Strona 1
Cząsteczka białka może składać się z jednego lub więcej. Cząsteczki zawierające mniej niż 50 reszt są często określane jako peptydy.
Cząsteczki białka są ogromne i bardzo złożone. Ich masa cząsteczkowa waha się od 10 000 do kilku milionów.
Cząsteczki białek różnią się między sobą w dużym stopniu zarówno pod względem natury, jak i liczby reszt aminokwasowych.
Cząsteczka białka powstaje z dużej liczby różnych aminokwasów cc. To w dużej mierze determinuje właściwości chemiczne samych białek, a przede wszystkim ich amfoteryczność.
Cząsteczka białka to polimer składający się z kowalencyjnie połączonych reszt aminokwasowych. Niektóre miejsca mogą być połączone kowalencyjnym wiązaniem dwusiarczkowym (-S-S-), które powstaje w wyniku utlenienia grup SH dwóch reszt cysteiny.
Cząsteczki białka mogą być kuliste, kuliste, a także wydłużone, nitkowate, włókniste. Najczęściej kształt cząsteczki białka jest asymetryczny, wydłużony. Na ryc. Rysunek 4 pokazuje proporcje kształtów i rozmiarów niektórych cząsteczek białka.
Cząsteczki białka w roztworze mają pewien ładunek, co wynika z obecności grup funkcyjnych rodników reszt aminokwasowych zdolnych do dysocjacji elektrolitycznej.
Cząsteczki białka, które mają określony układ przestrzenny (strukturę trzeciorzędową), nazywane są globulkami.
Cząsteczka białka jest bardzo labilna, łatwo ulega denaturacji, w wyniku czego zmieniają się jej właściwości biologiczne i fizykochemiczne. Pod wpływem enzymów, a także kwasów, białka ulegają rozszczepieniu, tworząc szereg produktów pośrednich dezagregacji (proteozy, peptony, peptydy) oraz końcowych produktów hydrolizy - aminokwasów.
Cząsteczka białka może składać się z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych zawierających od 2 do 3 tuzinów do kilkuset reszt aminokwasowych każdy.
Cząsteczki białka różnią się nie tylko liczbą reszt różnych aminokwasów, ale także sekwencją reszt w łańcuchu polipeptydowym oraz sposobem jego wygięcia. Liczba możliwych struktur białkowych jest niezwykle duża.
Cząsteczki białka są największymi, najbardziej złożonymi i zróżnicowanymi ze wszystkich cząsteczek tworzących komórki żywych organizmów. Głównym zadaniem biofizyki białek jest ustalenie związku między strukturą białek a ich funkcjami biologicznymi.
Cząsteczki białek są czasami łączone w bardziej złożone struktury. Na przykład cząsteczki białka a-helikalnego są często skręcone parami w wtórne helisy. Kuliste cząsteczki białek mogą same tworzyć struktury helikalne.
Cząsteczki białka, chociaż ich wymiary są bardzo duże w stosunku do innych cząsteczek, nadal nie są wystarczająco ciężkie, aby osadzać się w roztworze pod wpływem własnej masy i nie mogą zostać wytrącone w konwencjonalnej wirówce.
Cząsteczki białka zwykle zawierają od setek do kilkuset reszt aminokwasowych, z których wiele jest identycznych. Łatwo sobie wyobrazić, że liczba możliwych kombinacji 20 reszt aminokwasowych, przy tak dużej ich liczbie w jednej cząsteczce, jest niezwykle duża. Jednak liczba różnych rzeczywistych białek jest znacznie mniejsza niż liczba teoretycznie możliwych kombinacji, ponieważ nie wszystkie struktury pierwotne odpowiadają rzeczywistym cząsteczkom, które mają właściwości niezbędne dla żywego organizmu. Niemniej jednak liczba różnych białek występujących w przyrodzie jest bardzo duża.
Budowa, właściwości i funkcje biologiczne białek.
Białka są integralnymi składnikami każdej żywej komórki, które zapewniają i wspierają jej żywotną aktywność. Cząsteczki białek to biopolimery zbudowane głównie z aminokwasów. Oprócz aminokwasów w skład cząsteczek białka można włączyć inne składniki organiczne i nieorganiczne. Białka zawierają 50-55% węgla, 20-24% tlenu, 7% wodoru, 0,5-3% siarki; niektóre białka mogą również zawierać fosfor i różne metale.
Ogromne zróżnicowanie strukturalne białek oraz szeroki zakres zmian ich właściwości fizykochemicznych pozwala tym biopolimerom pełnić różnorodne i żywotne funkcje w żywym organizmie. W każdej komórce roślinnej działa jednocześnie kilka tysięcy różnych białek. Wszystkie reakcje biochemiczne w komórce zachodzą przy udziale białek katalitycznych - enzymów. Podstawa strukturalna błon biologicznych cytoplazmy i organelli wewnątrzkomórkowych jest również budowana przy udziale białek. Funkcję ochronną pełnią przeciwciała białkowe oraz białka stresowe powstające pod wpływem czynników stresowych. Ważną rolę w komórkach roślinnych odgrywają białka regulatorowe i transportowe, które mogą odwracalnie zmieniać swoją konformację, a tym samym aktywnie uczestniczyć w utrzymaniu życia rośliny jako układu samoregulującego.
Białka zapasowe deponowane są w nasionach i innych organach roślinnych, które w dużej mierze decydują o wartości odżywczej, paszowej i technologicznej produktów roślinnych. W ziarnie roślin strączkowych gromadzi się dużo białka - 20-30%, w soi i łubinie - 30-40%, w nasionach oleistych - 15-30%. Zawartość białka w innych produktach roślinnych wynosi, %: ziarna roślin zbożowych - 9-18; kukurydza i ryż - 6-10; bulwy ziemniaka - 1,5-2; rośliny okopowe - 1-1,5; warzywa, owoce i jagody - 0,5-2; kalafior - 2-3; Brukselka i czosnek -6-8; masa wegetatywna traw bluegrass - 5-15, traw motylkowych - 15-25 (ostatnie dwa wskaźniki podano na suchą masę).
Pierwszy preparat białkowy wyizolował z mąki pszennej w 1728 roku J.B. Beccari i nazwał gluten. W latach 1809-10. pojawiły się pierwsze informacje o składzie pierwiastkowym, aw 1836 roku zaproponowano pierwszą empiryczną formułę białek. W przyszłości dość aktywnie wielu badaczy badało produkty rozpadu substancji białkowych i pojawiało się coraz więcej informacji, że głównymi produktami rozkładu hydrolitycznego białek są aminokwasy. Do 1899 roku znano już 13 aminokwasów, z których większość zidentyfikowano jako produkty hydrolizy białek.
Zasadniczy wkład w rozwój teorii budowy białek wniosła praca E. Fishera, który w 1901 roku zasugerował, a następnie udowodnił eksperymentalnie stanowisko, że cząsteczki białek zbudowane są z aminokwasów, których reszty są połączone wiązaniami peptydowymi . Powstające w ten sposób polimery nazywane są zwykle polipeptydami, a doktryna budowy cząsteczek białek z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi jest polipeptydowa teoria struktury białek.
W tworzeniu wiązania peptydowego zaangażowane są α-aminokwasy, które oddziałują z ich grupami aminowymi i karboksylowymi oraz uwalniane są cząsteczki wody. W kwasach diaminomonokarboksylowych tylko grupa aminowa znajdująca się w pozycji a może tworzyć wiązanie peptydowe, aw kwasach monoaminodikarboksylowych grupa karboksylowa mająca grupę aminową w pozycji a może tworzyć wiązanie peptydowe. Rodniki węglowodorowe reszt aminokwasowych połączone wiązaniami peptydowymi pozostają w postaci rodników bocznych. Na przykład tripeptyd powstaje z alaniny, kwasu asparaginowego i lizyny:
Nazwa peptydu składa się z nazw tworzących go aminokwasów, przy czym aminokwas posiadający wolną grupę karboksylową jest wpisany na końcu formuły, natomiast pozostałe aminokwasy mają końcówkę zmienioną na „il”. i są one wymienione w nazwie peptydu w kolejności, w jakiej występują we wzorze strukturalnym powstałego związku. W związku z tym powyższy tripeptyd nazwano alanilasparagilizyną.
Analiza dyfrakcji rentgenowskiej wykazała, że grupy atomowe wiązania peptydowego znajdują się w tej samej płaszczyźnie, tworząc głównie trans- konfiguracja wokół wiązania C-N, które w dużej mierze ma charakter wiązania podwójnego, a rotacja wokół tego wiązania jest mocno ograniczona.
Ogólnie rzecz biorąc, przestrzenną konstrukcję łańcucha polipeptydowego można przedstawić jako sekwencję płaskich struktur utworzonych przez elementy wiązania peptydowego, które są połączone przez atomy węgla α rodników aminokwasowych. Ponieważ wiązania przy atomach węgla α nie są podwójne, wokół nich możliwa jest rotacja grup znajdujących się w płaszczyźnie wiązania peptydowego.
Jeśli zmienimy kolejność aminokwasów w peptydzie, otrzymamy kilka izomerów. Najczęściej polipeptydy białkowe mogą zawierać 100-400 reszt aminokwasowych, które połączone wiązaniami peptydowymi w określonej kolejności mogą dać ogromną liczbę cząsteczek izomerycznych zdolnych do wykonywania różnych funkcji biologicznych. Ogólnie strukturę polipeptydu można wyrazić następującym wzorem:
W tym wzorze reszty aminokwasowe są połączone wiązaniami -CO-NH-, które są nazywane peptyd, oraz R 1 , R 2 , R 3 ... Rn - rodniki reszt aminokwasowych zawierające różne grupy atomów i tworzące rozgałęzienia boczne w cząsteczce polipeptydu.
Na przeciwległych końcach łańcucha polipeptydowego znajdują się wolne grupy aminowe i wolne grupy karboksylowe, które określają orientację polipeptydu. Aminokwas na końcu łańcucha polipeptydowego, który ma wolną grupę aminową w pozycji α, nazywany jest aminokwasem N-końcowym, a aminokwas na przeciwległym końcu polipeptydu, który ma wolną grupę karboksylową nie jest używany do tworzenia wiązania peptydowego, nazywany jest aminokwasem C-końcowym. Oznaczenie aminokwasów N- i C-końcowych jest ważne dla wyjaśnienia struktury cząsteczki białka, ponieważ pozwala określić liczbę znajdujących się w niej łańcuchów polipeptydowych.
