Видове протеини, техните функции и структура. катерици. Структурна организация на белтъчните молекули. Функции на протеиновите молекули

Страница 1

Една протеинова молекула може да се състои от една или повече. Молекулите, съдържащи по-малко от 50 остатъка, често се наричат ​​пептиди.

Протеиновите молекули са огромни и много сложни. Тяхното молекулно тегло варира от 10 000 до няколко милиона.

Протеиновите молекули се различават помежду си до голяма степен както по природа, така и по броя на аминокиселинните остатъци.

Една протеинова молекула се образува от голям брой различни cc-аминокиселини. Това до голяма степен определя химичните свойства на самите протеини и преди всичко тяхната амфотерност.

Белтъчната молекула е полимер, състоящ се от ковалентно свързани аминокиселинни остатъци. Някои места могат да бъдат свързани чрез ковалентна дисулфидна връзка (-S-S-), която се образува от окисляването на SH групите на два цистеинови остатъка.

Протеиновите молекули могат да бъдат сферични, кълбовидни, както и удължени, нишковидни, фибрилни. Най-често формата на протеиновата молекула е асиметрична, удължена. На фиг. Фигура 4 показва в съотношение формите и размерите на някои протеинови молекули.

Протеиновите молекули в разтвора имат определен заряд, който се дължи на наличието на функционални групи от радикали на аминокиселинни остатъци, способни на електролитна дисоциация.

Белтъчните молекули, които имат определено пространствено разположение (третична структура), се наричат ​​глобули.

Белтъчната молекула е много лабилна, лесно се денатурира, в резултат на което се променят нейните биологични и физикохимични свойства. Под действието на ензими, както и киселини, протеините се разцепват, образувайки редица междинни продукти на дезагрегация (протеози, пептони, пептиди) и крайни продукти на хидролиза - аминокиселини.

Една протеинова молекула може да се състои от една или повече полипептидни вериги, съдържащи от 2 до 3 дузини до няколкостотин аминокиселинни остатъка всяка.

Протеиновите молекули се различават не само по броя на остатъците от различни аминокиселини, но и по последователността на остатъците в полипептидната верига и по начина, по който тя е огъната. Броят на възможните протеинови структури е изключително голям.

Протеиновите молекули са най-големите, най-сложните и разнообразни от всички молекули, които изграждат клетките на живите организми. Основната задача на протеиновата биофизика е да установи връзка между структурата на протеините и техните биологични функции.

Протеиновите молекули понякога се комбинират в по-сложни структури. Например, а-спиралните протеинови молекули често са усукани по двойки във вторични спирали. Глобуларните протеинови молекули могат сами да образуват спираловидни структури.

Протеиновите молекули, въпреки че техните размери са много големи в сравнение с други молекули, все още не са достатъчно тежки, за да се утаят в разтвора под въздействието на собственото си тегло и не могат да бъдат утаени в конвенционална центрофуга.

Протеиновите молекули обикновено съдържат от стотици до няколкостотин аминокиселинни остатъци, много от които са идентични. Лесно е да си представим, че броят на възможните комбинации от 20 аминокиселинни остатъка, при толкова голям брой от тях в една молекула, е изключително голям. Въпреки това, броят на различните протеини в реалния живот е много по-малък от броя на теоретично възможните комбинации, тъй като не всички първични структури съответстват на реални молекули, които имат свойствата, необходими за живия организъм. Въпреки това броят на различните протеини, открити в природата, е много голям.

Структура, свойства и биологични функции на белтъците.

Протеините са неразделни компоненти на всяка жива клетка, които осигуряват и поддържат нейната жизнена дейност. Протеиновите молекули са биополимери, изградени предимно от аминокиселини. Освен аминокиселините, в състава на белтъчните молекули могат да бъдат включени и други органични и неорганични компоненти. Протеините съдържат 50-55% въглерод, 20-24% кислород, 7% водород, 0,5-3% сяра; някои протеини могат също да съдържат фосфор и различни метали.

Огромното структурно разнообразие на протеините и широкият диапазон от промени в техните физикохимични свойства позволяват на тези биополимери да изпълняват разнообразни и жизненоважни функции в живия организъм. Няколко хиляди различни протеини функционират едновременно във всяка растителна клетка. Всички биохимични реакции в клетката протичат с участието на каталитични протеини - ензими. С участието на белтъци се изгражда и структурната основа на биологичните мембрани на цитоплазмата и вътреклетъчните органели. Защитната функция се изпълнява от протеинови антитела и стресови протеини, образувани под въздействието на стресови фактори. Важна роля в растителните клетки играят регулаторните и транспортни протеини, които могат обратимо да променят своята конформация и по този начин активно да участват в поддържането на живота на растението като саморегулираща се система.

В семената и другите органи на растенията се отлагат резервни протеини, които до голяма степен определят хранителната, фуражната и технологичната стойност на растителните продукти. Много протеини се натрупват в зърното на бобовите култури - 20-30%, в соята и лупината - 30-40%, в маслодайните семена - 15-30%. Съдържанието на протеини в други растителни продукти е,%: зърнени култури - 9-18; царевица и ориз - 6-10; картофени клубени - 1,5-2; кореноплодни растения - 1-1,5; зеленчуци, плодове и плодове - 0,5-2; карфиол - 2-3; Брюкселско зеле и чесън -6-8; вегетативна маса на блуграс треви - 5-15, бобови треви - 15-25 (последните два показателя са дадени на сухо тегло).

Първият протеинов препарат е изолиран от пшенично брашно през 1728 г. от J.B. Beccari и е наречен глутен. През 1809-10г. се появява първата информация за елементния състав, а през 1836 г. е предложена първата емпирична формула на протеините. В бъдеще доста активно много изследователи изучават продуктите на разпадане на протеинови вещества и се появява все повече информация, че основните продукти на хидролитичното разлагане на протеини са аминокиселини. До 1899 г. вече са известни 13 аминокиселини, повечето от които са идентифицирани като продукти на протеинова хидролиза.

Фундаментален принос за развитието на теорията за структурата на протеините е направен от работата на Е. Фишер, който през 1901 г. предлага и след това експериментално обосновава позицията, че протеиновите молекули са изградени от аминокиселини, чиито остатъци са свързани с пептидни връзки . Образуваните по този начин полимери обикновено се наричат ​​полипептиди, а доктрината за изграждането на протеинови молекули от аминокиселини, свързани с пептидни връзки е полипептидна теория за структурата на протеина.

При образуването на пептидна връзка участват α-аминокиселини, които взаимодействат с техните амино- и карбоксилни групи и се освобождават водни молекули. В диаминомонокарбоксилните киселини само аминогрупа, разположена в α-позиция, може да образува пептидна връзка, а в моноаминодикарбоксилните киселини карбоксилна група, която има аминогрупа в α-позиция, може да образува пептидна връзка. Въглеводородните радикали на аминокиселинните остатъци, свързани с пептидни връзки, остават под формата на странични радикали. Така например трипептидът се образува от аланин, аспарагинова киселина и лизин:

Името на пептида се състои от имената на аминокиселините, които го образуват, докато аминокиселината със свободна карбоксилна група се изписва в края на формулировката, докато останалите аминокиселини имат окончание, променено на "il" и те са изброени в името на пептида в реда, в който са в структурната формула на полученото съединение. Съответно горният трипептид се нарича аланиласпарагилизин.

Рентгеновият дифракционен анализ показа, че атомните групи на пептидната връзка са разположени в една и съща равнина, образувайки предимно транс-конфигурация за C-N връзката, която до голяма степен има характер на двойна връзка и въртенето около тази връзка е силно ограничено.

Като цяло, пространствената конструкция на полипептидна верига може да бъде представена като последователност от плоски структури, образувани от елементи на пептидна връзка, които са свързани чрез α-въглеродни атоми на аминокиселинни радикали. Тъй като връзките при α-въглеродните атоми не са двойни, около тях е възможно въртене на групи, разположени в равнината на пептидната връзка.

Ако променим реда на аминокиселините в пептида, ще получим няколко изомера. Най-често протеиновите полипептиди могат да включват 100-400 аминокиселинни остатъци, които, когато са свързани с пептидни връзки в определен ред, могат да дадат огромен брой изомерни молекули, способни да изпълняват различни биологични функции. Най-общо структурата на полипептида може да бъде изразена със следната формула:

В тази формула аминокиселинните остатъци са свързани чрез -CO-NH- връзки, които се наричат пептиди R1, R2, R3 ... Rn - радикали на аминокиселинни остатъци, съдържащи различни групи атоми и образуващи странични разклонения в полипептидната молекула.

