วยอัตราส่วนความยาวต่อเส้นผ่านศูนย์กลางสูง (หลายสิบหน่วย) โมเลกุลของพวกมันมีลักษณะเป็นเส้นใยและมักถูกรวบรวมเป็นมัดที่ก่อตัวเป็นเส้นใย (เป็นองค์ประกอบหลักของชั้นนอกของผิวหนังสร้างเกราะป้องกันของร่างกายมนุษย์) พวกเขายังมีส่วนร่วมในการก่อตัวของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันรวมถึงกระดูกอ่อนและเส้นเอ็น

โปรตีนธรรมชาติส่วนใหญ่เป็นทรงกลม สำหรับ โปรตีนทรงกลม มีลักษณะเป็นอัตราส่วนเล็กน้อยของความยาวต่อเส้นผ่านศูนย์กลางของโมเลกุล (หลายหน่วย) มีโครงสร้างที่ซับซ้อนมากขึ้น โปรตีนทรงกลมก็มีความหลากหลายมากขึ้นเช่นกัน

-ในความสัมพันธ์กับตัวทำละลายที่เลือกตามอัตภาพจัดสรร อัลบูมินและโกลบูลิน. อัลบูมิน ละลายได้ดี ในน้ำและน้ำเกลือเข้มข้น โกลบูลินไม่ละลายในน้ำและ ในสารละลายเกลือที่มีความเข้มข้นปานกลาง

--การจำแนกหน้าที่ของโปรตีนน่าพอใจที่สุดเนื่องจากไม่ได้อิงจากเครื่องหมายสุ่ม แต่ขึ้นอยู่กับฟังก์ชันที่ดำเนินการ นอกจากนี้ยังสามารถแยกแยะความคล้ายคลึงกันของโครงสร้าง คุณสมบัติ และกิจกรรมการทำงานของโปรตีนจำเพาะที่รวมอยู่ในคลาสใดก็ได้

โปรตีนที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา เรียกว่า เอนไซม์พวกมันกระตุ้นการเปลี่ยนแปลงทางเคมีเกือบทั้งหมดในเซลล์ โปรตีนกลุ่มนี้จะกล่าวถึงโดยละเอียดในบทที่ 4

ฮอร์โมน ควบคุมการเผาผลาญภายในเซลล์และบูรณาการการเผาผลาญในเซลล์ต่างๆ ของร่างกายโดยรวม

ตัวรับ เลือกจับสารควบคุมต่างๆ (ฮอร์โมน, ผู้ไกล่เกลี่ย) บนพื้นผิวของเยื่อหุ้มเซลล์

โปรตีนขนส่ง ดำเนินการจับและขนส่งสารระหว่างเนื้อเยื่อและผ่านเยื่อหุ้มเซลล์

โปรตีนโครงสร้าง . ประการแรก กลุ่มนี้รวมถึงโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างเยื่อหุ้มชีวภาพต่างๆ

กระรอก - สารยับยั้ง เอนไซม์เป็นกลุ่มของสารยับยั้งภายในกลุ่มใหญ่ พวกเขาควบคุมการทำงานของเอนไซม์

คอนแทรคไทล์ กระรอกให้กระบวนการลดทางกลโดยใช้พลังงานเคมี

โปรตีนที่เป็นพิษ - โปรตีนและเปปไทด์บางชนิดที่สิ่งมีชีวิตหลั่งออกมา (งู ผึ้ง จุลินทรีย์) ที่เป็นพิษต่อสิ่งมีชีวิตอื่นๆ

โปรตีนป้องกัน แอนติบอดี -สารโปรตีนที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตในสัตว์เพื่อตอบสนองต่อการแนะนำของแอนติเจน แอนติบอดีที่ทำปฏิกิริยากับแอนติเจนปิดการใช้งานและด้วยเหตุนี้จึงปกป้องร่างกายจากผลกระทบของสารแปลกปลอม ไวรัส แบคทีเรีย ฯลฯ