Większość znanych białek zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy w cząsteczce, co znacznie różni się od konwencjonalnych peptydów, które mają jeden łańcuch polipeptydowy i mniejszą masę cząsteczkową. Jednak dość trudno jest wytyczyć wyraźną granicę między peptydami a białkami; oba mają ściśle określoną strukturę przestrzenną i pełnią swoją funkcję biochemiczną. Za główne kryteria należy uznać stopień polimeryzacji cząsteczki, który zapewnia jej niezbędne właściwości koloidalne, osmotyczne, buforowe i inne charakterystyczne dla białek, a także zdolność do tworzenia określonej struktury przestrzennej. Najniższy stopień polimeryzacji znanych białek to co najmniej 50 reszt aminokwasowych na cząsteczkę. Jednocześnie znane są niektóre białka, których cząsteczki mają ponad tysiąc reszt aminokwasowych.
Peptydy w różnych organizmach bardzo często są syntetyzowane przy użyciu tych samych mechanizmów co białka i są ważnymi produktami pośrednimi metabolizmu, wiele z nich pełni funkcje regulacyjne i jest związkami aktywnymi fizjologicznie. Znane są jednak peptydy, w syntezie których biorą udział aminokwasy nie wchodzące w skład białek, mają one zdolność tworzenia struktur cyklicznych. Te peptydy obejmują antybiotyki gramicydynę, cyklosporynę, tyrocydynę i toksynę pallidum. Peptydy pełniące funkcje regulacyjne obejmują wiele hormonów ludzkich i zwierzęcych (oksytocyna, wazopresyna, hormon adrenokortykotropowy i kilka innych).
Spośród peptydów roślinnych najlepiej zbadany jest glutation, którego strukturę wyjaśnił w 1945 roku F. Hopkins. Cząsteczka glutationu zawiera reszty trzech aminokwasów – kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Glicyna i cysteina są połączone wiązaniem peptydowym, a cysteina i kwas glutaminowy połączone są wiązaniem pseudopeptydowym (lub izopeptydowym), które powstaje w wyniku oddziaływania grupy aminowej cysteiny z grupą karboksylową kwasu glutaminowego kwas, który nie ma grupy aminowej w pozycji α i zwykle znajduje się w polipeptydach białkowych, rodnik boczny.
H2N-CH-CH2-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
glutation
Wysoka aktywność biologiczna glutationu wynika z jego zdolności do uczestniczenia w reakcjach redukcji, gdyż pod wpływem enzymu może z łatwością usunąć wodór z grupy sulfhydrylowej (-SH) i przejść do formy zredukowanej, tworząc dimery połączone dwusiarczkiem ( -SS-) obligacje . Schematycznie tworzenie utlenionych dimerów glutationu można przedstawić w następujący sposób:
R-SH + HS-R ¾¾® R-S-S-R + enzym - H 2
Glutation znajduje się we wszystkich komórkach roślinnych i wpływa na aktywność wielu enzymów katalizujących przemiany białek.
Biorąc pod uwagę wysoką aktywność biologiczną wielu peptydów, opracowywane są technologie ich syntezy chemicznej w celu uzyskania sztucznych hormonów, antybiotyków i różnych preparatów medycznych. Jak pokazują doświadczenia, na drodze syntezy chemicznej można uzyskać łańcuchy polipeptydowe zawierające do 100 reszt aminokwasowych. Szczególnie znaczący postęp osiągnięto dzięki połączeniu syntez chemicznych i enzymatycznych. Na przykład fragmenty peptydowe o pożądanym składzie izoluje się z naturalnych polipeptydów metodą częściowej hydrolizy, a następnie łączy się je za pomocą reakcji chemicznych lub syntezy enzymatycznej, otrzymując w ten sposób biologicznie aktywne preparaty peptydowe.
Po sformułowaniu i eksperymentalnym potwierdzeniu polipeptydowej teorii struktury białek, kolejnym krokiem było wyznaczenie wzorów strukturalnych białek, pokazujących sekwencję łączenia reszt aminokwasowych w cząsteczkach białek. Po raz pierwszy zrobił to F. Senger w 1954 r., który zastosował nowe podejścia do chemicznej identyfikacji końcowych aminokwasów w różnych peptydach, które można uzyskać poprzez częściową hydrolizę polipeptydów badanego białka.
Porównanie sekwencji aminokwasowych zachodzących na siebie fragmentów łańcuchów polipeptydowych insuliny hormonu trzustkowego pozwoliło mu z dostatecznie dużą dokładnością określić sekwencję połączenia reszt aminokwasowych w cząsteczce tego białka. Jak się okazało, cząsteczka insuliny składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych, z których jeden zawiera 30 reszt aminokwasowych, drugi – 21. Łańcuchy polipeptydowe w dwóch pozycjach są połączone wiązaniami dwusiarczkowymi, które powstają w wyniku oddziaływania grup sulfhydrylowych (- SH) rodników cysteiny dokładnie taki sam mechanizm jak dimerów glutationu. Położenie tych reszt cysteinowych w łańcuchach polipeptydowych insuliny pokazano na rycinie 5.
Należy wziąć pod uwagę, że numeracja reszt aminokwasowych w polipeptydach jest zwykle obliczana w kierunku od aminokwasu N-końcowego do C-końcowego. W krótkim łańcuchu insuliny powstaje kolejne wiązanie dwusiarczkowe między resztami cysteiny w pozycjach 6. i 11.. W długim łańcuchu N-końcowym aminokwasem jest fenyloalanina, C-końcowym aminokwasem jest alanina; w krótkim łańcuchu N-końcowym aminokwasem jest glicyna, C-końcowym jest asparagina. Tak więc na przykładzie insuliny widzimy, że cząsteczka białka może być zbudowana z więcej niż jednego polipeptydu, a różne łańcuchy polipeptydowe w cząsteczce białka mogą być połączone wiązaniami dwusiarczkowymi dzięki resztom cysteiny.
Po insulinie rozszyfrowano sekwencje aminokwasowe różnych peptydów i białek: oksytocyny, wazopresyny, polimerazy RNA, pepsyny, trypsyny, lizozymu, cytochromów, hemoglobiny, papainy i wielu innych związków poliaminokwasowych. Już do 1975 r. istniało 600 białek o znanych sekwencjach aminokwasowych, do 1985 r. – ponad 2500. Obecnie prace nad analizą sekwencji aminokwasowych w białkach są prawie całkowicie zautomatyzowane, a liczba takich białek już znacznie przekracza 20 tys. .
PIERWOTNA STRUKTURA BIAŁEK. Sekwencja aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych cząsteczki białka jest zwykle nazywana podstawowa struktura białka. Jest on określany przez sekwencję nukleotydową określonego odcinka DNA, który koduje dany polipeptyd i jest nazywany genem.
Zastąpienie nawet jednego aminokwasu w strukturze białka może znacząco zmienić jego funkcję. W związku z tym polipeptydy można uznać za „odciski palców” kodujących je genów i można je wykorzystać do rozpoznawania genotypów, a także do ustalenia genetycznego związku między nimi. Np. w krótkim łańcuchu polipeptydowym insuliny ludzkiej pozycje 8, 9 i 10 zawierają sekwencję aminokwasową Thr-Ser-Ile, w insulinie owczej - Ala-Gly-Val, w insulinie krowiej - Ala-Ser-Val, w insulinie psa – Thr-Ser-Ile, czyli taka sama sekwencja aminokwasowa jak u ludzi, co wskazuje na mniejszą różnicę filogenetyczną między tymi organizmami.
W innych badaniach związanych z badaniem nieprawidłowych form hemoglobiny stwierdzono, że w wielu przypadkach zastąpienie przynajmniej jednego aminokwasu w jednym z jego łańcuchów polipeptydowych innym powoduje naruszenie fizjologicznej funkcji tego białka, co prowadzi do poważnych konsekwencji klinicznych dla organizmu ludzkiego.
WTÓRNA STRUKTURA BIAŁEK. Łańcuch polipeptydowy, zawierający sekwencję reszt aminokwasowych charakterystycznych dla danego białka, tworzy ściśle określoną strukturę przestrzenną, którą zwykle nazywamy struktura cząsteczka białka.
Przestrzenna struktura każdego pojedynczego odcinka łańcucha polipeptydowego jest drugorzędową strukturą białka.
Powstawanie struktury drugorzędowej cząsteczek białka zależy od parametrów fizykochemicznych reszt aminokwasowych i ich sekwencji w łańcuchu polipeptydowym. Jak już wspomniano, grupy atomowe wiązania peptydowego znajdują się w tej samej płaszczyźnie, a każda taka płaska struktura jest połączona z sąsiednią poprzez atomy węgla α rodników aminokwasowych wiązaniami kowalencyjnymi, wokół których płaskie struktury wiązania peptydowe mogą się obracać. Kąt rotacji każdego z tych wiązań dla każdej reszty aminokwasowej jest dość określony, w zależności od struktury rodnika aminokwasowego. Jeśli reszty aminokwasowe o podobnych kątach rotacji są zgrupowane w określonym miejscu cząsteczki polipeptydu wzdłuż wskazanych wiązań, wówczas powstaje ten sam typ struktury drugorzędowej.
W stabilizacji struktury drugorzędowej polipeptydu ważną rolę odgrywają wiązania wodorowe, które występują między grupami peptydów
wiązania według następującego schematu: ═N-H.....O=C═
Jedną z odmian struktury drugorzędowej białka jest α-helisa, która została założona w 1951 roku przez L. Paulinga i R. Coreya za pomocą analizy dyfrakcji rentgenowskiej. Podczas tworzenia α-helisy dochodzi do spiralnego skręcenia łańcucha polipeptydowego, który jest stabilizowany dzięki tworzeniu wiązań wodorowych powstających w określonej kolejności pomiędzy grupami NH- i CO- wiązań peptydowych znajdujących się w sąsiednich zwojach spirala (ryc. 6). Grupa NH wiązania peptydowego każdej reszty aminokwasowej jest wiązana wodorem z grupą CO wiązania peptydowego innej reszty aminokwasowej usuniętej w łańcuchu polipeptydowym od pierwszej o 4 reszty aminokwasowe, licząc wstecz w kierunku łańcucha .