В противоположните краища на полипептидната верига има свободни аминни и свободни карбоксилни групи, които определят ориентацията на полипептида. Аминокиселината в края на полипептидната верига, която има свободна аминогрупа в α-позиция, се нарича N-терминална аминокиселина, а аминокиселината в противоположния край на полипептида, която има свободна карбоксилна група не се използва за образуване на пептидна връзка, се нарича С-терминална аминокиселина. Определянето на N- и С-терминалните аминокиселини е важно за изясняване на структурата на протеиновата молекула, тъй като позволява да се определи броят на полипептидните вериги в нея.

Повечето от известните протеини съдържат повече от една полипептидна верига в молекула и това се различава значително от конвенционалните пептиди, които имат една полипептидна верига и по-ниско молекулно тегло. Въпреки това е доста трудно да се направи ясна граница между пептиди и протеини; и двете имат добре дефинирана пространствена структура и изпълняват своята биохимична функция. Основният критерий трябва да се счита за степента на полимеризация на молекулата, която й осигурява необходимите колоидни, осмотични, буферни и други свойства, характерни за протеините, както и способността да образува определена пространствена структура. Най-ниската степен на полимеризация на известните протеини е поне 50 аминокиселинни остатъка на молекула. В същото време са известни някои протеини, чиито молекули имат повече от хиляда аминокиселинни остатъка.

Пептидите в различни организми много често се синтезират по същите механизми като протеините и са важни метаболитни междинни продукти, много от тях изпълняват регулаторни функции и са физиологично активни съединения. Известни са обаче пептиди, в синтеза на които участват аминокиселини, които не са част от протеините, те са способни да образуват циклични структури. Тези пептиди включват антибиотиците грамицидин, циклоспорин, тиреоцидин и токсин палидум. Пептидите, които изпълняват регулаторни функции, включват много човешки и животински хормони (окситоцин, вазопресин, адренокортикотропен хормон и някои други).

От растителните пептиди най-добре проучен е глутатионът, чиято структура е изяснена през 1945 г. от Ф. Хопкинс. Молекулата на глутатиона включва остатъците от три аминокиселини - глутаминова киселина, цистеин и глицин. Глицинът и цистеинът са свързани чрез пептидна връзка, а цистеинът и глутаминовата киселина са свързани чрез псевдопептидна (или изопептидна) връзка, която се образува от взаимодействието на аминогрупата на цистеина с карбоксилната група на глутаминовата киселина. киселина, която няма аминогрупа в α-позиция и обикновено се среща в белтъчни полипептиди.латерален радикал.

H 2 N-CH-CH 2 -CH 2 -CO-NH-CH-CO-NH-CH 2 -COOH

глутатион

Високата биологична активност на глутатиона се дължи на способността му да участва в редукционни реакции, тъй като под действието на ензима той може лесно да отстрани водорода от сулфхидрилната група (-SH) и да премине в редуцирана форма, образувайки димери, свързани с дисулфид ( -S-S-) облигации. Схематично образуването на окислени глутатионови димери може да бъде представено по следния начин:

R-SH + HS-R ¾¾® R-S-S-R + ензим - H 2

Глутатионът се намира във всички растителни клетки и влияе върху активността на много ензими, които катализират трансформацията на протеини.

Като се има предвид високата биологична активност на много пептиди, се разработват технологии за техния химичен синтез с цел получаване на изкуствени хормони, антибиотици и различни медицински препарати. Както показват експериментите, чрез химичен синтез е възможно да се получат полипептидни вериги, съдържащи до 100 аминокиселинни остатъка. Особено значителен напредък е постигнат в резултат на комбинация от химически и ензимни синтези. Например, пептидни фрагменти с желания състав се изолират от естествени полипептиди чрез частична хидролиза и след това се комбинират с помощта на химични реакции или ензимен синтез, като по този начин се получават биологично активни пептидни препарати.

След като полипептидната теория за структурата на протеините беше формулирана и експериментално потвърдена, следващата стъпка беше да се определят структурните формули на протеините, показващи последователността на свързване на аминокиселинните остатъци в протеиновите молекули. За първи път това е направено от F. Senger през 1954 г., който прилага нови подходи за химическо идентифициране на крайни аминокиселини в различни пептиди, които могат да бъдат получени чрез частична хидролиза на полипептидите на изследвания протеин.

Сравнението на аминокиселинните последователности на припокриващи се фрагменти от полипептидните вериги на панкреатичния хормон инсулин му позволи да определи с достатъчно висока точност последователността на свързване на аминокиселинните остатъци в молекулата на този протеин. Както се оказа, молекулата на инсулина се състои от две полипептидни вериги, едната от които съдържа 30 аминокиселинни остатъка, другата - 21. Полипептидните вериги в две позиции са свързани чрез дисулфидни връзки, които се образуват от взаимодействието на сулфхидрилни групи (- SH) на цистеиновите радикали точно същият механизъм като този на глутатионовите димери. Позицията на тези цистеинови остатъци в инсулиновите полипептидни вериги е показана на фигура 5.

Трябва да се има предвид, че номерирането на аминокиселинните остатъци в полипептидите обикновено се изчислява в посока от N-крайната аминокиселина към С-крайната. В късата верига на инсулина се образува друга дисулфидна връзка между цистеиновите остатъци в 6-та и 11-та позиция. В дълга верига N-крайната аминокиселина е фенилаланин, С-крайната аминокиселина е аланин; в късата верига, N-терминалната аминокиселина е глицин, С-терминалът е аспарагин. По този начин, използвайки примера на инсулина, виждаме, че една протеинова молекула може да бъде изградена от повече от един полипептид и различни полипептидни вериги в една протеинова молекула могат да бъдат свързани чрез дисулфидни връзки, дължащи се на цистеинови остатъци.

След инсулина бяха дешифрирани аминокиселинните последователности на различни пептиди и протеини: окситоцин, вазопресин, РНК полимераза, пепсин, трипсин, лизозим, цитохроми, хемоглобин, папаин и много други полиаминокиселинни съединения. Още през 1975 г. имаше 600 протеина с известни аминокиселинни последователности, до 1985 г. - повече от 2500. В момента работата по анализа на аминокиселинните последователности в протеините е почти напълно автоматизирана и броят на такива протеини вече значително надхвърля 20 хиляди .

ПЪРВИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЦИ. Последователността на аминокиселините в полипептидните вериги на протеиновата молекула обикновено се нарича първична структура на протеин. Той се определя от нуклеотидната последователност на определен участък от ДНК, който кодира даден полипептид и се нарича ген.

Заместването дори на една аминокиселина в структурата на протеин може значително да промени неговата функция. Следователно полипептидите могат да се разглеждат като "пръстови отпечатъци" на гените, които ги кодират и могат да се използват за разпознаване на генотипове, както и за установяване на генетична връзка между тях. Например в късата полипептидна верига на човешкия инсулин позиции 8, 9 и 10 съдържат аминокиселинната последователност Thr-Ser-Ile, в овчия инсулин - Ala-Gly-Val, в кравешкия инсулин - Ala-Ser-Val, при кучешки инсулин - Thr-Ser-Ile, тоест същата аминокиселинна последователност като при хората, което показва по-малка филогенетична разлика между тези организми.

В други проучвания, свързани с изследването на анормалните форми на хемоглобина, беше установено, че в много случаи заместването на поне една аминокиселина в една от нейните полипептидни вериги с друга причинява нарушение на физиологичната функция на този протеин, което води до до сериозни клинични последици за човешкото тяло.

ВТОРИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЦИ. Полипептидна верига, включваща последователност от аминокиселинни остатъци, характерни за даден протеин, образува добре дефинирана пространствена структура, която обикновено се нарича потвърждениепротеинова молекула.

Пространствената структура на всеки отделен участък от полипептидната верига е вторичната структура на протеина.

Образуването на вторичната структура на протеиновите молекули зависи от физикохимичните параметри на аминокиселинните остатъци и тяхната последователност в полипептидната верига. Както вече беше отбелязано, атомните групи на пептидната връзка са разположени в една равнина и всяка такава равнинна структура е свързана със съседната чрез α-въглеродните атоми на аминокиселинните радикали чрез ковалентни връзки, около които равнинните структури на пептидните връзки могат да се въртят. Ъгълът на въртене за всяка от тези връзки за всеки аминокиселинен остатък е съвсем определен в зависимост от структурата на аминокиселинния радикал. Ако аминокиселинни остатъци с подобни ъгли на въртене са групирани в специфично място на полипептидната молекула по протежение на посочените връзки, тогава се образува същия тип вторична структура.