องค์ประกอบของโปรตีนขึ้นอยู่กับสรีรวิทยา กิจกรรม องค์ประกอบอาหารและการควบคุมอาหาร biorhythms ในกระบวนการของการพัฒนา องค์ประกอบจะเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญ (จากไซโกตไปจนถึงการก่อตัวของอวัยวะที่แตกต่างพร้อมหน้าที่พิเศษ) ตัวอย่างเช่น เม็ดเลือดแดงประกอบด้วยเฮโมโกลบินซึ่งให้การขนส่งออกซิเจนในเลือด หนูมีโปรตีนหดตัวแอกตินและไมโอซิน โปรตีนโรดอปซินในเรตินา ฯลฯ ในโรค องค์ประกอบของโปรตีนจะเปลี่ยนแปลง - ภาวะที่มีโปรตีนผิดปกติ พยาธิสภาพทางพันธุกรรมเกิดขึ้นจากความเสียหายต่อเครื่องมือทางพันธุกรรม โปรตีนใด ๆ ไม่ได้ถูกสังเคราะห์เลยหรือถูกสังเคราะห์ แต่โครงสร้างหลักของมันเปลี่ยนไป (โรคโลหิตจางเซลล์เคียว) โรคใด ๆ จะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงในองค์ประกอบโปรตีนเช่น การพัฒนาโปรตีนที่ได้มา ในกรณีนี้โครงสร้างหลักของโปรตีนจะไม่ถูกรบกวน แต่จะมีการเปลี่ยนแปลงเชิงปริมาณของโปรตีนโดยเฉพาะในอวัยวะและเนื้อเยื่อเหล่านั้นซึ่งกระบวนการทางพยาธิวิทยาพัฒนาขึ้น ตัวอย่างเช่น ในตับอ่อนอักเสบ การผลิตเอนไซม์ที่จำเป็นสำหรับการย่อยสารอาหารในทางเดินอาหารจะลดลง

ปัจจัยของความเสียหายต่อโครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีน บทบาทของความเสียหายในการเกิดโรค โรคโปรตีน

องค์ประกอบของโปรตีนในร่างกายของผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพดีนั้นค่อนข้างคงที่ แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงของปริมาณโปรตีนแต่ละชนิดในอวัยวะและเนื้อเยื่อจะเป็นไปได้ ในโรคต่าง ๆ มีการเปลี่ยนแปลงองค์ประกอบโปรตีนของเนื้อเยื่อ การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้เรียกว่าโรคโปรตีน มีพยาธิสภาพทางพันธุกรรมและได้มา ความผิดปกติของโปรตีนทางพันธุกรรมเกิดขึ้นจากความเสียหายในเครื่องมือทางพันธุกรรมของบุคคลที่กำหนด โปรตีนใด ๆ ไม่ได้ถูกสังเคราะห์เลยหรือถูกสังเคราะห์ขึ้น แต่โครงสร้างหลักของมันเปลี่ยนไป โรคใด ๆ มาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงองค์ประกอบโปรตีนของร่างกายเช่น การพัฒนาโปรตีนที่ได้มา ในกรณีนี้ โครงสร้างหลักของโปรตีนจะไม่ถูกรบกวน แต่โดยปกติแล้วจะมีการเปลี่ยนแปลงเชิงปริมาณในโปรตีน โดยเฉพาะอย่างยิ่งในอวัยวะและเนื้อเยื่อเหล่านั้นซึ่งกระบวนการทางพยาธิวิทยาพัฒนาขึ้น ตัวอย่างเช่น ในตับอ่อนอักเสบ การผลิตเอนไซม์ที่จำเป็นสำหรับการย่อยสารอาหารในทางเดินอาหารจะลดลง

ในบางกรณี ภาวะโปรตีนที่ได้มาพัฒนาเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงในสภาวะที่โปรตีนทำงาน ดังนั้นเมื่อค่า pH ของตัวกลางเปลี่ยนเป็นด้านอัลคาไลน์ (อัลคาโลสในธรรมชาติที่หลากหลาย) โครงสร้างของเฮโมโกลบินจะเปลี่ยนไป ความสัมพันธ์ของ O 2 จะเพิ่มขึ้น และการส่งของ O 2 ไปยังเนื้อเยื่อลดลง (การขาดออกซิเจนในเนื้อเยื่อ)

บางครั้งเป็นผลมาจากโรคระดับของสารเมตาบอลิซึมในเซลล์และซีรั่มในเลือดเพิ่มขึ้นซึ่งนำไปสู่การดัดแปลงของโปรตีนบางชนิดและการหยุดชะงักของการทำงานของพวกเขา

นอกจากนี้ โปรตีนสามารถถูกปลดปล่อยออกจากเซลล์ของอวัยวะที่เสียหายเข้าสู่กระแสเลือด ซึ่งโดยปกติแล้วจะตรวจพบได้ในปริมาณเพียงเล็กน้อยเท่านั้น ในโรคต่างๆ มักใช้การศึกษาทางชีวเคมีขององค์ประกอบโปรตีนในเลือดเพื่อชี้แจงการวินิจฉัยทางคลินิก

4. โครงสร้างหลักของโปรตีน การพึ่งพาคุณสมบัติและหน้าที่ของโปรตีนในโครงสร้างเบื้องต้น การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างหลัก, โปรตีน.