Wiązania wodorowe są zorientowane wzdłuż osi helisy, przy czym atomy tlenu połączone podwójnym wiązaniem z atomami węgla poruszają się spiralnie od atomów węgla, a atomy wodoru połączone z atomami azotu spiralnie odchodzą od atomów azotu. Boczne rodniki aminokwasów są również zorientowane wzdłuż osi helisy w kierunku przeciwnym do kierunku łańcucha polipeptydowego (za kierunek łańcucha polipeptydowego uważa się od N-końca do C-końca). Wewnątrz α-helisy nie tworzy się wnęka, ponieważ cała przestrzeń jest całkowicie zajęta przez zgrupowania wiązań peptydowych i atomów węgla α. Na powierzchni α-helisy znajdują się boczne rodniki aminokwasów, które mogą oddziaływać zarówno ze sobą, jak iz substancjami środowiskowymi.
Większość znanych białek tworzy α-helisę, w której spiralne skręcenie łańcucha polipeptydowego zachodzi w kierunku zgodnym z ruchem wskazówek zegara. Obliczenia pokazują, że na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, a przebieg helisy po rozciągnięciu łańcucha o jedną resztę aminokwasową wynosi 0,15 nm. Średnica warunkowej cylindrycznej powierzchni, na której znajdują się atomy węgla α rodników aminokwasowych, wynosi 1,01 nm ( Ryż. 7).
Spiralne ukształtowanie struktury drugorzędowej jest podstawą białek włóknistych, takich jak białko włosów, wełny, piór, rogów – keratyna. Jednak długość odcinków śrubowych białek kulistych jest niewielka i zwykle wynosi kilka obrotów (3-4 obroty α-helisy). Spiralizacja łańcucha polipeptydowego zachodzi, gdy reszty α-alaniny, leucyny, fenyloalaniny, tyrozyny, tryptofanu, cysteiny, metioniny, histydyny, asparaginy, glutaminy i waliny są zgrupowane w określonej jego części.
Dość często w strukturze białek kulistych występują zagięcia i pętle, które obracają łańcuch peptydowy pod pewnym kątem. Najbardziej charakterystyczną formą takiej struktury jest tzw. b-bend, który obraca łańcuch peptydowy o 180˚. Typowo b-fold zawiera 3-4 reszty aminokwasowe, których kluczem jest reszta aminokwasowa glicyny.
Reszty aminokwasowe proliny powodują pęknięcie powstałej α-helisy z odchyleniem od osi helisy o kąt 20˚-30˚. Wyjaśnia to fakt, że azot proliny, który jest częścią struktury grup peptydowych, nie jest związany z atomem wodoru i dlatego nie tworzy wiązania wodorowego.
Istnieją aminokwasy, które w oparciu o strukturę rodnika tworzą inny rodzaj struktury drugorzędowej (seryna, izoleucyna, treonina, lizyna, arginina, kwas asparaginowy i glutaminowy), nazywana jest strukturą b. W strukturze b powstają wiązania wodorowe między grupami CO i NH znajdującymi się w sąsiednich segmentach łańcucha polipeptydowego, które mają orientację równoległą lub przeciwną; zgodnie z tym struktury b są również nazywane równoległymi lub antyrównoległymi.
W dwóch sąsiadujących ze sobą łańcuchach tworzących strukturę b, połowa grup CO- i NH- uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych, co jest związane z naprzemiennym układem przestrzennym rodników aminokwasowych. Rodniki boczne sąsiadujących reszt aminokwasowych znajdują się w trans-pozycja w stosunku do grupy peptydowej, dlatego co druga grupa peptydowa bierze udział w tworzeniu wiązań wodorowych z sąsiednim łańcuchem polipeptydowym. Pozostałe wolne grupy CO i NH mogą tworzyć wiązania wodorowe z podobnymi grupami innego łańcucha po przeciwnej stronie, a to z następnym łańcuchem peptydowym itp. Tak więc kilka łańcuchów peptydowych (2-10 ) do 8 reszt aminokwasowych wzdłuż każdego łańcuchów, a niektóre nawet więcej.
Rodniki reszt aminokwasowych odchodzące w przeciwnych kierunkach od każdego łańcucha polipeptydowego tworzą powierzchnie o złożonej strukturze. Fałdy tych powierzchni są określone
kąty wiązania atomów węgla α reszt aminokwasowych (ryc. 8). Bardzo często powierzchnia b-struktury skręca się pod pewnym kątem, tworząc strukturę super-wtórną.
Struktura drugorzędowa polipeptydów w postaci struktur α-helisy i b-struktur odnosi się do struktur, które okresowo powtarzają swoje konfiguracje w przestrzeni, dlatego nazywa się je strukturami regularnymi. Jednak w prawie każdej cząsteczce białka znajdują się regiony o dobrze zdefiniowanej konfiguracji przestrzennej, ale nie powtarza się to w innych regionach. Takie typy drugorzędowej struktury białka nazywa się nieregularne struktury.
Każde białko, w zależności od struktury pierwszorzędowej, która determinuje zestaw i sekwencję reszt aminokwasowych w swoich łańcuchach polipeptydowych, ma w odrębnych częściach cząsteczki dobrze zdefiniowane grupy aminokwasów, które w zależności od swoich parametrów fizykochemicznych są zdolne do tworzenia jeden lub inny rodzaj struktury drugorzędowej. Dlatego w danym białku, zgodnie z sekwencją aminokwasów, w każdym miejscu realizowany jest całkowicie specyficzny rodzaj struktury drugorzędowej.
Znanych jest bardzo niewiele białek, które mają taką samą strukturę drugorzędową we wszystkich częściach cząsteczki. Do białek tych należą keratyna (białko strukturalne wełny, piór, rogów) i kolagen (białko ścięgna), które mają konfigurację cząsteczki α-helisy. Innym przykładem są białka jedwabiu (fibroina) i nasiona canavallia (konkanawalina A), które tworzą głównie struktury b. Większość białek tworzy mieszany typ struktury drugorzędowej, obejmującej zarówno struktury α-helisowe, jak i b- oraz struktury nieregularne w określonych regionach cząsteczki. Na przykład w białku mioglobinie 79% składowych reszt aminokwasowych tworzy strukturę drugorzędową w postaci α-helisy, 16% znajduje się w obszarach o nieregularnej strukturze, a 5% bierze udział w tworzeniu b- zakręty. W papainie białek roślinnych 28% struktury drugorzędowej stanowią helisy α, 14% struktury b, 17% b-zagięcia, a 41% struktury nieregularne.
Sekcja antyrównoległej konstrukcji b
Działka równoległej struktury b
(strzałki pokazują kierunki łańcuchów polipeptydowych)
Figura 9 przedstawia schemat możliwego tworzenia struktur drugorzędowych w jednym z regionów łańcucha polipeptydowego białka enzymatycznego dehydrogenazy fosforanu aldehydu glicerynowego. Jak widać na schemacie, sekwencje aminokwasowe 9 ® 22, 33 ® 45, 78 ® 81, 85 ® 88, 95 ® 98, 100 ® 112, 129 ® 133 tworzą helikalną strukturę drugorzędową, natomiast sekwencje aminokwasowe 1 ® 7, 26®32, 56®75, 90®94, 115®120, 126®128, 142®147 tworzą struktury b, inne reszty aminokwasowe biorą udział w tworzeniu zagięć i nieregularnych struktur.
TRZECIOWA STRUKTURA BIAŁEK. Rozmieszczenie w przestrzeni wszystkich grup atomowych łańcucha polipeptydowego jest powszechnie nazywane trzeciorzędową strukturą cząsteczki białka. Po raz pierwszy koncepcję trzeciorzędowej struktury białek sformułował w 1958 r. D. Kendrew na podstawie rentgenowskiej analizy dyfrakcyjnej konfiguracji przestrzennej białka mioglobiny, dzięki czemu możliwe było wyjaśnienie trójwymiarowa struktura tego białka.
W toku dalszych badań stwierdzono, że niekowalencyjne oddziaływania pomiędzy rodnikami reszt aminokwasowych znajdujących się na powierzchni struktur drugorzędowych, a także wiązania dwusiarczkowe wynikające z oddziaływania grup sulfhydrylowych, odgrywają ważną rolę w budowie trzeciorzędowej struktury białka.
(-SH) reszty aminokwasowe cysteiny. Podczas tworzenia struktury trzeciorzędowej realizowane są trzy rodzaje oddziaływań niekowalencyjnych: tworzenie wiązań wodorowych, oddziaływania elektrostatyczne i hydrofobowe.
Wiązania wodorowe łączą ze sobą grupy funkcyjne.
łańcuchy boczne reszt aminokwasowych:
R-OH....O=C-R R-O....H-N-R R-C=O....H-N-R
OH H H NH 2 H
Nasycenie cząsteczki białka wiązaniami wodorowymi jest bardzo wysokie – co najmniej 90% ich możliwego powstania. Istotne dla stabilizacji trzeciorzędowej struktury białek są również wiązania wodorowe, które tworzą grupy polipeptydów z cząsteczkami wody, które tworzą fazę ciekłą roztworu białka.
Siły oddziaływania elektrostatycznego powstają między naładowanymi grupami reszt aminokwasowych:
R-COO‾...H 3 N⁺-R
Tworzenie zwartej struktury przestrzennej jest w dużej mierze ułatwione przez oddziaływania hydrofobowe między niepolarnymi grupami rodników bocznych aminokwasów, które tworzą łańcuch polipeptydowy. W wyniku oddziaływań hydrofobowych cząsteczki wody odpychają się od powierzchni grup hydrofobowych i te ostatnie zbliżają się do siebie, w wyniku czego łańcuch polipeptydowy zwija się w postaci kulki. W tym przypadku większość rodników hydrofobowych znajduje się wewnątrz kulki i tym samym jest chroniona przed kontaktem z cząsteczkami wody, natomiast rodniki hydrofilowe przeciwnie, znajdują się na powierzchni kulki białkowej, tworzą wiązania wodorowe z cząsteczkami wody i stabilizują przestrzenną struktura białka.
Aminokwasy z rodnikami hydrofobowymi to glicyna, leucyna, izoleucyna, walina, alanina, fenyloalanina, cysteina, metionina. Rodniki hydrofilowe zawierają reszty aminokwasowe treoniny, seryny, tryptofanu, tyrozyny, asparaginy i kwasu asparaginowego, glutaminy i kwasu glutaminowego, lizyny, histydyny.