При стабилизирането на вторичната структура на полипептида важна роля играят водородните връзки, които възникват между групите на пептида

връзки по следната схема: ═N-H.....O=C═

Една от разновидностите на вторичната структура на протеина е α-спиралата, която е установена през 1951 г. от L. Pauling и R. Corey чрез рентгенов дифракционен анализ. По време на образуването на α-спиралата възниква спирално усукване на полипептидната верига, което се стабилизира поради образуването на водородни връзки, които се появяват в определен ред между NH- и CO-групите на пептидни връзки, разположени в съседни навивки на спиралата (фиг. 6). NH групата на пептидната връзка на всеки аминокиселинен остатък е водородно свързана с СО групата на пептидната връзка на друг аминокиселинен остатък, отстранен в полипептидната верига от първия с 4 аминокиселинни остатъка, като се брои обратно по посока на веригата .

Водородните връзки са ориентирани по оста на спиралата, като кислородните атоми са двойно свързани към въглеродните атоми, спираловидно напред от въглеродните атоми, а водородните атоми, свързани към азотните атоми, спираловидно се връщат назад от азотните атоми. Страничните радикали на аминокиселините също са ориентирани по оста на спиралата в посока, обратна на посоката на полипептидната верига (посоката на полипептидната верига се счита за от N-края към С-края). Вътре в α-спиралата не се образува кухина, тъй като цялото пространство е изцяло заето от групи от пептидни връзки и α-въглеродни атоми. На повърхността на α-спиралата има странични радикали на аминокиселини, които могат да взаимодействат както помежду си, така и с вещества от околната среда.

Повечето от известните протеини образуват α-спирала, в която спираловидното усукване на полипептидната верига се извършва по посока на часовниковата стрелка. Изчисленията показват, че има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата, а ходът на спиралата, когато веригата е удължена с един аминокиселинен остатък, е 0,15 nm. Диаметърът на условната цилиндрична повърхност, върху която са разположени α-въглеродните атоми на аминокиселинните радикали, е 1,01 nm ( ориз. 7).

Спиралната конфигурация на вторичната структура е в основата на фибриларните протеини, като протеина на косата, вълната, перата, рогата - кератин. Дължината на спиралните участъци на глобуларните протеини обаче е малка и обикновено възлиза на няколко завъртания (3-4 завъртания на α-спиралата). Спирализацията на полипептидната верига възниква, когато остатъците от α-аланин, левцин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, метионин, хистидин, аспарагин, глутамин и валин са групирани в определен участък от нея.

Доста често в структурата на глобуларните протеини има завои и бримки, които завъртат пептидната верига под определен ъгъл. Най-характерната форма на такава структура е т. нар. b-завой, който завърта пептидната верига на 180˚. Обикновено b-фолдът включва 3-4 аминокиселинни остатъка, ключът от които е аминокиселинният остатък на глицин.

Пролиновите аминокиселинни остатъци причиняват счупване в получената α-спирала с отклонение от оста на спиралата под ъгъл 20˚-30˚. Това се обяснява с факта, че азотът на пролина, който е част от структурата на пептидните групи, не е свързан с водородния атом и следователно не образува водородна връзка.

Има аминокиселини, които въз основа на структурата на радикала образуват друг тип вторична структура (серин, изолевцин, треонин, лизин, аргинин, аспарагинова и глутаминова киселини), тя се нарича b-структура. В b-структурата се образуват водородни връзки между CO- и NH-групи, разположени в съседни сегменти на полипептидната верига, които имат успоредна или противоположна ориентация; в съответствие с това b-структурите се наричат ​​още паралелни или антипаралелни.

В две съседни вериги, образуващи b-структурата, половината от CO- и NH-групите участват в образуването на водородни връзки, което е свързано с редуването на пространственото разположение на аминокиселинните радикали. Страничните радикали на съседните аминокиселинни остатъци са разположени в транс-позиция по отношение на пептидната група, следователно всяка втора пептидна група участва в образуването на водородни връзки със съседната полипептидна верига. Останалите свободни CO и NH групи могат да образуват водородни връзки с подобни групи на друга верига от противоположната страна, а тя със следващата пептидна верига и т.н. Така няколко пептидни вериги (2-10) до 8 аминокиселинни остатъка по всяка на веригите, а някои дори повече.

Радикалите на аминокиселинните остатъци, излизащи в противоположни посоки от всяка полипептидна верига, образуват повърхности с нагъната структура. Определят се гънките на тези повърхности

ъгли на свързване на α-въглеродни атоми на аминокиселинни остатъци (фиг. 8). Много често повърхността на b-структурата се извива под определен ъгъл, образувайки супервторична структура.

Вторичната структура на полипептидите под формата на α-спирала и b-структури се отнася до структури, които периодично повтарят своите конфигурации в пространството, поради което се наричат ​​правилни структури. Въпреки това, в почти всяка протеинова молекула има региони с добре дефинирана пространствена конфигурация, но тя не се повтаря в други региони. Такива видове протеинова вторична структура се наричат неправилни структури.

Всеки протеин, в зависимост от първичната структура, която определя набора и последователността на аминокиселинните остатъци в неговите полипептидни вериги, има добре дефинирани групи от аминокиселини в отделни части на молекулата, които в зависимост от техните физикохимични параметри са способни да образуват един или друг вид вторична структура. Следователно в даден протеин, в съответствие с последователността на аминокиселините, на всяко място се реализира напълно специфичен тип вторична структура.

Известни са много малко протеини, които имат еднаква вторична структура във всички части на молекулата. Тези протеини включват кератин (структурен протеин на вълна, пера, рога) и колаген (протеин на сухожилията), които имат конфигурация на молекула α-спирала. Друг пример са копринените протеини (фиброин) и семената на канавалия (конканавалин А), които образуват предимно b-структури. По-голямата част от протеините образуват смесен тип вторична структура, включваща както α-спирала, така и b-структури и неправилни структури в специфични области на молекулата. Например в протеина миоглобин 79% от съставните му аминокиселинни остатъци образуват вторична структура под формата на α-спирала, 16% са в области с неправилна структура и 5% участват в образуването на b- завои. В растителния протеин папаин 28% от вторичната структура е представена от α-спирали, 14% от b-структури, 17% от b-извивки и 41% от неправилни структури.

Разрез на антипаралелна b-структура

График на паралелна b-структура

(стрелките показват посоките на полипептидните вериги)

Фигура 9 показва диаграма на възможното образуване на вторични структури в една от областите на полипептидната верига на ензимния протеин глицералдехид фосфат дехидрогеназа. Както може да се види от диаграмата, аминокиселинните последователности 9 ® 22, 33 ® 45, 78 ® 81, 85 ® 88, 95 ® 98, 100 ® 112, 129 ® 133 образуват спирална вторична структура, докато аминокиселинните последователности 1® 7, 26®32, 56®75, 90®94, 115®120, 126®128, 142® 147 образуват b-структури, други аминокиселинни остатъци участват в образуването на завои и неправилни структури.

ТРЕТИЧНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЦИ. Подреждането в пространството на всички атомни групи на полипептидна верига обикновено се нарича третична структура на протеинова молекула. За първи път концепцията за третичната структура на протеините е формулирана през 1958 г. от Д. Кендрю въз основа на рентгенов дифракционен анализ на пространствената конфигурация на миоглобиновия протеин, в резултат на което е възможно да се изясни триизмерна структура на този протеин.

В хода на по-нататъшни изследвания беше установено, че нековалентните взаимодействия между радикалите на аминокиселинните остатъци, разположени на повърхността на вторичните структури, както и дисулфидните връзки, произтичащи от взаимодействието на сулфхидрилни групи, играят важна роля в изграждането на третичната структура на протеина.

(-SH) цистеинови аминокиселинни остатъци. При образуването на третична структура се реализират три вида нековалентни взаимодействия: образуване на водородни връзки, електростатични и хидрофобни взаимодействия.

Водородните връзки свързват функционалните групи заедно.

странични вериги на аминокиселинни остатъци:

R-OH....O=C-R R-O....H-N-R R-C=O....H-N-R

OH H H NH 2 H

Наситеността на белтъчната молекула с водородни връзки е много висока - най-малко 90% от възможното им образуване. Важни за стабилизирането на третичната структура на протеините са и водородните връзки, които образуват групи от полипептиди с водни молекули, които образуват течната фаза на протеиновия разтвор.

Между заредените групи от аминокиселинни остатъци възникват сили на електростатично взаимодействие:

R-COO‾...H 3 N⁺-R

Образуването на компактна пространствена структура до голяма степен се улеснява от хидрофобни взаимодействия между неполярни групи от странични радикали на аминокиселини, които изграждат полипептидната верига. В резултат на хидрофобни взаимодействия водните молекули се отблъскват от повърхността на хидрофобните групи и последните се приближават една към друга, в резултат на което полипептидната верига се навива под формата на глобула. В този случай повечето от хидрофобните радикали са вътре в глобулата и по този начин са защитени от контакт с водните молекули, докато хидрофилните радикали, напротив, са на повърхността на протеиновата глобула, те образуват водородни връзки с водните молекули и стабилизират пространствената структура на протеина.