Struktura przestrzenna polipeptydu powstałego w wyniku oddziaływań hydrofobowych ma dość gęste upakowanie, w wyniku czego bardzo często nazywany jest hydrofobowym rdzeniem cząsteczki białka. Wokół jądra tworzy się otoczka z hydrofilowych reszt aminokwasowych, które mogą również zawierać rodniki hydrofobowe, które tworzą hydrofobowe wyloty na powierzchni kulki białkowej. Dzięki powstawaniu takich struktur zapewniona jest specyfika oddziaływania cząsteczki białka z substancjami środowiskowymi. Skład hydrofilowej powłoki otaczającej hydrofobowy rdzeń obejmuje również cząsteczki wody połączone wiązaniami wodorowymi z polarnymi grupami cząsteczki białka.
W wielu białkach ważnym czynnikiem stabilizacji struktury trzeciorzędowej są wiązania dwusiarczkowe, które powstają podczas oddziaływania reszt cysteiny według tego samego mechanizmu, co przy tworzeniu dimerów glutationu. Jednak tworzenie wiązań dwusiarczkowych nie jest warunkiem wstępnym stabilności trzeciorzędowej struktury białka, ponieważ znanych jest sporo białek, które tworzą stabilną strukturę przestrzenną tylko dzięki oddziaływaniom niekowalencyjnym.
Podczas tworzenia trzeciorzędowej struktury białka może powstać nie jedno, ale dwa lub więcej jąder hydrofobowych, w tym dość duże segmenty tego samego łańcucha polipeptydowego. Pomiędzy tymi jądrami tworzą się zagłębienia i wgłębienia, które są niezbędne do funkcjonowania białka.
Trzeciorzędowa struktura polipeptydów składa się z elementów struktury drugorzędowej. Tak więc w składzie wielu białek struktura trzeciorzędowa jest reprezentowana tylko przez α-helisy, które znajdują się w przestrzeni w postaci równoległych odcinków. Jednocześnie znane są białka zbudowane głównie ze struktur b złożonych w przestrzeni pod pewnym kątem. Jednak w wielu białkach konfiguracja przestrzenna cząsteczki powstaje w postaci struktur mieszanych, obejmujących pewne kombinacje struktur α-helis i b-struktur. W tym przypadku dość często wewnętrzna część cząsteczki polipeptydu jest reprezentowana przez struktury b, które na powierzchni są otoczone α-helisami.
Figura 10 przedstawia trzeciorzędową strukturę białek enzymatycznych, izomerazy fosforanu triozy i lizozymu. W cząsteczce izomerazy triozowo-fosforanowej w centralnej części prezentowane są warstwy b, które są otoczone α-helisami. W lizozymie część struktury trzeciorzędowej (w górnej części rysunku) jest utworzona w postaci struktur b, a druga część (w dolnej części rysunku) jest reprezentowana przez α-helisy.
W przypadku naturalnie występujących białek ustalono ścisłą zgodność między pierwszorzędową i trzeciorzędową strukturą polipeptydów. Sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym determinuje jego konfigurację przestrzenną. Zasada ta znajduje potwierdzenie w eksperymentach dotyczących konstrukcji sekwencji aminokwasowych polipeptydów zdolnych do tworzenia struktury przestrzennej danego typu.
CZWARTOROWA STRUKTURA BIAŁEK. Wiele białek to złożone cząsteczki utworzone przez niekowalencyjne oddziaływanie dwóch lub więcej polipeptydów, z których każdy ma swoją własną strukturę trzeciorzędową. Takie białka są zwykle nazywane oligomerami, a tworzące je polipeptydy nazywane są podjednostkami polipeptydowymi białka. Metoda wspólnego pakowania i umieszczania w przestrzeni podjednostek polipeptydowych białek oligomerycznych nazywana jest czwartorzędową strukturą białka.
Po raz pierwszy czwartorzędowa struktura białka została ustalona za pomocą analizy dyfrakcji rentgenowskiej podczas badania konfiguracji przestrzennej.
wiązania cząsteczek hemoglobiny (Peruts M., 1959). W badaniach tych ustalono, że cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek: dwóch łańcuchów α-polipeptydowych każdy po 141 reszt aminokwasowych i dwóch łańcuchów b po 146 reszt aminokwasowych każdy. Podjednostki hemoglobiny są rozmieszczone w przestrzeni symetrycznie, zajmując wierzchołki struktury czworościennej (ryc. 11).
W cząsteczce hemoglobiny dochodzi do silniejszego oddziaływania między różnymi podjednostkami i stosunkowo słabszego związku między podobnymi podjednostkami, w wyniku czego powstają dość stabilne dimery różnych podjednostek (ab), z których już powstaje struktura cząsteczki tetramerycznej ze względu na słabsze interakcje. Ta kolejność oddziaływania podjednostek hemoglobiny prowadzi do powstania całkowicie tego samego typu cząsteczek a2b, podczas gdy inne kombinacje podjednostek są niestabilne.
Jeśli charakter interakcji między wszystkimi podjednostkami białka oligomerycznego jest taki sam, mogą powstać cząsteczki o innym zestawie polipeptydów. Na przykład w tetramerze, którego cząsteczki są utworzone z dwóch rodzajów podjednostek A i B, powstają oligomery o następującym składzie: A4, A3B, A2B2, AB3, AB4. Wszystkie są strukturalnie podobnymi białkami, które pełnią tę samą funkcję w organizmie. Cząsteczki białka oligomerycznego zbudowanego z różnych podjednostek polipeptydowych i pełniące tę samą funkcję biologiczną są powszechnie nazywane wieloma formami molekularnymi lub izoformami danego białka.
Połączenie podjednostek polipeptydowych w cząsteczki oligomeryczne następuje w wyniku oddziaływań niekowalencyjnych. Ważną rolę odgrywają wiązania wodorowe, które powstają między zachodzącymi na siebie elementami struktur b tworzących podjednostki białkowe, a także w wyniku oddziaływania rodników aminokwasowych posiadających grupy:
COOH, -OH, \u003d NH, -NH 2.
Rozważając trzeciorzędową strukturę białek wykazano, że otoczka powierzchniowa otaczająca hydrofobowy rdzeń zawiera również wiele hydrofobowych rodników aminokwasowych, które w wyniku zbliżania się powierzchni struktur trzeciorzędowych obu podjednostek wchodzą w hydrofobowe oddziaływania, co w znacznym stopniu przyczynia się do powstawania białek o strukturze czwartorzędowej. Ponadto w niektórych białkach oddziaływania hydrofobowe są głównymi czynnikami w tworzeniu ich struktury czwartorzędowej. Na przykład wiele białek regulatorowych ma charakterystyczne sekwencje reszt aminokwasowych, w których hydrofobowy rodnik leucyny występuje z określoną częstotliwością (w tej samej pozycji co 2 obroty α-helisy). W wyniku oddziaływania dwóch podjednostek następuje hydrofobowe połączenie ich spiralnych konfiguracji i powstanie podwójnej helisy łączącej te podjednostki w jedną cząsteczkę. Ten rodzaj oddziaływania hydrofobowego między polipeptydami białkowymi nazywa się „pętlami leucynowymi”.
Ważne czynniki w tworzeniu czwartorzędowej struktury białek
są oddziaływaniami elektrostatycznymi między naładowanymi grupami sąsiednich podjednostek, reprezentowanymi przez rodniki kwasów dikarboksylowego (kwas asparaginowy i glutaminowy) i diaminomonokarboksylowego (lizyna, arginina). Tak więc w wyniku połączonego działania wszystkich tych czynników powstaje wystarczająco stabilna przestrzenna struktura oligomerycznej cząsteczki białka.
Najczęściej czwartorzędowa struktura białek jest reprezentowana przez dimery, trimery, tetramery i heksamery, chociaż znane są białka zawierające 8, 12, 24 lub więcej podjednostek w cząsteczce. Biologiczna rola czwartorzędowej struktury białek polega na tym, że łącząc stosunkowo niewielkie elementy strukturalne, możliwe jest tworzenie bardziej złożonych struktur, które zapewniają białku większą labilność, zdolność do wykonywania określonej funkcji biologicznej oraz możliwość łączenia kilku funkcjonalnie aktywne ośrodki w jednej strukturze przestrzennej.
KONFORMACJA CZĄSTECZEK BIAŁKOWYCH
W komórkach żywego organizmu w określonej temperaturze, pH i stężeniu środowiska fizjologicznego cząsteczki białka tworzą w tych warunkach najbardziej stabilną termodynamicznie strukturę przestrzenną, co zapewnia białku spełnianie funkcji biologicznej. Ta struktura przestrzenna nazywa się konformacja natywna-cja cząsteczka białka.
Kiedy zmieniają się warunki fizjologiczne, cząsteczki białka mogą odwracalnie zmienić swoją natywną konformację, a także zmienia się ich aktywność biologiczna. Odwracalne zmiany w natywnej konformacji białek (przebudowa ich struktury przestrzennej) są istotne dla regulacji aktywności enzymatycznej, transportu jonów i metabolitów przez błony oraz regulacji przepuszczalności błony komórkowej.
Jak wspomniano wcześniej, o powstawaniu struktury przestrzennej białek decyduje genetycznie zdeterminowana sekwencja połączenia reszt aminokwasowych w łańcuchach polipeptydowych. Dlatego natywna konformacja białka zależy od jego struktury pierwszorzędowej. Ale jednocześnie do wytworzenia natywnej konformacji białka potrzebny jest cały zestaw czynników wewnętrznego środowiska fizjologicznego danej komórki (określone pH, obecność określonych jonów i innych kofaktorów).
Budowa przestrzennej struktury cząsteczki białka zachodzi podczas jego syntezy, ponieważ łańcuch polipeptydowy jest wydłużony, co prawdopodobnie z góry determinuje sekwencję interakcji grup podczas tworzenia drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury syntetyzowanego polipeptydu. Specjalne eksperymenty wykazały, że cząsteczka białka zawiera reszty aminokwasowe, które są aktywnymi inicjatorami oddziaływań niekowalencyjnych, które ułatwiają tworzenie struktur pośrednich podczas przejścia białka do konformacji natywnej.
Wyspecjalizowane białka biorą udział w prawidłowej budowie przestrzennej struktury cząsteczek białka - opiekunowie. Szczególnie wiele z tych białek jest syntetyzowanych w stresujących warunkach. Tworzą kompleksy z łańcuchami polipeptydowymi, zapobiegając ich agregacji podczas tworzenia struktur drugorzędowych i trzeciorzędowych. Jeden z regionów białka opiekuńczego niekowalencyjnie wiąże się z rozwiniętym łańcuchem polipeptydowym, a drugi przyłącza ATP. Po hydrolizie ATP, chaperon przechodzi w inny stan konformacyjny, a jego kompleks z polipeptydem tworzącym strukturę przestrzenną rozpada się.
Znane są również inne białka – katalizatory tworzenia przestrzennej struktury polipeptydów. Tak więc w komórkach wyższych organizmów znaleziono enzym izomeraza dwusiarczkowa białka, katalizując prawidłowe tworzenie wiązań dwusiarczkowych podczas tworzenia trzeciorzędowej struktury polipeptydów. Jest to białko dimeryczne zawierające reszty aminokwasowe cysteiny w centrum aktywnym.
W konstrukcji natywnej konformacji białka etapem ograniczającym szybkość może być przejście grup wiązań peptydowych z cis- w trans-konfiguracja. Przechodzi szczególnie wolno cis-trans-izomeryzacja grup wiązań peptydowych utworzonych przez grupę imino proliny. Aby przyspieszyć takie przemiany w komórkach organizmów, istnieje specjalny enzym Szopa-cis-trans-izomeraza.
Charakterystyczne cechy konfiguracji przestrzennej homologicznych cząsteczek białek, które pełnią tę samą funkcję w różnych organizmach, są determinowane obecnością tych samych reszt aminokwasowych w kluczowych pozycjach, które silnie wpływają na konformację cząsteczki, podczas gdy różne reszty aminokwasowe mogą być zlokalizowane na innych stanowiskach. Ale mają słabszy wpływ na konformację cząsteczki.
Białka błonowe mają bardzo charakterystyczną strukturę, która z reguły zawiera fragmenty transbłonowe w postaci α-helis; polipeptydy pozabłonowe odchodzą od nich, zapewniając komunikację z otaczającym środowiskiem fizjologicznym. Fragmenty transbłonowego polipeptydu mogą również powstawać w postaci struktur b. Główne funkcje białek błonowych to transport cząsteczek i jonów przez błonę, interakcje międzykomórkowe, tworzenie kanałów jonowych, przekazywanie sygnałów zewnętrznych do komórki itp.
Pod wpływem silnych czynników (wysoka temperatura, skrajne wartości pH, obecność kationów metali ciężkich, stosowanie rozpuszczalników organicznych i detergentów) układ wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych i hydrofobowych w cząsteczkach białek może ulec zaburzeniu, co powoduje znacząca zmiana w ich drugorzędowej i trzeciorzędowej strukturze, prowadząca do utraty natywnej konformacji. Jednocześnie białko nie może już pełnić swojej funkcji biologicznej. Nieodwracalna zmiana w strukturze przestrzennej cząsteczek białek, której towarzyszy utrata ich natywnych właściwości, nazywa się denaturacja białka.
Dobrym przykładem denaturacji jest denaturacja termiczna białek. Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta amplituda drgań atomowych, co prowadzi do zerwania wiązań wodorowych i osłabienia oddziaływań elektrostatycznych w cząsteczkach białek, co skutkuje nieodwracalną koagulacją i wytrącaniem białek z roztworu. Większość białek ulega denaturacji w 70–80˚C. Jednak niektóre białka charakteryzują się dość wysoką stabilnością termiczną. Na przykład enzymy bakterii termofilnych zachowują swoją aktywność katalityczną w temperaturze 80˚C.
Znane są substancje, które stabilizują natywną strukturę cząsteczek białka, a ich obecność w roztworze podnosi temperaturę denaturacji białka. Substancje te obejmują rozpuszczalne w wodzie sole zawierające kationy wapnia (Ca 2+).
Denaturacja białek może zachodzić w środowiskach silnie kwaśnych lub silnie zasadowych. W środowisku silnie kwaśnym dysocjacja grup karboksylowych rodników aminokwasowych kwasów dikarboksylowych jest prawie całkowicie stłumiona, a ładunek cząsteczki białka jest determinowany przez dodatnie ładunki rodników kwasu diaminomonokarboksylowego, których wzajemne odpychanie powoduje pękanie wiązania wodorowe i osłabienie oddziaływań elektrostatycznych, które stabilizują trzeciorzędową strukturę cząsteczki. W efekcie białka tracą swoją natywną konformację i ulegają koagulacji (strącaniu).
W środowisku silnie zasadowym (pH>11) ładunek dodatni rodników kwasu diaminomonokarboksylowego jest tracony, a ładunek cząsteczki białka określany jest przez ładunki ujemne grup karboksylowych aminokwasów dikarboksylowych, których wzajemne odpychanie powoduje pękanie wiązań wodorowych i osłabienie oddziaływań elektrostatycznych w cząsteczce, w wyniku czego następuje znacząca zmiana w strukturze przestrzennej i denaturacja białka.
Kationy metali ciężkich, kwasy trójchlorooctowy, nadchlorowy, wolframowy i niektóre inne, które tworzą z białkami nierozpuszczalne sole, mają silne działanie denaturujące.
Niektóre rozpuszczalniki organiczne (alkohol, aceton, formamid) mogą oddziaływać z hydrofobowymi rodnikami reszt aminokwasowych białek oraz z cząsteczkami wody, powodując osłabienie oddziaływań hydrofobowych i zerwanie wiązań wodorowych stabilizujących trzeciorzędową strukturę polipeptydów, co skutkuje denaturacją cząsteczki białka.
Ustalono, że denaturacja białek w roztworze lub w stanie mokrym przebiega znacznie łatwiej i szybciej niż w stanie wysuszonym, co jest wykorzystywane przy opracowywaniu technologii suszenia materiału biologicznego i różnych produktów roślinnych (ziarna, makarony, warzywa i owoce). Informacja o denaturacji białka jest również brana pod uwagę przy pieczeniu chleba i wyrobów cukierniczych, przygotowywaniu konserw i innych produktów spożywczych.
Są to biopolimery, których monomerami są aminokwasy.
Aminokwasy to związki organiczne o niskiej masie cząsteczkowej zawierające grupy karboksylowe (-COOH) i aminowe (-NH 2), które są połączone z tym samym atomem węgla. Do atomu węgla dołączony jest łańcuch boczny - rodnik, który nadaje każdemu aminokwasowi określone właściwości.
Większość aminokwasów ma jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; te aminokwasy są nazywane neutralny. Są jednak również aminokwasy zasadowe- z więcej niż jedną grupą aminową, a także aminokwasy kwaśne- z więcej niż jedną grupą karboksylową.
Wiadomo, że w żywych organizmach występuje około 200 aminokwasów, ale tylko 20 z nich wchodzi w skład białek. Są to tak zwane Główny lub proteinogenny aminokwasy.
W zależności od rodnika aminokwasy zasadowe dzielą się na 3 grupy:
- Niepolarne (alanina, metionina, walina, prolina, leucyna, izoleucyna, tryptofan, fenyloalanina);
- Polar nienaładowany (asparagina, glutamina, seryna, glicyna, tyrozyna, treonina, cysteina);
- Naładowane (arginina, histydyna, lizyna - dodatnie; kwas asparaginowy i glutaminowy - ujemne).
Łańcuchy boczne aminokwasów (rodniki) mogą być hydrofobowe i hydrofilowe i nadają proteinom odpowiednie właściwości.
W roślinach wszystkie niezbędne aminokwasy są syntetyzowane z podstawowych produktów fotosyntezy. Człowiek i zwierzęta nie są w stanie syntetyzować szeregu aminokwasów proteinogennych i muszą je otrzymywać gotowe z pożywieniem. Takie aminokwasy nazywane są niezbędnymi. Należą do nich lizyna, walina, leucyna, izoleucyna, treonina, fenyloalanina, tryptofan, metionina; arginina i histydyna są niezbędne dla dzieci.
W roztworze aminokwasy mogą pełnić rolę zarówno kwasów, jak i zasad, czyli są związkami amfoterycznymi. Grupa karboksylowa (-COOH) jest w stanie oddać proton, działając jako kwas, a grupa aminowa (-NH2) może przyjąć proton, wykazując w ten sposób właściwości zasady.
Grupa aminowa jednego aminokwasu może reagować z grupą karboksylową innego aminokwasu. Powstała cząsteczka to dipeptyd, a wiązanie -CO-NH- nazywane jest wiązaniem peptydowym.
Na jednym końcu cząsteczki dipeptydu znajduje się wolna grupa aminowa, a na drugim wolna grupa karboksylowa. Dzięki temu dipeptyd może przyłączać do siebie inne aminokwasy, tworząc oligopeptydy. Jeśli w ten sposób połączy się wiele aminokwasów (więcej niż 10), to polipeptyd.
Peptydy odgrywają ważną rolę w organizmie. Wiele aligopeptydów to hormony. Są to oksytocyna, wazopresyna, tyroliberyna, tyreotropina itp. Oligopeptydy obejmują również bradykidynę (peptyd przeciwbólowy) i niektóre opiaty („naturalne leki” osoby), które pełnią funkcję łagodzenia bólu. Przyjmowanie narkotyków niszczy opiatowy system organizmu, więc narkoman bez dawki narkotyków odczuwa 1 silny ból - „odstawienie”, które zwykle łagodzą opiaty.
Do oligopeptydów należą niektóre antybiotyki (np. gramicydyna S).
Wiele hormonów (insulina, hormon adrenokortykotropowy itp.), antybiotyki (np. gramicydyna A), toksyny (np. toksyna błonicza) to polipeptydy.
Białka to polipeptydy, których cząsteczka zawiera od 50 do kilku tysięcy aminokwasów o masie cząsteczkowej ponad 10 000.
Każde białko ma swoją specjalną strukturę przestrzenną w określonym środowisku. Charakteryzując strukturę przestrzenną (trójwymiarową) rozróżnia się cztery poziomy organizacji cząsteczek białka.