Аминокиселините с хидрофобни радикали включват глицин, левцин, изолевцин, валин, аланин, фенилаланин, цистеин, метионин. Хидрофилните радикали имат аминокиселинни остатъци от треонин, серин, триптофан, тирозин, аспарагин и аспарагинова киселина, глутамин и глутаминова киселина, лизин, хистидин.

Пространствената структура на полипептида, образувана в резултат на хидрофобни взаимодействия, има доста плътна опаковка, в резултат на което много често се нарича хидрофобно ядро ​​на протеиновата молекула. Около ядрото се образува обвивка от хидрофилни аминокиселинни остатъци, които могат да включват и хидрофобни радикали, които образуват хидрофобни изходи на повърхността на протеиновата глобула. Благодарение на образуването на такива структури се осигурява специфичността на взаимодействието на протеинова молекула с вещества от околната среда. Съставът на хидрофилната обвивка, заобикаляща хидрофобното ядро, също включва водни молекули, свързани с водородни връзки към полярните групи на протеиновата молекула.

В много протеини важен фактор за стабилизирането на третичната структура са дисулфидните връзки, които се образуват по време на взаимодействието на цистеинови остатъци по същия механизъм, както при образуването на глутатионови димери. Образуването на дисулфидни връзки обаче не е предпоставка за стабилността на третичната структура на протеина, тъй като са известни доста протеини, които образуват стабилна пространствена структура само поради нековалентни взаимодействия.

По време на образуването на третичната структура на протеина може да възникне не едно, а две или повече хидрофобни ядра, включително доста големи сегменти от една и съща полипептидна верига. Между тези ядра се образуват вдлъбнатини и кухини, които са от съществено значение за функционирането на протеина.

Третичната структура на полипептидите е изградена от елементи на вторичната структура. Така че в редица протеини третичната структура е представена само от α-спирали, които са разположени в пространството под формата на успоредни секции. В същото време са известни протеини, които са изградени главно от b-структури, нагънати в пространството под определен ъгъл. В много протеини обаче пространствената конфигурация на молекулата се формира под формата на смесени структури, включително определени комбинации от α-спирали и b-структури. В този случай доста често вътрешната част на полипептидната молекула е представена от b-структури, които са заобиколени от α-спирали на повърхността.

Фигура 10 показва третичната структура на ензимните протеини триоза фосфат изомераза и лизозим. В молекулата на триозофосфат изомераза в централната част са представени b-слоеве, които са заобиколени от α-спирали. В лизозима част от третичната структура (в горната част на фигурата) се формира под формата на b-структури, а другата част (в долната част на фигурата) е представена от α-спирали.

За естествено срещащи се протеини е установено строго съответствие между първичната и третичната структура на полипептидите. Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига определя нейната пространствена конфигурация. Този принцип се потвърждава в експерименти за изграждане на аминокиселинни последователности на полипептиди, способни да образуват пространствена структура от даден тип.

КВАТЕРНЕРНА СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЦИ. Много протеини са сложни молекули, образувани от нековалентното взаимодействие на два или повече полипептида, всеки от които има своя собствена третична структура. Такива протеини обикновено се наричат ​​олигомери, а полипептидите, които ги образуват, се наричат ​​полипептидни субединици на протеина. Методът на съвместно опаковане и разполагане в пространството на полипептидни субединици на олигомерни протеини се нарича кватернерна структура на протеина.

За първи път кватернерната структура на протеин е установена чрез рентгенов дифракционен анализ при изследване на пространствената конфигурация.

ции на молекулите на хемоглобина (Peruts M., 1959). В тези изследвания е установено, че молекулата на хемоглобина се състои от четири субединици: две α-полипептидни вериги от по 141 аминокиселинни остатъка всяка и две b-вериги от 146 аминокиселинни остатъка всяка. Хемоглобиновите субединици са разположени в пространството симетрично, заемайки върховете на тетраедричната структура (фиг. 11).

В молекулата на хемоглобина има по-силно взаимодействие между различни субединици и относително по-слаба връзка между подобни субединици, в резултат на което се образуват доста стабилни димери на различни субединици (ab), от които вече се формира структурата на тетрамерна молекула поради по-слаби взаимодействия. Този ред на взаимодействие на хемоглобиновите субединици води до образуването на напълно същия тип молекули a 2 b, докато други комбинации от субединици са нестабилни.

Ако природата на взаимодействието между всички субединици на олигомерен протеин е една и съща, тогава могат да възникнат молекули с различен набор от полипептиди. Например, в тетрамер, чиито молекули са образувани от два вида субединици А и В, се образуват олигомери със следния състав: A 4 , A 3 B , A 2 B 2 , AB 3 , AB 4 . Всички те са структурно подобни протеини, които изпълняват една и съща функция в тялото. Молекулите на олигомерен протеин, изградени от различни полипептидни субединици и изпълняващи една и съща биологична функция, обикновено се наричат ​​множество молекулни форми или изоформи на даден протеин.

Свързването на полипептидни субединици в олигомерни молекули възниква поради нековалентни взаимодействия. Важна роля играят водородните връзки, които се образуват между припокриващи се елементи на b-структури, които изграждат протеинови субединици, както и в резултат на взаимодействието на аминокиселинни радикали, имащи групи:

COOH, -OH, \u003d NH, -NH 2.

При разглеждане на третичната структура на протеините беше показано, че повърхностната обвивка, заобикаляща хидрофобното ядро, също съдържа много хидрофобни аминокиселинни радикали, които в резултат на приближаването на повърхностите на третичните структури на двете субединици влизат в хидрофобни взаимодействия, което има значителен принос за образуването на кватернерната структура на протеините. Освен това при някои протеини хидрофобните взаимодействия са основните фактори за формирането на тяхната кватернерна структура. Например редица регулаторни протеини имат характерни последователности от аминокиселинни остатъци, в които хидрофобният левцинов радикал се среща с определена честота (в една и съща позиция на всеки 2 завъртания на α-спиралата). В резултат на взаимодействието на две субединици възниква хидрофобната комбинация от техните спирални конфигурации и възниква образуването на двойна спирала, свързваща тези субединици в една молекула. Този тип хидрофобно взаимодействие между протеиновите полипептиди се нарича "левцинови бримки".

Важни фактори при формирането на кватернерната структура на протеините

са електростатични взаимодействия между заредени групи от съседни субединици, представени от радикали на дикарбоксилни (аспарагинова и глутаминова киселини) и диаминомонокарбоксилни (лизин, аргинин) киселини. Така в резултат на съвместното действие на всички тези фактори се образува достатъчно стабилна пространствена структура на олигомерната белтъчна молекула.

Най-често кватернерната структура на протеините е представена от димери, тримери, тетрамери и хексамери, въпреки че са известни протеини, съдържащи 8, 12, 24 или повече субединици в молекула. Биологичната роля на кватернерната структура на протеините е, че чрез комбиниране на относително малки структурни елементи е възможно да се образуват по-сложни структури, които осигуряват на протеина по-голяма лабилност, способността да изпълнява специфична биологична функция и възможността за комбиниране на няколко функционално активни центрове в една пространствена структура.

КОНФОРМАЦИЯ НА БЕЛТЪЧНИТЕ МОЛЕКУЛИ

В клетките на живия организъм при определена температура, pH и концентрация на физиологичната среда протеиновите молекули образуват най-термодинамично стабилната пространствена структура при тези условия, което гарантира, че протеинът изпълнява своята биологична функция. Тази пространствена структура се нарича нативна конформация-цияпротеинова молекула.

Когато физиологичните условия се променят, протеиновите молекули могат обратимо да променят естествената си конформация и тяхната биологична активност също се променя. Обратимите промени в нативната конформация на протеините (преструктуриране на тяхната пространствена структура) са важни за регулирането на ензимната активност, транспорта на йони и метаболити през мембраните и регулирането на пропускливостта на клетъчната мембрана.

Както бе споменато по-рано, образуването на пространствената структура на протеините се определя от генетично определена последователност на свързване на аминокиселинни остатъци в полипептидни вериги. Следователно естествената конформация на протеин зависи от неговата първична структура. Но в същото време образуването на естествена конформация на протеин изисква целия набор от фактори на вътрешната физиологична среда на дадена клетка (определено рН, наличие на определени йони и други кофактори).