Podstawowa struktura- sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Struktura pierwotna jest specyficzna dla każdego białka i jest zdeterminowana przez informację genetyczną, tj. zależy od sekwencji nukleotydów w regionie cząsteczki DNA, która koduje dane białko. Wszystkie właściwości i funkcje białek zależą od struktury pierwotnej. Zastąpienie pojedynczego aminokwasu w składzie cząsteczek białka lub zmiana jego lokalizacji zwykle pociąga za sobą zmianę funkcji białka. Ponieważ białka zawierają 20 rodzajów aminokwasów, liczba opcji ich kombinacji w łańcuchu podłogowym i peptydowym jest naprawdę nieograniczona, co zapewnia ogromną liczbę rodzajów białek w żywych komórkach.
W żywych komórkach cząsteczki białka lub ich poszczególne odcinki nie są wydłużonym łańcuchem, ale skręcone w spiralę przypominającą rozciągniętą sprężynę (jest to tak zwana α-helisa) lub złożone w pofałdowaną warstwę (warstwa β). struktura drugorzędowa powstaje w wyniku tworzenia wiązań wodorowych pomiędzy grupami -CO- i -NH2 dwóch wiązań peptydowych w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego (konfiguracja helikalna) lub pomiędzy dwoma łańcuchami polipeptydowymi (warstwy pofałdowane).
Białko keratynowe ma konfigurację w pełni α-helikalną. Jest to białko strukturalne włosów, wełny, paznokci, pazurów, dzioba, piór i rogów. Spiralna struktura drugorzędowa jest charakterystyczna, oprócz keratyny, dla takich białek włóknistych (nitkowatych), jak miozyna, fibrynogen, kolagen.
W większości białek helikalne i niehelikalne odcinki łańcucha polipeptydowego są zwinięte w trójwymiarową formację o kulistym kształcie - kuli (charakterystycznej dla białek globularnych). Kula o określonej konfiguracji to struktura trzeciorzędowa wiewiórka. Strukturę trzeciorzędową stabilizują wiązania jonowe, wodorowe, kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe (powstające między atomami siarki tworzącymi cysteinę), a także oddziaływania hydrofobowe. Oddziaływania hydrofobowe są najważniejsze w tworzeniu struktury trzeciorzędowej; Jednocześnie białko fałduje się w taki sposób, że jego hydrofobowe łańcuchy boczne są ukryte wewnątrz cząsteczki, czyli są chronione przed kontaktem z wodą, a hydrofilowe łańcuchy boczne przeciwnie, są wyeksponowane na zewnątrz.
Wiele białek o szczególnie złożonej strukturze składa się z kilku łańcuchów polipeptydowych połączonych w cząsteczce w wyniku oddziaływań hydrofobowych, a także za pomocą wiązań wodorowych i jonowych – istnieje struktura czwartorzędowa. Taka struktura występuje na przykład w globularnym białku hemoglobiny. Jego cząsteczka składa się z czterech odrębnych podjednostek polipeptydowych (protomerów) zlokalizowanych w strukturze trzeciorzędowej oraz części niebiałkowej – hemu. Tylko w takiej strukturze hemoglobina może pełnić swoją funkcję transportową.
Pod wpływem różnych czynników chemicznych i fizycznych (działanie alkoholem, acetonem, kwasami, zasadami, wysoką temperaturą, napromieniowaniem, wysokim ciśnieniem itp.) trzeciorzędowa i czwartorzędowa struktura białka zmienia się w wyniku zerwania wiązań wodorowych i jonowych . Proces niszczenia natywnej (naturalnej) struktury białka nazywa się denaturacja. W tym przypadku obserwuje się spadek rozpuszczalności białek, zmianę kształtu i wielkości cząsteczek, utratę aktywności enzymatycznej itp. Proces denaturacji jest niekiedy odwracalny, tj. może towarzyszyć powrót normalnych warunków środowiskowych poprzez spontaniczną odbudowę naturalnej struktury białka. Ten proces nazywa się renaturacją. Wynika z tego, że wszystkie cechy budowy i funkcjonowania makrocząsteczki białka są zdeterminowane przez jego strukturę pierwotną.
Według składu chemicznego białka dzielą się na proste i złożone. DO prosty białka składają się wyłącznie z aminokwasów, trudny- zawierające część białkową i niebiałkową (prostatyczną) - jony metali, węglowodany, lipidy itp. Proste białka to albumina surowicy krwi, immunoglobuliny (przeciwciała), fibryna, niektóre enzymy (trypsyna) itp. Białka złożone to wszystkie proteolipidy i glikoproteiny, hemoglobina, większość enzymów itp.
Funkcje białek
Strukturalny.
Białka są częścią błon komórkowych i organelli komórkowych. Ściany naczyń krwionośnych, chrząstek, ścięgien, włosów, paznokci, pazurów u zwierząt wyższych składają się głównie z białek.
Katalityczny (enzymatyczny).
Enzymy białkowe katalizują wszystkie reakcje chemiczne w organizmie. Zapewniają rozkład składników odżywczych w przewodzie pokarmowym, wiązanie węgla podczas fotosyntezy, reakcje syntezy matrycy itp.
Transport.
Białka są w stanie wiązać i przenosić różne substancje. Albuminy krwi transportują kwasy tłuszczowe, globuliny – jony metali i hormony. Hemoglobina przenosi tlen i dwutlenek węgla.
Cząsteczki białka tworzące błonę komórkową biorą udział w transporcie substancji do iz komórki.
Ochronny.
Odbywa się to przez immunoglobuliny (przeciwciała) krwi, które zapewniają obronę immunologiczną organizmu. Fibrynogen i trombina biorą udział w krzepnięciu krwi i zapobiegają krwawieniu.
Skurczony.
Zapewnia go ruch względem siebie włókien białek aktynowych i miozyny w mięśniach i wewnątrz komórek. Przesuwanie się mikrotubul zbudowanych z tubuliny białkowej tłumaczy się ruchem rzęsek i wici.
Regulacyjne.
Wiele hormonów to oligopeptydy lub białka, na przykład: insulina, glukagon, hormon adenokortykotropowy itp.
Chwytnik.
Niektóre białka osadzone w błonie komórkowej potrafią zmieniać swoją strukturę pod wpływem środowiska zewnętrznego. W ten sposób odbierane są sygnały ze środowiska zewnętrznego, a informacje przekazywane są do komórki. Przykładem może być fitochrom- światłoczułe białko, które reguluje fotoperiodyczną odpowiedź roślin oraz opsyna- składnik rodopsyna, pigment znajdujący się w komórkach siatkówki.
Witam moi drodzy czytelnicy. Jestem z tobą Galino Baeva, a dziś porozmawiamy o budowie i funkcjach cząsteczek białka.
Dlaczego potrzebne jest to białko? Czy możemy się bez tego obejść?
Nie, nie będziemy. Brodaty twórca materializmu dialektycznego Fryderyk Engels powiedział: życie jest sposobem na istnienie ciał białkowych. Innymi słowy, białko to życie, nie ma białka - niestety, ach. Zwykle białko jest 50%, tych. połowa suchej masy komórki, a od suchej masy ludzkiego ciała waha się od 45% .
Cechy strukturalne białek pozwalają im wykazywać odmienne właściwości, co determinuje ich różnorodne funkcje biologiczne.
Białka są inaczej nazywane białkami, są jednym i tym samym.
Co białka robią w organizmie?
- Białka są budulcem naszego organizmu. Są elementami strukturalnymi błon komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny) oraz struktur zewnątrzkomórkowych. Kolagen tworzy ścięgna, odpowiada również za elastyczność skóry, keratyna tworzy włosy i paznokcie.
- Białka transportują niezbędne elementy w całym organizmie. Hemoglobina przenosi tlen z płuc do wszystkich narządów i tkanek, a z nich usuwa dwutlenek węgla, białko albuminy przenosi kwasy tłuszczowe, a specjalne białka przenoszą cholesterol. Błony komórkowe zawierają białka, które zapewniają przenoszenie pewnych substancji i jonów z komórki do przestrzeni pozakomórkowej i odwrotnie.
- Hormony – specjalne substancje regulujące procesy metaboliczne – mają charakter białkowy. Na przykład hormon insulina przenosi cukier z osocza krwi do komórek.
- Białka chronią organizm przed czynnikami obcymi. Globuliny gamma neutralizują drobnoustroje, interferony hamują reprodukcję wirusów. Fibryna zatrzymuje krwawienie.
- Białka zapewniają skurcz mięśni ruchowych i innych kurczących się tkanek. Aktyna i miozyna są częścią mięśni ciała, troponina, tropomiozyna - mięśnie serca.
- Białka odbierają sygnały ze środowiska zewnętrznego i przekazują polecenia do komórki. Pod wpływem czynników środowiskowych białka sygnałowe zmieniają swoją trzeciorzędową strukturę, co z kolei uruchamia łańcuch procesów biochemicznych. W ten sposób rodopsyna reaguje na światło, przekształcając energię świetlną w energię elektryczną, która jest przekazywana przez komórki nerwowe do mózgu, gdzie powstaje obraz wizualny.
- Białka to enzymy - katalizatory, dzięki którym reakcje biochemiczne mogą zachodzić w niskich temperaturach (37 0 C).
- Białka – regulatory włączają i wyłączają geny komórkowe, hamując lub aktywując w ten sposób procesy biochemiczne.
- Białka z reguły nie kumulują się w organizmie, z wyjątkiem albuminy jaja i kazeiny mleka. W organizmie nie ma dodatkowych białek. Mogą jednak łączyć się z innymi substancjami i pierwiastkami śladowymi, uniemożliwiając ich usuwanie z organizmu. Ferrytyna tworzy więc kompleks z żelazem uwalnianym podczas rozpadu hemoglobiny i ponownie włącza go do procesów biologicznych.
- Białka mogą dostarczać energii. Wraz z rozpadem 1 g białka uwalniane są 4 kcal (17,6 kJ). Jako źródło energii, białka są wykorzystywane, gdy inne, normatywne źródła - węglowodany i tłuszcze - są wyczerpywane. Parafrazując D.I. Mendelejewa, można powiedzieć, że tonięcie z białkami jest jak tonięcie z banknotami, są one tak cenne dla organizmu.
Jaka jest cząsteczka życia?
To jest długi łańcuch, tj. polimer, składający się z monomerów - aminokwasów. Dlaczego aminokwasy? Ponieważ każda cząsteczka ma ogon kwasu organicznego C-O-OH i grupę aminową NH2. W łańcuchu polimeru każdy monomer aminokwasowy przyłącza swoją resztę kwasową do grupy aminowej innego monomeru, co skutkuje silnym wiązaniem zwanym peptyd.
Koncepcje białka i peptydu są zbliżone, ale nie równoważne. Peptydy są zwykle określane jako pewna sekwencja reszt aminokwasowych. Izolowane są oligopeptydy - krótkie łańcuchy 10-15 aminokwasów, a polipeptydy - długie łańcuchy sekwencji aminokwasowych. Białko to polipeptyd, który ma specjalną formę organizacji przestrzennej.
Nawlekając aminokwasy jak koraliki w naszyjniku, a podstawowa struktura białka tych. sekwencja reszt aminokwasowych.\
W kosmosie białko nie istnieje w postaci wydłużonej nici, ale zwija się w spiralę, tj. kształty struktura drugorzędowa.
Spirala zamienia się w kulę - kulkę, to już jest trzeciorzędowa struktura białka.
Niektóre białka (nie wszystkie) mają struktura czwartorzędowa, łącząc w swoim składzie kilka cząsteczek, z których każda ma własną strukturę pierwotną, drugorzędową i trzeciorzędową.
Po co ci to wiedzieć? Ponieważ trawienie i przyswajanie białka bezpośrednio zależy od jego struktury: im gęstsze białko jest upakowane w składzie produktu spożywczego, tym trudniej jest ono strawione, tym więcej energii trzeba wydać na jego przyswojenie.
Nazywa się rozpad wiązań w cząsteczce białka denaturacja. Denaturacja może być odwracalna, gdy białko odbuduje strukturę, i nieodwracalna. Białka ulegają nieodwracalnej denaturacji, m.in. pod wpływem wysokich temperatur – dla człowieka jest to ponad 42 0 C, dlatego gorączka zagraża życiu.
Białka poddajemy kontrolowanej denaturacji podczas procesu gotowania, kiedy gotujemy mięso lub ryby, gotujemy mleko, smażymy lub gotujemy jajka, gotujemy płatki zbożowe i pieczemy chleb. Przy łagodnej ekspozycji na temperaturę białka z przerwanymi wiązaniami stają się bardziej dostępne dla enzymów trawiennych i są lepiej wchłaniane przez organizm. Przy długotrwałej i ostrej ekspozycji na temperaturę - smażenie na węglu drzewnym, długotrwałe gotowanie - następuje wtórna denaturacja białka z tworzeniem niestrawnych związków.
Aminokwasy
Istnieje ponad dwieście różnych aminokwasów, ale tylko dwadzieścia znajduje się stale w składzie białek - polimerów. Tych 20 „magicznych” aminokwasów podzielono na dwie nierówne grupy: nieistotne, czyli te, które mogą być wytworzone przez samo ciało i niezastąpione (niezbędne), nie są wytwarzane przez organizm ludzki i bezwzględnie musimy je pozyskiwać z pożywieniem.
Nieistotne aminokwasy to: Alanina, Arginina, Aspargin, Kwas Asparaginowy, Glicyna, Glutamina, Kwas Glutaminowy, Prolina, Seryna, Tyrozyna, Cystyna.
Niezbędne aminokwasy: Walina, Izoleucyna, Leucyna, Lizyna, Metionina, Trionina, Tryptofan, Fenyloalanina
Dla dzieci niezbędne aminokwasy to arginina i histydyna.
Aminokwasy będą osobnym wpisem.
Klasyfikacja białek
Pełne białko zawiera w swoim składzie wszystkie niezbędne aminokwasy, a niepełne białko nie zawiera żadnych aminokwasów.
Dla budowy wszystkich białek organizmu ważna jest nie tylko obecność wszystkich aminokwasów, ale także ich proporcje w produkcie spożywczym. Pokarm najbliższy w składzie aminokwasowym proteinom ludzkiego organizmu jest optymalny. W przypadku braku jednego aminokwasu organizm nie może wykorzystać innych aminokwasów, ponadto w celu uzupełnienia niedoboru zaczną się rozkładać ich własne białka, przede wszystkim białka - enzymy biorące udział w procesach biosyntezy oraz białka mięśniowe. W warunkach niedoboru jednego lub drugiego aminokwasu egzogennego, inne aminokwasy okazują się nadmierne, choć ten nadmiar jest względny. Rozpadające się białka mięśniowe tworzą wysoce toksyczne produkty przemiany materii i są intensywnie wydalane przez organizm, tworząc ujemny bilans azotowy. Osoba zaczyna słabnąć, chociaż może szczerze wierzyć, że wszystko jest w porządku z jego odżywianiem.
W zależności od pochodzenia białka dzielą się na zwierzęce i roślinne.
Białka zwierzęce obejmują białka jaj, mleka i produktów mlecznych, ryb i owoców morza, mięsa zwierząt i ptaków.
Białka roślinne obejmują białka zbóż, roślin strączkowych, orzechów i grzybów.
Pokarm jest uważany za białko, jeśli zawiera co najmniej 15% białka.
Wszystkie białka zwierzęce są kompletne, tj. zawierają kompletny zestaw aminokwasów. Większość białek roślinnych jest niekompletna.
Przy niewystarczającym spożyciu białka z pożywienia w organizmie rozwijają się procesy zwyrodnieniowe związane z niezdolnością do wykonywania niezbędnych funkcji. Przede wszystkim cierpi odporność. Człowiek staje się predysponowany do infekcji wirusowych i bakteryjnych, choroby stają się przewlekłe, przewlekłe. Włosy zaczynają wypadać, skóra staje się wiotka, pomarszczona. Cierpi sfera wolicjonalna, apatia okrywa człowieka, całkowita niechęć do robienia czegokolwiek, dołącza depresja. Zmniejsza się masa mięśniowa, spowalnia metabolizm. Zaczynają się problemy z trawieniem, tzw. „zespół jelita drażliwego”, gdy jedzeniu towarzyszą wzdęcia, biegunkę zastępuje zaparcie i odwrotnie. Funkcja rozrodcza jest stłumiona, miesiączka ustaje u kobiet. W ciężkich przypadkach zaczynają się zmiany strukturalne w narządach i tkankach, widoczne zmęczenie. Głód białka u dzieci prowadzi do upośledzenia umysłowego.
Poważny głód białka w naszych czasach w krajach cywilizowanych, do których zaliczamy nasz kraj, jeśli wykluczymy takie choroby jak gruźlica czy onkologia, występuje u osób stosujących szalone diety głodowe w maniakalnej chęci schudnięcia.
Ostatnia wiadomość dotyczyła Angeliny Jolie, trafiła do szpitala z wagą 35 kg - tak znaleźli sowieccy wyzwoliciele więźniów hitlerowskich obozów koncentracyjnych. Jest mało prawdopodobne, aby żywe szkielety były przykładem piękna.
Jednak brak białka nie jest tak rzadkim stanem, ze względu na niezdrowy schemat żywieniowy, który rozwinął się ze względu na stosunkowo wysoki koszt produktów białkowych. Aby zaoszczędzić pieniądze, ludzie przestawiają się na dietę węglowodanowo-tłuszczową ze spożyciem wadliwego białka roślinnego. Swój wkład wnoszą półprodukty wytworzone z surogatów i produktów niebiałkowych. Tak więc osoba, która kupuje gotowe kotlety, kiełbaski, kiełbaski, może szczerze wierzyć, że spożywa wystarczającą ilość białka. Niepopełnić błędu.
W następnym artykule dowiesz się, ile i jakiego rodzaju białka dana osoba potrzebuje, aby zachować zdrowie.
Zostaw komentarze, udostępniaj informacje w sieciach społecznościowych. Galina Bajewa.
Struktura cząsteczek białka. Powiązanie właściwości, funkcji i aktywności białek z ich organizacją strukturalną (specyficzność, przynależność gatunkową, efekt rozpoznawania, dynamizm, efekt współdziałania).
Wiewiórki - Są to wysokocząsteczkowe substancje zawierające azot, składające się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Białka są inaczej nazywane białkami;
Proste białka zbudowane są z aminokwasów i po hydrolizie rozkładają się odpowiednio tylko na aminokwasy. Białka złożone to białka dwuskładnikowe, które składają się z prostego białka i składnika niebiałkowego zwanego grupą prostatyczną. Podczas hydrolizy złożonych białek, oprócz wolnych aminokwasów, uwalniana jest część niebiałkowa lub produkty jej rozpadu. Z kolei proste białka dzieli się na podstawie niektórych warunkowo wybranych kryteriów na szereg podgrup: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteliny itp.
Klasyfikacja białek złożonych opiera się na chemicznej naturze ich składnika niebiałkowego. Zgodnie z tym istnieją: fosfoproteiny (zawierają kwas fosforowy), chromoproteiny (zawierają pigmenty), nukleoproteiny (zawierają kwasy nukleinowe), glikoproteiny (zawierają węglowodany), lipoproteiny (zawierają lipidy) i metaloproteiny (zawierają metale).
3. Struktura białka.
Sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym cząsteczki białka nazywa się pierwotna struktura białka. Pierwotna struktura białka, oprócz dużej liczby wiązań peptydowych, zwykle zawiera również niewielką liczbę wiązań dwusiarczkowych (-S-S-). Konfiguracja przestrzenna łańcucha polipeptydowego, a dokładniej typ helisa polipeptydowa, określawtórny struktura białka, jest przedstawiony w głównie α-helisa, który jest utrwalany przez wiązania wodorowe. struktura trzeciorzędowa- łańcuch polipeptydowy, całkowicie lub częściowo zwinięty, znajduje się lub jest upakowany w przestrzeni (w kuli). Znaną stabilność trzeciorzędowej struktury białka zapewniają wiązania wodorowe, międzycząsteczkowe siły van der Waalsa, oddziaływanie elektrostatyczne naładowanych grup itp.
Czwartorzędowa struktura białka - struktura składająca się z pewnej liczby łańcuchów polipeptydowych zajmujących ściśle ustaloną pozycję względem siebie.
Klasycznym przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina.