Изграждането на пространствената структура на протеиновата молекула се осъществява по време на нейния синтез, тъй като полипептидната верига се удължава, което вероятно предопределя последователността на взаимодействие на групите по време на образуването на вторичната и третичната структура на синтезирания полипептид. Специални експерименти показват, че протеиновата молекула съдържа аминокиселинни остатъци, които са активни инициатори на нековалентни взаимодействия, които улесняват образуването на междинни структури по време на прехода на протеина към нативната конформация.

Специализираните протеини участват в правилното изграждане на пространствената структура на протеиновите молекули - придружители. Особено много от тези протеини се синтезират при стресови условия. Те образуват комплекси с полипептидни вериги, предотвратявайки тяхното агрегиране при образуването на вторични и третични структури. Една от областите на протеина шаперон се свързва нековалентно с разгънатата полипептидна верига, а другата свързва АТФ. При хидролиза на АТФ шаперонът преминава в друго конформационно състояние и неговият комплекс с полипептида, който образува пространствената структура, се разпада.

Известни са и други белтъци – катализатори за образуване на пространствената структура на полипептидите. И така, в клетките на висшите организми е открит ензим протеинова дисулфидна изомераза, катализирайки правилното образуване на дисулфидни връзки по време на образуването на третичната структура на полипептидите. Това е димерен протеин, съдържащ цистеинови аминокиселинни остатъци в активния център.

При изграждането на нативната конформация на протеин, ограничаващата скоростта стъпка може да бъде преходът на групи от пептидни връзки от цис- в транс- конфигурация. Преминава особено бавно цис-транс-изомеризация на групите на пептидната връзка, образувани от имино групата на пролина. За да се ускорят такива трансформации в клетките на организмите, има специален ензим навес-цис-транс-изомераза.

Характерните черти на пространствената конфигурация на хомоложни протеинови молекули, които изпълняват една и съща функция в различни организми, се определят от наличието на едни и същи аминокиселинни остатъци в ключови позиции, които силно влияят върху конформацията на молекулата, докато различни аминокиселинни остатъци могат да бъдат разположени в други позиции. Но те имат по-слаб ефект върху конформацията на молекулата.

Мембранните протеини имат много характерна структура, която като правило съдържа трансмембранни фрагменти под формата на α-спирали; екстрамембранните полипептиди се отклоняват от тях, осигурявайки комуникация с околната физиологична среда. Трансмембранните полипептидни фрагменти могат също да бъдат образувани под формата на b-структури. Основните функции на мембранните протеини са транспортирането на молекули и йони през мембраната, междуклетъчните взаимодействия, образуването на йонни канали, предаването на външни сигнали към клетката и др.

Под въздействието на силни фактори (висока температура, екстремни стойности на pH, наличие на катиони на тежки метали, използване на органични разтворители и детергенти) системата от водородни връзки, електростатичните и хидрофобните взаимодействия в протеиновите молекули могат да бъдат нарушени, което причинява значителна промяна в тяхната вторична и третична структура, водеща до загуба на нативната конформация. В същото време протеинът вече не може да изпълнява биологичната си функция. Необратимата промяна в пространствената структура на протеиновите молекули, която е придружена от загуба на техните естествени свойства, се нарича денатурацияпротеини.

Добър пример за денатурация е термичната денатурация на протеини. С повишаване на температурата амплитудата на атомните вибрации се увеличава, което води до разкъсване на водородните връзки и отслабване на електростатичните взаимодействия в протеиновите молекули, което води до необратима коагулация и утаяване на протеини от разтвора. Повечето протеини се денатурират при 70–80˚C. Въпреки това, някои протеини се характеризират с доста висока термична стабилност. Например, ензимите на термофилните бактерии запазват своята каталитична активност при температура 80˚C.

Известни са вещества, които стабилизират нативната структура на протеиновите молекули и тяхното присъствие в разтвор повишава температурата на денатурация на протеина. Тези вещества включват водоразтворими соли, съдържащи калциеви катиони (Ca 2+).

Протеинова денатурация може да настъпи в силно кисела или силно алкална среда. В силно кисела среда дисоциацията на карбоксилните групи на аминокиселинните радикали на дикарбоксилните киселини е почти напълно потисната и зарядът на протеиновата молекула се определя от положителните заряди на радикалите на диаминомонокарбоксилната киселина, чието взаимно отблъскване причинява разрушаването на водородни връзки и отслабване на електростатичните взаимодействия, които стабилизират третичната структура на молекулата. В резултат на това протеините губят естествената си конформация и се подлагат на коагулация (утаяване).

В силно алкална среда (pH>11) положителният заряд на радикалите на диаминомонокарбоксилната киселина се губи и зарядът на протеиновата молекула се определя от отрицателните заряди на карбоксилните групи на дикарбоксилните аминокиселини, чието взаимно отблъскване причинява разрушаването на водородните връзки и отслабването на електростатичните взаимодействия в молекулата, в резултат на което се наблюдава значителна промяна в пространствената структура и денатурация на протеина.

Силен денатуриращ ефект имат катионите на тежките метали, трихлороцетната, перхлорната, волфрамовата и някои други киселини, които образуват неразтворими соли с протеините.

Някои органични разтворители (алкохол, ацетон, формамид) могат да взаимодействат с хидрофобните радикали на аминокиселинните остатъци на протеините и с водните молекули, причинявайки отслабване на хидрофобните взаимодействия и разкъсване на водородни връзки, които стабилизират третичната структура на полипептидите, което води до денатурация на протеинови молекули.

Установено е, че денатурирането на протеини в разтвор или във влажно състояние става много по-лесно и по-бързо, отколкото в изсушено състояние, което се използва при разработването на технологии за сушене на биологичен материал и различни растителни продукти (зърна, тестени изделия, зеленчуци и плодове). Информацията за денатурацията на протеините също се взема предвид при печене на хляб и сладкарски изделия, приготвяне на консерви и други хранителни продукти.

Това са биополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселиниса органични съединения с ниско молекулно тегло, съдържащи карбоксилни (-COOH) и аминови (-NH2) групи, които са свързани към един и същ въглероден атом. Към въглеродния атом е прикрепена странична верига - радикал, който придава на всяка аминокиселина определени свойства.

Повечето аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален. Има обаче и основни аминокиселини- с повече от една аминогрупа, както и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група.

Известно е, че в живите организми се срещат около 200 аминокиселини, но само 20 от тях са част от протеините. Това са т.нар основенили протеиногененаминокиселини.

В зависимост от радикала основните аминокиселини се делят на 3 групи:

1. Неполярни (аланин, метионин, валин, пролин, левцин, изолевцин, триптофан, фенилаланин);
2. Полярни незаредени (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3. Заредени (аргинин, хистидин, лизин - положителни; аспарагинова и глутаминова киселина - отрицателни).

Страничните вериги на аминокиселините (радикал) могат да бъдат хидрофобни и хидрофилни и да придават на протеините съответните свойства.

В растенията всички необходими аминокиселини се синтезират от първичните продукти на фотосинтезата. Човекът и животните не са в състояние да синтезират редица протеиногенни аминокиселини и трябва да ги приемат готови с храната. Такива аминокиселини се наричат ​​незаменими. Те включват лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и хистидин са незаменими за децата.

В разтвор аминокиселините могат да действат както като киселини, така и като основи, тоест те са амфотерни съединения. Карбоксилната група (-COOH) може да отдаде протон, функционирайки като киселина, а аминогрупата (-NH2) може да приеме протон, като по този начин проявява свойствата на основа.

Аминогрупата на една аминокиселина може да реагира с карбоксилната група на друга аминокиселина. Получената молекула е дипептид, а -CO-NH- връзката се нарича пептидна връзка.

В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия край е свободна карбоксилна група. Поради това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако много аминокиселини (повече от 10) се комбинират по този начин, тогава полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много алигопептиди са хормони. Това са окситоцин, вазопресин, тиролиберин, тиротропин и др. Олигопептидите също включват брадикидин (болков пептид) и някои опиати („естествени лекарства“ на човек), които изпълняват функцията за облекчаване на болката. Приемането на наркотици разрушава опиатната система на тялото, така че наркоманът без доза наркотици изпитва 1 силна болка - „оттегляне“, която обикновено се облекчава от опиати.

Олигопептидите включват някои антибиотици (напр. грамицидин S).

Много хормони (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), Антибиотици (например грамицидин А), токсини (например дифтериен токсин) са полипептиди.

Протеините са полипептиди, чиято молекула включва от 50 до няколко хиляди аминокиселини с молекулно тегло над 10 000.

Всеки протеин има своя собствена специална пространствена структура в определена среда. При характеризиране на пространствената (триизмерна) структура се разграничават четири нива на организация на протеиновите молекули.

Първична структура- последователността на аминокиселините в полипептидната верига. Първичната структура е специфична за всеки протеин и се определя от генетичната информация, т.е. зависи от последователността на нуклеотидите в областта на ДНК молекулата, която кодира даден протеин. Всички свойства и функции на протеините зависят от първичната структура. Замяната на една аминокиселина в състава на протеиновите молекули или промяната в тяхното местоположение обикновено води до промяна във функцията на протеина. Тъй като протеините съдържат 20 вида аминокиселини, броят на опциите за техните комбинации в основата и пептидната верига е наистина неограничен, което осигурява огромен брой видове протеини в живите клетки.

В живите клетки протеиновите молекули или техните отделни участъци не са удължена верига, а са усукани в спирала, наподобяваща удължена пружина (това е така наречената α-спирала) или сгъната в нагънат слой (β-слой). вторична структуравъзниква в резултат на образуването на водородни връзки между групите -CO - и -NH 2 на две пептидни връзки в една полипептидна верига (спирална конфигурация) или между две полипептидни вериги (нагънати слоеве).

Кератиновият протеин има напълно α-спирална конфигурация. Това е структурен протеин на косата, вълната, ноктите, ноктите, клюна, перата и рогата. Спиралната вторична структура е характерна, в допълнение към кератина, за такива фибриларни (нишковидни) протеини като миозин, фибриноген, колаген.

В повечето протеини спиралните и неспиралните участъци на полипептидната верига са нагънати в триизмерно образувание със сферична форма - глобула (характерна за глобуларните протеини). Глобула с определена конфигурация е третична структуракатерица. Третичната структура се стабилизира чрез йонни, водородни връзки, ковалентни дисулфидни връзки (които се образуват между серните атоми, изграждащи цистеина), както и хидрофобни взаимодействия. Хидрофобните взаимодействия са най-важни при формирането на третичната структура; В същото време протеинът се сгъва по такъв начин, че неговите хидрофобни странични вериги са скрити вътре в молекулата, т.е. те са защитени от контакт с вода, а хидрофилните странични вериги, напротив, са изложени навън.

Много протеини с особено сложна структура се състоят от няколко полипептидни вериги, държани заедно в молекула поради хидрофобни взаимодействия, както и с помощта на водородни и йонни връзки - има кватернерна структура. Такава структура присъства например в глобуларния протеин на хемоглобина. Молекулата му се състои от четири отделни полипептидни субединици (протомери), разположени в третичната структура, и небелтъчна част - хем. Само в такава структура хемоглобинът може да изпълнява своята транспортна функция.

Под въздействието на различни химични и физични фактори (третиране с алкохол, ацетон, киселини, основи, висока температура, облъчване, високо налягане и др.), Третичната и кватернерната структура на протеина се променя поради разкъсване на водородни и йонни връзки . Процесът на разрушаване на естествената (естествена) структура на протеина се нарича денатурация. В този случай се наблюдава намаляване на разтворимостта на протеина, промяна във формата и размера на молекулите, загуба на ензимна активност и т. н. Процесът на денатурация понякога е обратим, т.е. чрез спонтанно възстановяване на естествената структура на протеина. Този процес се нарича ренатурация. От това следва, че всички характеристики на структурата и функционирането на протеиновата макромолекула се определят от нейната първична структура.

Според химичния състав протеините се делят на прости и сложни. Да се простопротеините се състоят само от аминокиселини, труден- съдържащи белтъчна част и небелтъчна (простатна) - метални йони, въглехидрати, липиди и др. Простите протеини са кръвен серумен албумин, имуноглобулин (антитела), фибрин, някои ензими (трипсин) и др. Сложните протеини са всички протеолипиди и гликопротеини, хемоглобин, повечето ензими и др.

Функции на протеините

Структурни.

Протеините са част от клетъчните мембрани и клетъчните органели. Стените на кръвоносните съдове, хрущялите, сухожилията, косата, ноктите, ноктите при висшите животни се състоят главно от протеини.

Каталитичен (ензимен).

Протеиновите ензими катализират всички химични реакции в тялото. Те осигуряват разграждането на хранителните вещества в храносмилателния тракт, въглеродната фиксация по време на фотосинтезата, реакциите на матричен синтез и др.

транспорт.

Протеините са в състояние да прикрепят и пренасят различни вещества. Кръвните албумини транспортират мастни киселини, глобулините - метални йони и хормони. Хемоглобинът пренася кислород и въглероден диоксид.

Протеиновите молекули, които изграждат плазмената мембрана, участват в транспорта на вещества към и извън клетката.

Защитен.

Осъществява се от имуноглобулини (антитела) на кръвта, които осигуряват имунната защита на организма. Фибриногенът и тромбинът участват в съсирването на кръвта и предотвратяват кървенето.

Контрактилен.

Осигурява се от движението един спрямо друг на нишките на актинови и миозинови протеини в мускулите и вътре в клетките. Плъзгането на микротубулите, изградени от белтъка тубулин, се обяснява с движението на ресничките и флагелите.

Регулаторен.

Много хормони са олигопептиди или протеини, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропен хормон и др.

Рецептор.

Някои протеини, вградени в клетъчната мембрана, могат да променят структурата си под въздействието на външната среда. Така се получават сигнали от външната среда и информацията се предава на клетката. Пример би бил фитохром- фоточувствителен протеин, който регулира фотопериодичния отговор на растенията, и опсин- компонент родопсин, пигмент, открит в клетките на ретината.

Здравейте скъпи читатели. Аз съм с вас, Галина Баева, и днес ще говорим за структурата и функциите на протеиновите молекули.

Защо е необходим този протеин? Можем ли без него?

Не, няма да го направим. Брадатият основател на диалектическия материализъм Фридрих Енгелс е казал: животът е начин на съществуване на белтъчните тела. С други думи, протеинът е живот, няма протеин - уви, ах. Обикновено протеинът е 50%, тези. половината от сухата маса на клетката, а от сухата маса на човешкото тяло те варират от 45% .

Структурните характеристики на протеините им позволяват да проявяват различни свойства, което определя техните разнообразни биологични функции.

Протеините иначе се наричат ​​протеини, те са едно и също.

Какво правят протеините в тялото?

1. Протеините са градивните елементи на нашето тяло. Те са структурни елементи на клетъчните мембрани (липопротеини, гликопротеини) и извънклетъчните структури. Колагенът образува сухожилията, той също е отговорен за еластичността на кожата, кератинът образува косата и ноктите.
2. Протеините транспортират основни елементи в тялото. Хемоглобинът пренася кислород от белите дробове до всички органи и тъкани и от тях отнема въглероден диоксид, протеинът албумин пренася мастни киселини, а специалните протеини пренасят холестерола. Клетъчните мембрани съдържат протеини, които осигуряват преноса на определени вещества и йони от клетката в извънклетъчното пространство и обратно.
3. Хормоните - специални вещества, които регулират метаболитните процеси - имат протеинова природа. Например, хормонът инсулин пренася захарта от кръвната плазма в клетките.
4. Протеините предпазват организма от чужди агенти. Гама-глобулините неутрализират микробите, интерфероните потискат възпроизводството на вируси. Фибринът спира кървенето.
5. Протеините осигуряват свиване на двигателните мускули и други съкращаващи се тъкани. Актинът и миозинът са част от мускулите на тялото, тропонинът, тропомиозинът са част от мускулите на сърцето.
6. Протеините приемат сигнали от външната среда и предават команди на клетката. Под въздействието на факторите на околната среда сигналните протеини променят своята третична структура, което от своя страна задейства верига от биохимични процеси. Така родопсинът реагира на светлината, превръщайки светлинната енергия в електрическа, която чрез нервните клетки се предава в мозъка, където се формира зрителен образ.
7. Протеините са ензими - катализатори, поради които при ниски температури (37 0 С) могат да протичат биохимични реакции.
8. Протеини - регулатори включват и изключват клетъчните гени, като по този начин потискат или активират биохимичните процеси.
9. Протеините, като правило, не се натрупват в тялото, с изключение на яйчния албумин и млечния казеин. В тялото няма излишни протеини. Въпреки това, те могат да се комбинират с други вещества и микроелементи, предотвратявайки отстраняването им от тялото. Така феритинът образува комплекс с желязото, освободено при разграждането на хемоглобина, и го включва отново в биологичните процеси.
10. Протеините могат да осигурят енергия. При разграждането на 1 g протеин се отделят 4 kcal (17,6 kJ). Като източник на енергия протеините се използват при изчерпване на други, нормативни източници - въглехидрати и мазнини. Перифразирайки Д. И. Менделеев, можем да кажем, че удавянето с протеини е като удавяне с банкноти, толкова са ценни за тялото.

Каква е молекулата на живота?