Właściwości fizyczne białek: roztwory o wysokiej lepkości,
znikoma dyfuzja, duża zdolność pęcznienia, aktywność optyczna, ruchliwość w polu elektrycznym, niskie ciśnienie osmotyczne i wysokie ciśnienie onkotyczne, zdolność do pochłaniania promieni UV przy 280 nm, podobnie jak aminokwasy, są amfoteryczne ze względu na obecność wolnego NH2- i COOH- grup i charakteryzują się odpowiednio wszystkimi kwasami i zasadami St. you. Mają wyraźne właściwości hydrofilowe. Ich rozwiązania charakteryzują się bardzo niskim ciśnieniem osmotycznym, wysoką lepkością i małą dyfuzyjnością. Białka są zdolne do pęcznienia w bardzo dużym stopniu. Zjawisko rozpraszania światła, które leży u podstaw ilościowego oznaczania białek metodą nefelometrii, jest związane ze stanem koloidalnym białek.
Białka są w stanie adsorbować na swojej powierzchni związki organiczne o niskiej masie cząsteczkowej i jony nieorganiczne. Ta właściwość determinuje funkcje transportowe poszczególnych białek.
Właściwości chemiczne białek są zróżnicowane, ponieważ rodniki boczne reszt aminokwasowych zawierają różne grupy funkcyjne (-NH2, -COOH, -OH, -SH itp.). Charakterystyczną dla białek reakcją jest hydroliza wiązań peptydowych. Ze względu na obecność grup aminowych i karboksylowych białka mają właściwości amfoteryczne.
Denaturacja białka- niszczenie wiązań stabilizujących struktury czwartorzędowe, trzeciorzędowe i drugorzędowe, prowadzące do dezorientacji konfiguracji cząsteczki białka i towarzyszącej utracie właściwości natywnych.
Występują czynniki fizyczne (temperatura, ciśnienie, uderzenia mechaniczne, promieniowanie ultradźwiękowe i jonizujące) i chemiczne (metale ciężkie, kwasy, zasady, rozpuszczalniki organiczne, alkaloidy) powodujące denaturację.
Proces odwrotny to renaturacja, czyli przywrócenie właściwości fizykochemicznych i biologicznych białka. Renaturacja nie jest możliwa, jeśli naruszona jest struktura pierwotna.
Większość białek denaturuje się po podgrzaniu roztworem powyżej 50-60 ° C. Zewnętrzne objawy denaturacji sprowadzają się do utraty rozpuszczalności, zwłaszcza w punkcie izoelektrycznym, wzrost lepkości roztworów białek, wzrost ilości wolnych grup funkcjonalnych SH-rpypp i zmiana charakteru rozpraszania promieniowania rentgenowskiego, globule cząsteczek natywnych białek i tworzenie struktur losowych i nieuporządkowanych.
funkcja skurczu. aktyna i miozyna to specyficzne białka tkanki mięśniowej. funkcja strukturalna. białka włókniste, w szczególności kolagen w tkance łącznej, keratyna we włosach, paznokciach, skórze, elastyna w ścianie naczynia itp.
funkcja hormonalna. Wiele hormonów jest reprezentowanych przez białka lub polipeptydy, takie jak hormony przysadki mózgowej, trzustki itp. Niektóre hormony są pochodnymi aminokwasów.
Funkcja żywieniowa (rezerwa). białka rezerwowe, które są źródłem pożywienia dla płodu.Główne białko mleka (kazeina) pełni również funkcję głównie odżywczą.
Funkcje biologiczne białek. Różnorodność białek pod względem organizacji strukturalnej i funkcji biologicznej. Wielopostaciowość. Różnice w składzie białkowym narządów i tkanek. Zmiany w składzie w ontogenezie i chorobach.
-Stopień trudności Struktury białek dzielą się na proste i złożone. Prosty lub jednoskładnikowy białka składają się tylko z części białkowej i po hydrolizie dają aminokwasy. DO trudny lub dwuskładnikowy zawierają białka, w w skład którego wchodzi białko oraz dodatkowa grupa o charakterze niebiałkowym, zwana protetyczny. ( lipidy, węglowodany, kwasy nukleinowe mogą działać); odpowiednio złożone białka nazywane są lipoproteinami, glikoproteinami, nukleoproteinami.
- zgodnie z kształtem cząsteczki białka Białka dzielą się na dwie grupy: włókniste (włókniste) i kuliste (korpuskularne). białka fibrylarne charakteryzują się wysokim stosunkiem długości do średnicy (kilkadziesiąt jednostek). Ich cząsteczki są nitkowate i zwykle są zebrane w wiązki, które tworzą włókna. (są głównymi składnikami zewnętrznej warstwy skóry, tworząc osłony ochronne ludzkiego ciała). Biorą również udział w tworzeniu tkanki łącznej, w tym chrząstki i ścięgien.
Zdecydowana większość naturalnych białek to białka kuliste. Do białka globularne charakteryzuje się małym stosunkiem długości do średnicy cząsteczki (kilka jednostek). Mając bardziej złożoną konformację, białka globularne są również bardziej zróżnicowane.
-W stosunku do konwencjonalnie dobranych rozpuszczalników przeznaczyć albuminyIglobuliny. Albuminy bardzo dobrze się rozpuszczają w woda i stężone roztwory soli. Globuliny nierozpuszczalny w wodzie i w roztwory soli o umiarkowanym stężeniu.
--Funkcjonalna klasyfikacja białek najbardziej satysfakcjonująca, ponieważ opiera się nie na przypadkowym znaku, ale na pełnionej funkcji. Ponadto można wyróżnić podobieństwo budowy, właściwości i aktywności funkcjonalnej poszczególnych białek należących do dowolnej klasy.
katalitycznie aktywne białka nazywa się enzymy. Katalizują prawie wszystkie przemiany chemiczne w komórce. Ta grupa białek zostanie szczegółowo omówiona w rozdziale 4.
Hormony regulują metabolizm w komórkach i integrują metabolizm w różnych komórkach organizmu jako całości.
Receptory selektywnie wiążą różne regulatory (hormony, mediatory) na powierzchni błon komórkowych.
Białka transportowe przeprowadzają wiązanie i transport substancji między tkankami i przez błony komórkowe.
Białka strukturalne . Przede wszystkim do tej grupy należą białka zaangażowane w budowę różnych błon biologicznych.
Wiewiórki - inhibitory enzymy stanowią dużą grupę inhibitorów endogennych. Regulują aktywność enzymów.
Skurczony wiewiórki zapewniają proces redukcji mechanicznej przy użyciu energii chemicznej.
Toksyczne białka - niektóre białka i peptydy wydzielane przez organizmy (węże, pszczoły, mikroorganizmy), które są trujące dla innych organizmów żywych.
białka ochronne. przeciwciała - substancje białkowe wytwarzane przez organizm zwierzęcy w odpowiedzi na wprowadzenie antygenu. Przeciwciała, oddziałując z antygenami, dezaktywują je, a tym samym chronią organizm przed działaniem obcych związków, wirusów, bakterii itp.
Skład białka zależy od fizjologii. Aktywność, skład i dieta pokarmowa, biorytmy. W procesie rozwoju skład ulega znacznym zmianom (od zygoty do tworzenia zróżnicowanych narządów o wyspecjalizowanych funkcjach). Na przykład erytrocyty zawierają hemoglobinę, która zapewnia transport tlenu przez krew, komórki myszy zawierają białka kurczliwe aktynę i miozynę, rodopsyna jest białkiem w siatkówce itp. W chorobach zmienia się skład białka - proteinopatia. W wyniku uszkodzenia aparatu genetycznego rozwijają się dziedziczne proteinopatie. Żadne białko nie jest w ogóle syntetyzowane lub jest syntetyzowane, ale jego pierwotna struktura ulega zmianie (niedokrwistość sierpowatokrwinkowa). Każdej chorobie towarzyszy zmiana składu białka, tj. rozwija się nabyta proteinopatia. W tym przypadku pierwotna struktura białek nie jest zaburzona, ale następuje ilościowa zmiana białek, zwłaszcza w tych narządach i tkankach, w których rozwija się proces patologiczny. Na przykład przy zapaleniu trzustki zmniejsza się produkcja enzymów niezbędnych do trawienia składników odżywczych w przewodzie pokarmowym.
Czynniki uszkodzeń struktury i funkcji białek, rola uszkodzeń w patogenezie chorób. Proteinopatia
Skład białkowy organizmu zdrowej osoby dorosłej jest względnie stały, chociaż możliwe są zmiany w ilości poszczególnych białek w narządach i tkankach. W różnych chorobach dochodzi do zmiany składu białkowego tkanek. Zmiany te nazywane są proteinopatiami. Istnieją dziedziczne i nabyte proteinopatie. W wyniku uszkodzenia aparatu genetycznego danej osoby rozwijają się dziedziczne proteinopatie. Żadne białko nie jest w ogóle syntetyzowane lub jest syntetyzowane, ale jego pierwotna struktura ulega zmianie. Każdej chorobie towarzyszy zmiana składu białkowego organizmu, tj. rozwija się nabyta proteinopatia. W tym przypadku pierwotna struktura białek nie jest zaburzona, ale zwykle następuje zmiana ilościowa białek, zwłaszcza w tych narządach i tkankach, w których rozwija się proces patologiczny. Na przykład przy zapaleniu trzustki zmniejsza się produkcja enzymów niezbędnych do trawienia składników odżywczych w przewodzie pokarmowym.
W niektórych przypadkach nabyte proteinopatie rozwijają się w wyniku zmian warunków funkcjonowania białek. Tak więc, gdy pH ośrodka zmienia się na stronę zasadową (zasady różnego rodzaju), zmienia się konformacja hemoglobiny, wzrasta jej powinowactwo do O 2 i zmniejsza się dostarczanie O 2 do tkanek (niedotlenienie tkanek).
Niekiedy w wyniku choroby wzrasta poziom metabolitów w komórkach i surowicy krwi, co prowadzi do modyfikacji niektórych białek i zaburzenia ich funkcji.
Ponadto z komórek uszkodzonego narządu mogą zostać uwolnione do krwi białka, które normalnie są tam określane tylko w śladowych ilościach. W różnych chorobach często stosuje się badania biochemiczne składu białkowego krwi w celu wyjaśnienia diagnozy klinicznej.
4. Pierwotna struktura białek. Zależność właściwości i funkcji białek od ich struktury pierwotnej. Zmiany w strukturze pierwotnej, proteinopatia.