Това е дълга верига, т.е. полимер, състоящ се от мономери - аминокиселини. Защо аминокиселини? Тъй като всяка молекула има C-O-OH опашка от органична киселина и NH2 амино група. В полимерната верига всеки мономер – аминокиселина прикрепя киселинния си остатък към аминогрупата на друг мономер, получава се силна връзка, т.нар. пептид.

Понятията протеин и пептид са близки, но не и еквивалентни. Пептидите обикновено се наричат ​​определена последователност от аминокиселинни остатъци. Изолират се олигопептиди - къси вериги от 10-15 аминокиселини и полипептиди - дълги вериги от последователности на аминокиселини. Протеинът е полипептид, който има специална форма на пространствена организация.

Чрез нанизване на аминокиселини като мъниста в огърлица, a първична структура на протеинтези. последователност от аминокиселинни остатъци.\

В космоса протеинът не съществува под формата на удължена нишка, а се извива в спирала, т.е. форми вторична структура.

Спиралата се превръща в топка - глобула, това вече е третична структура на протеина.

Някои протеини (не всички) имат кватернерна структура, съчетаващ в състава си няколко молекули, всяка със своя първична, вторична и третична структура.

Защо трябва да знаете? Тъй като храносмилането и асимилацията на протеина зависи пряко от неговата структура: колкото по-плътен е протеинът в състава на хранителния продукт, толкова по-трудно е той да се смила, толкова повече енергия трябва да се изразходва за неговото асимилиране.

Разпадането на връзките в белтъчната молекула се нарича денатурация. Денатурацията може да бъде обратима, когато протеинът възстановява структурата си, и необратима. Протеините претърпяват необратима денатурация, включително и при излагане на високи температури - за човек тя е над 42 0 С, поради което треската е животозастрашаваща.

Подлагаме протеините на контролирана денатурация по време на процеса на готвене, когато готвим месо или риба, варим мляко, пържим или варим яйца, варим зърнени храни и печем хляб. При лека температурна експозиция протеините с нарушени връзки стават по-достъпни за храносмилателните ензими и се усвояват по-добре от тялото. При продължително и сурова температурна експозиция - пържене на дървени въглища, продължително варене - настъпва вторична денатурация на протеина с образуване на несмилаеми съединения.

Аминокиселини

Има повече от двеста различни аминокиселини, но само двадесет постоянно се намират в състава на протеини - полимери. Тези 20 "магически" аминокиселини са разделени на две неравни групи: несъществени, т.е. тези, които могат да бъдат произведени от самия организъм, и незаменими (есенциални), те не се произвеждат от човешкото тяло и трябва да ги набавяме с храната непременно.

Неесенциалните аминокиселини включват: аланин, аргинин, аспаргин, аспарагинова киселина, глицин, глутамин, глутаминова киселина, пролин, серин, тирозин, цистин.

Есенциални аминокиселини: валин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, трионин, триптофан, фенилаланин

За децата есенциалните аминокиселини са аргинин и хистидин.

Аминокиселините ще бъдат отделна публикация.

Класификация на протеините

Пълният протеин съдържа всички необходими аминокиселини в състава си, а непълният протеин, съответно, не съдържа никакви аминокиселини.

За изграждането на всички телесни протеини е важно не само наличието на всички аминокиселини, но и тяхното съотношение в хранителния продукт. Оптимална е храната, която е най-близка по аминокиселинен състав до протеините на човешкото тяло. Ако една аминокиселина липсва, други аминокиселини не могат да бъдат използвани от тялото, освен това, за да компенсират недостига, техните собствени протеини ще започнат да се разграждат, предимно протеини - ензими, участващи в процесите на биосинтеза, и мускулни протеини. В условията на дефицит на една или друга незаменима аминокиселина, други аминокиселини се оказват в излишък, въпреки че този излишък е относителен. Разлагащите се мускулни протеини образуват силно токсични метаболитни продукти и интензивно се отделят от тялото, създавайки отрицателен азотен баланс.Човек започва да отслабва, въпреки че може искрено да вярва, че всичко е наред с храненето му.

Според произхода си протеините се делят на животински и растителни.

Животинските протеини включват протеини от яйца, мляко и млечни продукти, риба и морски дарове, месо от животни и птици.

Растителните протеини включват протеини от зърнени храни, бобови растения, ядки и гъби.

Храната се счита за протеин, ако съдържа най-малко 15% протеин.

Всички животински протеини са пълноценни, т.е. съдържа пълен набор от аминокиселини. Повечето растителни протеини са непълни.

При недостатъчен прием на протеини от храната в организма се развиват дегенеративни процеси, свързани с невъзможността да изпълнява необходимите функции. На първо място, имунитетът страда. Човек става предразположен към вирусни и бактериални инфекции, болестите стават продължителни, хронични. Косата започва да пада, кожата става отпусната, набръчкана. Страда волевата сфера, апатията обхваща човек, пълното нежелание да се направи каквото и да било, присъединява се депресия. Мускулната маса намалява, метаболизмът се забавя. Започват проблеми с храносмилането, т.нар. "синдром на раздразнените черва", когато храненето е придружено от метеоризъм, диарията се заменя със запек и обратно. Репродуктивната функция е потисната, менструацията спира при жените. В тежки случаи започват структурни промени в органите и тъканите, видимо изтощение. Протеиновият глад при децата води до умствена изостаналост.

Тежкият протеинов глад в наше време в цивилизованите страни, в това число и нашата страна, ако изключим заболявания като туберкулоза или онкология, се среща при хора, практикуващи луди гладни диети в маниакално желание да отслабнат.

Последното съобщение се отнасяше до Анджелина Джоли, тя беше хоспитализирана с тегло 35 кг - така откриха съветските освободители на затворници от нацистки концентрационни лагери. Малко вероятно е живите скелети да са били примери за красота.

Въпреки това, липсата на протеин не е толкова рядко състояние, поради нездравословен хранителен модел, който се е развил поради относително високата цена на протеиновите продукти. В стремежа си да спестят пари, хората преминават към въглехидратно-мазнинна диета с консумация на дефектни растителни протеини. Своя принос имат полуфабрикатите от сурогати и небелтъчните продукти. Така че човек, който купува готови котлети, колбаси, колбаси, може искрено да вярва, че консумира достатъчно протеин. Не се заблуждавайте.

В следващата статия ще научите колко и какви протеини са необходими на човек, за да остане здрав.

Оставете коментари, споделяйте информация в социалните мрежи. Галина Баева.

Структурата на протеиновите молекули. Връзка на свойствата, функциите и активността на белтъците с тяхната структурна организация (специфичност, видова принадлежност, ефект на разпознаване, динамичност, ефект на кооперативно взаимодействие).

катерици - Това са високомолекулни азотсъдържащи вещества, състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Протеините иначе се наричат ​​протеини;

Простите протеини са изградени от аминокиселини и при хидролиза се разпадат съответно само на аминокиселини. Комплексните протеини са двукомпонентни протеини, които се състоят от някакъв прост протеин и непротеинов компонент, наречен простетична група. По време на хидролизата на сложни протеини, в допълнение към свободните аминокиселини, се освобождава непротеиновата част или нейните разпадни продукти. Простите протеини, от своя страна, се разделят въз основа на някои условно избрани критерии на няколко подгрупи: протамини, хистони, албумини, глобулини, проламини, глутелини и др.

Класификацията на сложните протеини се основава на химическата природа на техния небелтъчен компонент. В съответствие с това има: фосфопротеини (съдържат фосфорна киселина), хромопротеини (те включват пигменти), нуклеопротеини (съдържат нуклеинови киселини), гликопротеини (съдържат въглехидрати), липопротеини (съдържат липиди) и металопротеини (съдържат метали).

3. Структура на протеина.

Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига на протеиновата молекула се нарича първична структура на протеина. Първичната структура на протеина, в допълнение към голям брой пептидни връзки, обикновено съдържа и малък брой дисулфидни (-S-S-) връзки. Пространствената конфигурация на полипептидната верига, по-точно вида полипептидна спирала, определявтори протеинова структура, то е представено в предимно α-спирала,който е фиксиран чрез водородни връзки. третична структура-полипептидна верига, изцяло или частично навита, разположена или опакована в пространството (в глобула). Известната стабилност на третичната структура на протеина се осигурява от водородни връзки, междумолекулни сили на Ван дер Ваалс, електростатично взаимодействие на заредени групи и др.

Кватернерна протеинова структура - структура, състояща се от определен брой полипептидни вериги, заемащи строго фиксирана позиция една спрямо друга.

Класическият пример за протеин с кватернерна структура е хемоглобин.

Физични свойства на протеините:разтвори с висок вискозитет,

незначителна дифузия, голям капацитет на набъбване, оптична активност, подвижност в електрическо поле, ниско осмотично налягане и високо онкотично налягане, способност за абсорбиране на UV лъчи при 280 nm, подобно на аминокиселините, са амфотерни поради наличието на свободни NH2- и COOH- групи и се характеризират съответно с всички св. ви киселини и основи. Имат изразени хидрофилни свойства. Техните разтвори имат много ниско осмотично налягане, висок вискозитет и малка дифузност. Протеините са способни да набъбват в много голяма степен. Феноменът на разсейване на светлината, който е в основата на количественото определяне на протеини чрез нефелометрия, е свързан с колоидното състояние на протеините.

Протеините са способни да адсорбират нискомолекулни органични съединения и неорганични йони на повърхността си. Това свойство определя транспортните функции на отделните протеини.

Химични свойства на протеинитеса разнообразни, тъй като страничните радикали на аминокиселинните остатъци съдържат различни функционални групи (-NH2, -COOH, -OH, -SH и др.). Характерна реакция за протеините е хидролизата на пептидните връзки. Поради наличието на амино и карбоксилни групи, протеините имат амфотерни свойства.

Денатурация на протеини- разрушаване на връзки, които стабилизират кватернерните, третичните и вторичните структури, което води до дезориентация на конфигурацията на протеиновата молекула и придружено от загуба на естествени свойства.

Има физични (температура, налягане, механично въздействие, ултразвуково и йонизиращо лъчение) и химични (тежки метали, киселини, основи, органични разтворители, алкалоиди) фактори, които причиняват денатурация.

Обратният процес е ренатурация, тоест възстановяване на физикохимичните и биологичните свойства на протеина. Ренатурацията не е възможна, ако е засегната първичната структура.

Повечето протеини денатурират при нагряване с разтвор над 50-60 ° C. Външните прояви на денатурация се свеждат до загуба на разтворимост, особено в изоелектричната точка, увеличаване на вискозитета на протеиновите разтвори, увеличаване на количеството свободни функционални SH-rpypp и промяна в естеството на разсейването на рентгеновите лъчи, глобули от нативни протеинови молекули и образуват произволни и неподредени структури.

контракционна функция.актинът и миозинът са специфични протеини на мускулната тъкан. структурна функция.фибриларни протеини, по-специално колаген в съединителната тъкан, кератин в косата, ноктите, кожата, еластин в съдовата стена и др.

хормонална функция.Редица хормони са представени от протеини или полипептиди, като хормони на хипофизната жлеза, панкреаса и др. Някои хормони са производни на аминокиселини.

Хранителна (резервна) функция.резервни протеини, които са източници на хранене за плода.Основният протеин на млякото (казеин) също изпълнява главно хранителна функция.

Биологични функции на протеините. Разнообразие на протеини по отношение на структурна организация и биологична функция. Полиморфизъм. Разлики в протеиновия състав на органите и тъканите. Промени в състава в онтогенезата и при заболявания.

- Степен на трудностБелтъчните структури се делят на прости и сложни. просто или еднокомпонентен протеините се състоят само от протеиновата част и при хидролизиране дават аминокиселини. Да се труден или двукомпонентен включват протеини, вв чийто състав влизат белтък и допълнителна група от небелтъчно естество, т.нар протезен. ( липиди, въглехидрати, нуклеинови киселини могат да действат); съответно сложните протеини се наричат ​​липопротеини, гликопротеини, нуклеопротеини.

- според формата на белтъчната молекулапротеините се разделят на две групи: фибриларни (фиброзни) и глобуларни (корпускулярни). фибриларни протеини характеризиращи се с високо съотношение на тяхната дължина към диаметър (няколко десетки единици). Техните молекули са нишковидни и обикновено са събрани в снопове, които образуват влакна. (те са основните компоненти на външния слой на кожата, образуващи защитните обвивки на човешкото тяло). Те също така участват в образуването на съединителната тъкан, включително хрущяли и сухожилия.

По-голямата част от естествените протеини са глобуларни. За глобуларни протеини характеризиращ се с малко съотношение на дължината към диаметъра на молекулата (няколко единици). Имайки по-сложна конформация, глобуларните протеини също са по-разнообразни.

-Във връзка с конвенционално избрани разтворителиразпределя албуминииглобулини. Албумини разтварят се много добре ввода и концентрирани солеви разтвори. Глобулининеразтворим във вода и вразтвори на соли с умерена концентрация.

--Функционална класификация на протеинитенай-задоволителен, тъй като се основава не на случаен знак, а на изпълнявана функция. Освен това е възможно да се разграничи сходството на структурите, свойствата и функционалната активност на специфични протеини, включени във всеки клас.

каталитично активни протеини Наречен ензими.Те катализират почти всички химични трансформации в клетката. Тази група протеини ще бъде разгледана подробно в глава 4.

Хормони регулират метаболизма в клетките и интегрират метаболизма в различни клетки на тялото като цяло.

Рецептори селективно свързва различни регулатори (хормони, медиатори) на повърхността на клетъчните мембрани.

Транспортни протеини осъществяват свързването и транспортирането на вещества между тъканите и през клетъчните мембрани.

Структурни протеини . На първо място, тази група включва протеини, участващи в изграждането на различни биологични мембрани.

катерици - инхибитори ензимипредставляват голяма група ендогенни инхибитори. Те регулират активността на ензимите.

Контрактилен катерициосигуряват процес на механична редукция, използвайки химическа енергия.

Токсични протеини - някои протеини и пептиди, секретирани от организми (змии, пчели, микроорганизми), които са отровни за други живи организми.

защитни протеини. антитела -протеинови вещества, произведени от животински организъм в отговор на въвеждането на антиген. Антителата, взаимодействайки с антигените, ги деактивират и по този начин предпазват тялото от въздействието на чужди съединения, вируси, бактерии и др.

Протеиновият състав зависи от физиологията. Активност, хранителен състав и диета, биоритми. В процеса на развитие съставът се променя значително (от зиготата до образуването на диференцирани органи със специализирани функции). Например, еритроцитите съдържат хемоглобин, който осигурява пренос на кислород чрез кръвта, клетките на мишките съдържат контрактилни протеини актин и миозин, родопсинът е протеин в ретината и т.н. При заболявания протеиновият състав се променя - протеинопатия. Наследствените протеинопатии се развиват в резултат на увреждане на генетичния апарат. Всеки протеин изобщо не се синтезира или се синтезира, но неговата първична структура е променена (сърповидноклетъчна анемия). Всяко заболяване е придружено от промяна в протеиновия състав, т.е. развива се придобита протеинопатия. В този случай първичната структура на протеините не се нарушава, но настъпва количествена промяна в протеините, особено в онези органи и тъкани, в които се развива патологичният процес. Например, при панкреатит, производството на ензими, необходими за храносмилането на хранителните вещества в стомашно-чревния тракт, намалява.

Фактори на увреждане на структурата и функцията на протеините, ролята на увреждането в патогенезата на заболяванията. протеинопатия

Протеиновият състав на тялото на здрав възрастен е относително постоянен, въпреки че са възможни промени в количеството на отделните протеини в органите и тъканите. При различни заболявания се наблюдава промяна в протеиновия състав на тъканите. Тези промени се наричат ​​протеинопатии. Има наследствени и придобити протеинопатии. Наследствените протеинопатии се развиват в резултат на увреждане на генетичния апарат на даден индивид. Всеки протеин изобщо не се синтезира или се синтезира, но неговата първична структура е променена. Всяко заболяване е придружено от промяна в протеиновия състав на тялото, т.е. развива се придобита протеинопатия. В този случай първичната структура на протеините не се нарушава, но обикновено има количествена промяна в протеините, особено в онези органи и тъкани, в които се развива патологичният процес. Например, при панкреатит, производството на ензими, необходими за храносмилането на хранителните вещества в стомашно-чревния тракт, намалява.

В някои случаи придобитите протеинопатии се развиват в резултат на промени в условията, при които функционират протеините. Така че, когато рН на средата се промени към алкална страна (алкалози от различно естество), конформацията на хемоглобина се променя, неговият афинитет към O 2 се увеличава и доставката на O 2 към тъканите намалява (тъканна хипоксия).

Понякога в резултат на заболяването нивото на метаболитите в клетките и кръвния серум се повишава, което води до модификация на определени протеини и нарушаване на тяхната функция.

В допълнение, протеините могат да бъдат освободени от клетките на увредения орган в кръвта, които обикновено се определят там само в следи. При различни заболявания често се използват биохимични изследвания на протеиновия състав на кръвта за изясняване на клиничната диагноза.

4. Първична структура на белтъците. Зависимост на свойствата и функциите на белтъците от тяхната първична структура. Промени в първичната структура, протеинопатия.